Ретинола

Cтраница 3

Некоторые витамины представлены в природе не индивидуальными веществами, а семействами родственных соединений; к ним относятся ретинолы, кальциферолы, токоферолы, нафтохиноновые витамины. [31]

Уменьшение скорости мобилизации витамина А из печени при малобелковом питании было подтверждено и при определении полупериода пребывания меченного 3Н - ретинола в печени. Так, было обнаружено, что снижение содержания казеина в рационе крыс с 20 % до 8 и 3 % наряду с уменьшением интенсивности всасывания в кишечнике и депонирования в печени однократной массивной дозы 3Н - ретинола, введенного перорально, приводит к значительному замедлению утилизации организмом депонированного в печени витамина А. [32]

Таким образом, основная масса всасываемого каротина уже в пределах кишечных эпителиоцитов превращается в витамин А, кото рый затем метаболизирует подобно ретинолу, поступившему извне. [33]

Этот фермент имеет относительную молекулярную массу 60000 - 80000, Км 2 X Ю - 15 М, Vmax 2xlO - 6 М ретинола в час на 1 мг белка, нуждается в присутствии НАД-Н и НАДФ-Н, активируется глутатионом и подавляется тиоловыми ингибиторами. Последующие стадии всасывания синтезированного таким образом ретинола осуществляются, во-видимому, идентично обмену ретинола, поступившего извне. [34]

Каротин, являющийся одним из основных источников витамина А, под влиянием 15, - каротиндиоксигеназы гидролизуется с образованием ретиналя, восстанавливающегося до ретинола ретинальальдегидредук-тазой в кишечных этштелиоцитах. Синтезированный таким образом витамин А метаболизирует в дальнейшем подобно ретинолу, содержащемуся в пище. В неизмененном виде каротин всасывается лишь в небольшом количестве и роль его в организме неизвестна. Белковая недостаточность тормозит всасывание не только витамина А, но и каротина, по-видимому, преимущественно путем снижения активности 15 151-каротиндиоксиге-назы и ретинальредуктазы в кишечных эпителиоцитах. [35]

Утилизация каротина, одного из основных источников витамина А, также реализуется с помощью ферментов: 15 5 -каротиндиоксигеназы, гидролизующей провитамин с образованием ретинола, и ретинальальдегидре-дуктазы, под влиянием которой последний в эпителиоци-тах кишечника восстанавливается до ретинола. Дальнейший метаболизм синтезированного таким образом витамина А осуществляется при участии указанных выше ферментов. [36]

Физические свойства эфиров ретинола. [37]

Диеновая система, в которой имеется uc - конфигурация двойных связей, затрудняет реагирование, и поэтому - цис -, 13 - ис -, 9 13-ди - ыс - и 11 13-ди - ш - ретинолы ( III, II, VI, V) с малеиновым ангидридом взаимодействуют очень медленно. [38]

Более медленная мобилизация имеющихся запасов витамина А из печени при потреблении пищи, содержащей качественно неполноцеинные белки, или малобелковой диеты может быть обусловлена, во-первых, уменьшением интенсивности роста, развития растущего организма и связанным с этим эффектом снижения потребности его в ретиноле, во-вторых, нарушением мобилизации витамина А и. Однако можно полагать, что при дефиците в пище белка или незаменимых аминокислот недостаточно удовлетворяется даже пониженная потребность многих органов в витамине А, если организм и обладает при этом достаточными запасами ретинола в депо. Это подтверждается существенным снижением концентрации витамина А в крови при белковой недостаточности, которое может сопровождаться содержанием ретинола и его эфиров в печени в значительном количестве. [39]

А в ME, соответствующее одному грамму 100 % ретинола; а - навеска препарата в граммах или количество таблеток, покрытых оболочкой; 6 - средняя масса одного драже в граммах; 1820 - удельный показатель поглощения ( Е с) 100 % ретинола в пропаноле-2 при длине волны 325 нм. [40]

При сравнении результатов исследования животных с гиповитаминозом А на фоне недостаточности одной ( треонин), двух ( треонин, лизин) и трех ( треонин, лизин, метионин) незаменимых аминокислот выявляется, на первый взгляд, парадоксальная картина: при дефиците треонина и ретинола снижение показателей азотистого обмена ( потребление азота пищи, общий азот кала и мочи, усвояемость и баланс азота) было наиболее значительным. Следовательно, при обогащении клейковины недостающими количествами метионина или лизина и метионина нарушение обмена у крыс усугублялось. Для того чтобы понять это, надо иметь в виду, что в начальный период скармливания ( до 30 дней) соответствующих кормов поедаемость их и прибавка в массе тела у животных, подвергавшихся воздействию дефицита треонина и витамина А, были выше, чем у крыс других подопытных групп. Это означает, что анаболические процессы при простой форме белковой недостаточности на ранней стадии протекают интенсивнее, чем при более сложных дефицитах. Последнее сопряжено с тем, что на осуществление анаболических целей запасы витамина А у этих животных расходуются быстрее, вследствие чего гиповитаминоз у них развивается раньше, приобретает более тяжелое течение, становясь преобладающим в патологическом статусе организма. [41]

Этот фермент, превращающий р-каротин в ретиналь, имеет относительную молекулярную массу 100000 - 200000, оптимум рН 7 5 - 8 0 ( у крыс) и 7 8 - 8 8 ( у свиней), Км ЗХЮ-6 М, Vmax 8XlO - 9 M ретинола в час, нуждается в молекулярном кислороде, активируется глу-татионом и подавляется тиоловыми ингибиторами и комплексообразующими агентами. [42]

Теперь о химических превращениях ретиноидов, которые в первую очередь связаны с их кислородными функциональными группами. Ретинолы как аллильные спирты, легко окисляются сначала до ретиналей, а потом до ре-тиноевых кислот. [43]

Недостаток ретинола ( или провитаминов А) в пище особенно опасен для детей, так как ои практически отсутствует у новорожденных. У взрослых ретинол способен накапливаться в печени в количествах, обеспечивающих потребности организма в течение 2 лет. У молодых растущих организмов происходит также остановка роста, особенно костей, ке ратинирующая метаплазия ( перерождение) эпителиальных клеток ( жабья кожа), клеток надпочечников, эпителия семенников, повреждение тканей центральной нервной системы. [44]

У животных, получавших ретинол в избытке, при такой оценке отмечена иная картина. Так, наряду с сохранившейся активизацией фосфатаз выявлена и значительная стимуляция активности холин-эстераз. В этих же условиях активность обеих амино-трансфераз оказалась достоверно повышенной на 30 - й день исследования и мало измененной - на 60 - й день. В расчете на 1 г органа несущественными были также изменения со стороны кетозо-1 - фосфатальдолазы и кар-боксилэстеразы. [45]

Страницы: 1 2 3 4