Cтраница 3
Найдено, что в присутствии гидразы а, р-непредельные ацильные производные кофермента А, содержащие от 4 до 12 атомов углерода в ацильном остатке, присоединяют воду. Свободные же кислоты совершенно инертны к действию соответствующего фермента. Это опять указывает на роль кофермента А. [31]
Как уже указывалось, п-аминобензойна я кислота является веществом, необходимым для роста многих бактерий, в том числе патогенных: пневмококков ( возбудители пневмонии, или воспаления легких), менингококков ( возбудители менингита), гонококков ( возбудители гонореи), дизентерийных бактерий и ряда других. В средах, не содержащих п-аминобензойной кислоты, все эти патогенные микроорганизмы размножаться не могут. По-видимому, п-аминобензойная кислота играет роль кофермента в каких-то важных ферментных системах бактерий и, таким образом, является витамином не только для животных, но и для многих микроорганизмов. Отсюда понятно, что эффективным способом борьбы с указанными патогенными бактериями было бы создание условий, при которых бактерии утрачивали бы способность извлекать из окружающей среды п-аминобензойную кислоту. [32]
Как уже указывалось, п-аминобензойная кислота является веществом, необходимым для роста многих бактерий, в том числе патогенных: пневмококков ( возбудители пневмонии, или воспаления легких), менингококков ( возбудители менингита), гонококков ( возбудители гонореи), дизентерийных бактерий и ряда других. Вередах, не содержащих п-аминобензойной кислоты, все эти патогенные микроорганизмы размножаться не могут. По-видимому, п-аминобензойная кислота играет роль кофермента в каких-то важных ферментных системах бактерий. Вероятно, она необходима для синтеза этими микроорганизмами фолиевой кислоты и ее производных. [33]
Культуры Streptococcus faecalis удается выращивать в таких условиях, при которых единственным фактором, лимитирующим скорость роста, служит наличие в питательной среде либо витамина Be, либо D-аланина. В этой системе активность со-метилпиридоксаля, добавленного к среде в качестве фактора роста, составляет 3 - 6 % ростовой активности пиридоксаля. В соответствии с этими фактами было найдено, что ш-метилпиридоксальфосфат может функционировать в роли кофермента в опытах с препаратом частично очищенной аланинрацемазы, полученной из клеток S. [34]
Все необходимые вещества микроорганизмы получают ( вместе с питательными веществами) из окружающей среды. Кроме перечисленных элементов для жизнедеятельности микроорганизмов совершенно необходимы различные витамины, так как они способствуют энергетическим процессам и синтезу содержимого клетки. Известно около 15 витаминов, в которых нуждаются микроорганизмы, так как эти вещества играют роль коферментов или входят в их состав. Наиболее необходимыми из них являются следующие витамины и их аналоги: 1) тиамин ( витамин BI); 2) биотин ( витамин В7); 3) никотиновая кислота ( витамин РР) 4) рибофлавин ( витамин В2); 5) пиридоксаль, пиридоксин, пиридоксамин ( витамин В6); 6) пан тотеновая кислота ( витамин BS - соль Са2); 7) липоевая кислота ( является составной частью витаминов группы В); 8) тетрагидро-фолиевая кислота ( входит в состав витаминов группы В); 9) пара-аминобензойиая кислота. [35]
При превращении оксиацильного производного в кето-ацильное по реакции ( 4) требуется присутствие дифосфопи-ридиннуклеотида в качестве акцептора водорода. В случае ( 3-оксибутирильного производного кофермента А экстракцией смесью фенола и бензилового спирта было выделено ацето-ацетильное производное; оно было охарактеризовано: а) определением получающегося ацетильного производного кофермента А, а также определением уменьшения содержания SH-групп при инкубации ацетоацетильного производного кофермента А и свободного кофермента А с расщепляющим ферментом [ реакция ( 5) ] и б) химическими реакциями аце-тоуксусной кислоты, образующейся при гидролизе. Окончательная идентификация ацетоацетильного производного кофермента А была произведена при помощи интересной и важной реакции, позволившей продемонстрировать роль кофермента А в цикле трикарбоновых кислот. [36]
Сузуки и др. [480] приготовили мембрану из дегидрогеназы, распределенной в коллагене, которая накладывалась на платиновую пластинку методом электроформования. Ранее было установлено [482], что никотинамидадениндинуклеотид ( NAD) можно использовать в качестве электроактивного вещества в ячейках, в которых протекают биохимические реакции. Известно [483] также, что NAD принимает участие более чем в 200 типах ферментативных реакций, играя в них роль кофермента. [37]
