Ретиналь

Cтраница 3

При выцветании пигмента на свету ретиналь отщепляется от опсина и изомеризуется в наиболее устойчивую сплошную трансформу. Цикл tyuc-r / эакс-изомериэации является обязательном частью любой известной фоторецепторной системы. [31]

Стадии выцветания родопсина. [32]

Поглощая второй квант света, ретиналь может вновь перейти в 11-цмс-форму. Пигмент не только выцветает на свету, но может и регенерироваться. [33]

Витамин А-альдегид ( ретинен, ретиналь) является пигментом зрительного пурпура. Путем окисления витамина А перманганатом калия [16] или еще лучше двуокисью марганца [17] получают витамин А-аль-дегид - 2 3 4 5-тетра транс ( ретиналь), температура плавления 61 - - 62 С; тах-368 нм, Е % м 1050 ( в этиловом спирте) [18]; по другим источникам [17] шах 369 нм, Е 1ам 1685 - в петролейном эфире; или [8] температура плавления 57 и 65 С ( диморфная форма) Хтах 381 нм - в спирте. [34]

Это приводит к выпрямлению молекулы ретиналя, а тем самым и к изменению формы родопсина. Геометрические изменения белка вызывают целый ряд биохимических реакций. В частности, при этом открывается путь ионам кальция Са2, ответственным за передачу соответствующих нервных импульсов в мозг. [35]

В структуре этих палочек молекулы ретиналя служат молекулярными структурными единицами, а макромолекулы опсина - макромолекулярными структурными единицами низшего, первого разряда. Известно, что макромолекулы опсина имеют наружные участки, комплементарные П - цис-форие. Непрерывная, достаточно длинная цепь сопряженных связей в структуре ретиналя, характерная, как мы видели, для сенсибилизаторов, обеспечивает волновую передачу электрона, возбуждаемого квантами света умеренной частоты. Действительно, ретиналь имеет полосу поглощения с максимумом вблизи 500 мм к. Полоса же поглощения опсина находится в ультрафиолетовой области спектра с максимумом 278 ммк. Соединяясь, они, как показано на рис. 45, образуют липо-протеиновый слой, сформированный, вероятно, при помощи водородных и ван-дер-ваальсовских связей в виде дисков - надмолекулярных структурных единиц низшего, первого разряда. Таким образом, диски имеют каркасную структуру, аналогичную структуре соединений включения. На них, ка к на матрице, закреплены молекулы ретиналя - хромофора. Размеры дисков достаточно велики по сравнению с длиной волны. Они являются субмикроминиатюрными биологическими фотоэлементами. Из дисков набираются палочки сетчатки, представляющие собой надмолекулярные структурные единицы следующего - второго разряда. Это настоящие биологические фотобатареи, скомпонованные таким образом, что сквозь них не может проникнуть фотон, не поглотившись одним из дисков. [36]

При этом нарушается структурное соответствие ретиналя и опсина, и последний вместе со связанным ретиналем испытывает конформациониое превращение. Глобула опсина постепенно раскрывается, возникают стадии, обозначаемые как люмиродопсин и метародопсины. На заключительной стадии шиффово основание гидролизуется, и ретиналь отщепляется от опсина. [37]

Этот фермент, превращающий р-каротин в ретиналь, имеет относительную молекулярную массу 100000 - 200000, оптимум рН 7 5 - 8 0 ( у крыс) и 7 8 - 8 8 ( у свиней), Км ЗХЮ-6 М, Vmax 8XlO - 9 M ретинола в час, нуждается в молекулярном кислороде, активируется глу-татионом и подавляется тиоловыми ингибиторами и комплексообразующими агентами. [38]

Так, витамин А в форме ретиналя - простетич. О необходим для осуществления транспорта ионов Са и остатков фосфорной к-ты через клеточные барьеры в процессах их всасывания в кишечнике, реабсорбции в почках и мобилизации из скелета. [39]

Опсины ( палочковый или колбочковый) и ретинали, соединяясь попарно, образуют разл. [40]

Установлено, что единственное действие света на ретиналь состоит именно в изомеризации 11 - ц с - сплошной транс. [41]

Ретнналь I встречается у наземных позвоночных, ретиналь II - у морских позвоночных; б - - ковалентное связывание ретиналя и опсина с образованием основания Шиффа; в - пол-ностью-транс - и 11 - ц с-ретиналь. [42]

Аминокислотный остаток Lys-296, ответственный за связывание ретиналя, расположен ближе к С-концу белка. [43]

Еще в одном синтезе дегидроретинола исходят из ретиналя ( XVIII), который при взаимодействии с N-бромсукцинимидом образует 4-бромрети-наль, а после отщепления бромистого водорода - 3 4-дегидроретиналь. [44]

Ретинилиденпротенды - хромопротеиды, кромоформными группировками которых являются ретинали. Локализованы в еетчатке глаза, выполняют специфическую функцию - фоторецепцию, поэтому их называют также зрительными пигментами. Состоят из белкового ( белок опсин) и небелкового ( хромофорная группа) компонентов. Как правило, хромофорная группа у ретинилиденпротеидов представлена Н - Чис-ретиналем или 11-цос - 3 4-дегидроретиналем. [45]

Страницы: 1 2 3 4