Cтраница 2
Хотя глутатиону после его открытия приписывалось множество биологических и биохимических функций, известно относительно немного процессов, в которых глутатион выступает в роли кофермента. [16]
Строение глутатиона, представляющего собой трипептид ь-глутамил-ь-цистеинил - ь-глицин, показано на схеме 8.20. Биохимические функции глутатиона чрезвычайно разнообразны, однако известно лишь небольшое число процессов, в которых глутатион выступает в роли кофермента. Наиболее хорошо изученным процессом такого рода является реакция, катализируемая ферментом глиоксалазой. [17]
В качестве активаторов - кофакторов - в ферментах встречаются ионы железа, меди, цинка, магния, марганца, калия, натрия, молибдена. Роль коферментов в важнейших процессах, катализируемых ферментами, - именно в переносах водорода и электронов - играют сложные вещества, молекулы которых представляют сочетание нескольких звеньев. [18]
Биотин играет роль кофермента в нескольких типах биохимических реакций: основная функция биотина заключается в том, что он активирует двуокись углерода и превращает ее в карбоксильную группу. [19]
Комплексы I и II являются началом дыхательной цепи и направляют электроны на один и тот же ее участок. Однако вопрос о роли кофермента Q в процессе переноса водорода и электронов не ясен. Убихинон и родственные ему соединения обнаружены не только в митохондриях, но и в клеточных ядрах и микросомах. [20]
Соответствующим обр азом замещенные имидазолиновые и имидазолидиновые производные также способны выступать в качестве переносчиков углерода, действуя по механизмам, аналогичным наблюдаемым в случае № М10 - метин - и № № - метилен-тетрагидрофолатных коферментов соответственно. Если в биологических процессах роль тетрагидрофолатных коферментов, ограничивается переносом одноуглеродных фрагментов различной - степени окисления, то использование модельных систем позволяет осуществлять перенос сложных углеродных фрагментов, содержащих различные функциональные группы. [21]
При декарбоксилировании а-аминокислот образуются первичные амины, служащие исходными веществами для биосинтеза гормонов или коферментов и называемые биогенными аминами. Декарбоксилирование катализируется декарбоксилазами, в роли кофермента выступает пиридоксальфосфат. [22]
Реакция протекает в присутствии глюкозо-1 6-дифосфата, играющего роль кофермента. [23]
Конкретные формы взаимодействия между ферментами и жирорастворимыми витаминами, в частности ретинолом, до сих пор не раскрыты. Известно, однако, что другим витаминам большинство исследователей отводят роль коферментов. [24]
К гетероциклическим ониевым соединениям относятся производные тиазолия, например тиамин, являющийся важным коферментом, а также соединения пиридина. Среди них следует отметить пиридиндинуклеотиды ( НАД, НАДО), выполняющие роль коферментов в окислительно-восстановительных процессах. [25]
Освещаются свойства и особенности ферментов, их промышленное производство и применение в различных областях народного хозяйства. Детально рассматриваются выделение, кинетика действия, специфичность ферментов, их строение, механизм каталитического акта, роль коферментов, влияние активаторов и парализаторов, функции ферментных систем. Рассматривается применение важнейших групп ферментов ( карбо-гидраз, протеаз, пектиназ, целлюлаз и гемицеллюлаз, липазы, ряда оксидаз), их использование в разнообразных областях пищевой и легкой промышленности, сельского хозяйства, медицины и общественного питания. Приводятся данные об экономической эффективности внедрения ферментных препаратов, о перспективах ферментного катализа. Предназначена для научных и инженерно-технических работников пищевой, легкой, медицинской и химической промышленности, работников общественного питания, сельского хозяйства, врачей ряда специальностей, а также может быть использована преподавателями и студентами соответствующих вузов, химических и биологических факультетов университетов. [26]
Он, по-видимому, присутствует во всех живых организмах и найден преимущественно в межклеточном пространстве, обычно в относительно высокой концентрации. Поскольку он выделен и охарактеризован почти 60 лет назад, изучены многие его биологические функции, и он включают сохранение тиольных групп в протеинах и других соединениях, разрушение пероксидов и свободных радикалов, выполнение роли кофермента для некоторых ферментов, а также детоксификация чужеродных соединений по пути образования меркаптуровой кислоты. Этот важный биохимический процесс, в котором глутатион обеспечивает перенос аминокислот сквозь клеточные мембраны, описан достаточно хорошо. Следует отметить, что этот цикл описывает ферментативный синтез глутатиона с промежуточным образованием ферментно-связанного ацилфосфата. [27]
Различают ферменты - простые белки, которые при гидролизе дают только аминокислоты. Сложные ферменты, как правило, имеют простетиче-скую группу ( кофермент) небелковой природы, связанную с белком фермента связью различной степени прочности. Роль коферментов в общем механизме биокатализа настолько важна, что их можно рассматривать как отдельную группу биологически активных веществ с разными механизмами действия. [28]
Активность этой группы, отделенной от апофермента, невелика. Белковый носитель увеличивает активность кофермента и определяет специфичность его действия. Роль коферментов часто выполняют витамины или соединения, содержащие их. [29]
Различают ферменты-простые белки, которые при гидролизе дают только аминокислоты. Сложные ферменты, как правило, имеют простетическую группу ( ко-фермент) небелковой природы, связанную с белком фермента связью различной степени прочности. Роль коферментов в общем механизме биокатализа настолько важна, что их можно рассматривать как отдельную группу биологически активных веществ с разными механизмами действия. [30]