Cтраница 1
Роль кофермента А не ограничивается переносом ацильных остатков. Многие другие превращения ацильных остатков, в том числе окислительная деструкция жирных кислот, проходят в живых организмах не со свободными кислотами, а в виде соответствующих ацильных производных кофермента А. [1]
Роль кофермента А заключается в переносе кислотных групп в различных реакциях. Рост цепи при синтезе жирных кислот начинается именно с этого соединения, а во всех дальнейших реакциях участвует производное уже не уксусной, а малоновой кислоты НООС-СН2-СООН. [2]
Роль кофермента Q в дыхательной цепи у животных пока еще не выяснена. Грин и его сотрудники [15] считают, что кофермент Q представляет собой компонент дыхательной цепи и функционирует между цитохромом b и участком, чувствительным к антими-цину ( см. стр. [3]
Заканчивая обсуждение роли коферментов в ферментативных процессах, отметим, что не все ферменты нуждаются в сотрудничестве кофермента. Большое число ферментов, главным образом многочисленные гидролазы, проявляют свою ферментативную активность без видимого участия какого-либо кофермента. Некоторые гидролазы были выделены в чистом кристаллическом состоянии и проанализированы методами, известными в химии белков, причем было установлено, что их единственными компонентами являются обычные аминокислоты, получающиеся и из других белков. [4]
Установлено, что роль коферментов во многих случаях выполняют различные витамины. В настоящее время прежнее резкое разграничение между ферментами, коферментами и активными группами постепенно стирается. [5]
АТФ выступает в роли кофермента, участвующего совместно с определенными ферментами в катализе биохимических реакций. Близкий к нему кофермент аденозиндифосфат, АДФ, обладает такой же структурой, как и АТФ, но содержит на одну фосфатную группу меньше. [6]
Во многих ферментативных реакциях роль кофермента выполняет какой-либо витамин. [7]
Иными словами, рибофлавин выполняет роль кофермента в дегид-рогеназах. Поэтому изменения при восстановлении кофермента происходят именно в циклической структуре при присоединении двух атомов водорода в реакционном центре. Вся остальная часть, обозначенная R, остается без изменений. [8]
Как видно из уравнения, НАД, играющий роль кофермента в этой реакции, восстанавливается в НАД. [9]
Дигидробиоптерин, являющийся лроизводным фолиевой кислоты, играет роль кофермента при гидроксилировании фенил-аланина. [10]
Дигидробиоптерин, являющийся лроизводным фолиевой кислоты, играет роль кофермента при гидроксилировании фенил-аланина. [11]
Реакция протекает в присутствии 2 3-дифосфоглицериновой кислоты, играющей роль кофермента. [12]
Ни в одной из известных ферментативных реакций витамин В12 не играет роли кофермента. Коферментную функцию выполняет группа родственных соединений - Biz-коферменты, или кобамидпые коферменты. Впервые эти соединения были выделены в 1958 г. Баркером и его сотрудниками. [13]
Фермент был получен в очищенном виде из почек свиньи; установлено, что роль кофермента играет флавинадениндинуклеотид. Препараты глициноксидазы содержат также оксидазу D-аминокислот, однако ряд данных свидетельствуют о том, что это два различных фермента. [14]
Трансаминазы в отличие от прочих ферментов, содержащих витамин В6, характеризуются тем, что роль кофермента может выполнять как пиридоксаминфосфат, ISK и пиридоксальфосфат, тогда как в реакциях декарбоксилирования, рацемизации и в других реакциях, катализируемых В6 - ферментами, витамин В6 проявляет каталитическое действие только в форме пиридоксаль-фосфата. [15]