В некоторых случаях фермент проявляет активность только в комплексе с низкомолекулярным вспомогательным, так называемым кофактором. Кофактор называется также коферментом. Кофермент и фермент объединяются в холофермент и только в таком виде являются активными; фермент, которому требуется кофермент, называется апоферментом. Во многих случаях в роли коферментов выступают витамины группы В. [38]
Значительно продвинулось изучение флавинов, в частности рибофлавина, или витамина Bz. Флавины в различных формах действуют как коферменты в окислительно-восстановительных реакциях, обеспечивающих нормальный обмен веществ. Сейчас известно более 100 флавопротеинов. Любопытно, что модифицированный флавин, как было недавно обнаружено, играет роль кофермента у метанообразующих бактерий. Это наблюдение может оказаться полезным при разработке источников энергии, использующих метан. [39]
Значительно продвинулось изучение флавинов, в частности рибофлавина, или витамина Вг. Флавины в различных формах действуют как коферменты в окислительно-восстановительных реакциях, обеспечивающих нормальный обмен веществ. Сейчас известно более 100 флавопротеинов. Любопытно, что модифицированный флавин, как было недавно обнаружено, играет роль кофермента у метанообразующих бактерий. Это наблюдение может оказаться полезным при разработке источников энергии, использующих метан. [40]
Аминирование инозиновой кислоты с образованием адениловой протекает в два этапа, очень сходно с синтезом 5-аминоимидазол - 4-карбоксамид-рибо - нуклеотида ( уравнения XVIII. Весьма вероятно, что фермент, катализирующий отщепление фумаровой кислоты от аденилосукцината - аденилосукциназа - катализирует также и аналогичную реакцию, описываемую уравнением ( XVIII. Существенно, что для реакции образования аденилоянтарной кислоты ( на пути синтеза аденин-нуклеотидов) в качестве кофермента требуется ГТФ. В то же время при синтезе гуанин-нуклеотидов, как мы увидим ниже, роль кофермента играет АТФ. Отсюда естественно следует вывод о регуляторной функции этих соединений: ясно, что избыток ГТФ должен сдвигать синтез в сторону образования АТФ и, наоборот, при избытке АТФ должно синтезироваться больше ГТФ. [41]
Фруктозобисфосфат дефосфорилируется под действием фруктозобис-фосфатазы с образованием фруктозо-6 - фосфата. Затем из одной молекулы фруктозо-6 - фосфата и трех молекул триозофосфата образуются три молекулы рибозо-5 - фосфата. Некоторые из ферментов, катализирующих эти превращения, участвуют и в окислительном пентозофос-фатном цикле. Транскетолаза катализирует перенос гликольной группы от кетозомон о фосфата на альдозофосфат. Гликолевый альдегид при этом временно связывается с тиаминдифосфатом ( тиаминпирофос-фатом), играющим роль кофермента: получается активный гликолевый альдегид. [42]
Идентификация газа Гозио как триметиларсина, осуще: стеленная К. Симпсон привели к тому, что в Лидсе была впервые выделена природная сульфониевая соль и выявлено далеко простирающееся значение этих соединений в биохимии растений и животных. Мне очень приятно выразить сердечную признательность этим своим - коллегам и друзьям. Шестая глава написана в основном с позиций химика-органика, и, зя исключением описания роли кофермента А в метаболизме жирных кислот, его дальнейшее биохимическое значение затронуто в незначительной степени. [43]
Ион Н в кружке отщепляется от молекулы спирта. Эти результаты показывают, какую тонкую ориентацию осуществляет белок, действуя совместно с коферментом и ионом металла. Этот случай интересен тем, что фермент в процессе выделения проявляет свойства металлофермента, хотя вообще таковым и не является. Активация белкового компонента достигается добавлением ионов цинка, магния, марганца или железа. Мальмстрем с сотрудниками привели доводы в пользу предположения, что специфическое связывание цинка происходит так, что пептидная цепь фермента складывается, и вследствие этого группы, входящие в состав хелатного комплекса, сближаются. Для действия фермента карнозиназы, расщепляющего дипептиды гистидина и их амиды, необходимо наличие двух различных металлов. Мальмстрем считает, что одни из этих ионов играют роль кофермента, а другие способствуют стабилизации сложной третичной структуры молекулы белка. Стабилизация и активация производится ионами марганца, кальция, магния, кадмия и цинка, однако последовательность, соответствующая возрастанию эффективности действия, различна для этих двух функций. Фермент, освобожденный от металлов, быстро денатурируется в условиях, когда обычные белки устойчивы. [44]