Cтраница 3
Аминокислотный остаток Lys-296, ответственный за связывание ретиналя, расположен ближе к С-концу белка. [31]
Проангиотензин подвергается воздействию другого фермента [13], который отщепляет еще две аминокислоты с С-конца, в результате чего образуется ангиотензин-самое мощное из известных гипертензивных соединений. [32]
Пептиды, содержащие остаток L-а, у-диаминомасляной кислоты в середине цепи или на С-конце, были синтезированы, исходя главным образом из NY-карбобензокси - или № - тозил-1 - а, у-диаминомасляных кислот или соответствующих эфиров. [33]
Следовательно, полипептидная цепь при биосинтезе белков растет в направлении от N-конца к С-концу, а фермент, вмонтированный в рибосому и катализирующий это химическое превращение, является пептидил трансферазой. [34]
Саржес и Виткоп [32] показали, что они представляют собой N-формилпентадекапептиды, имеющие на С-конце остаток этаноламина. [35]
Читатель заметил, конечно, что само по себе применение полимерного носителя в качестве С-конца синтезируемого пептида еще не решает проблемы очистки и - ro пептида от ( и-1) - го, так как если имеется последний, то он также пришит к смоле. Однако возможность простого отделения привязанных к полимеру пептидов от всех растворимых компонентов реакционных смесей позволяет безбоязненно использовать па стадии конденсации большие избытки аминоацплирующих агенток. [36]
Увеличение углов вращения соответствует движению по часовой стрелке, если смотреть от N-конца к С-концу пептидной цепи вдоль соответствующей связи. Именно такой способ отсчета углов вращения был принят нами и при обсуждении конформаций сте-реорегулярных макромолекул ( см. гл. Разумеется, введение новой номенклатуры не обязывает нас перестраивать полученные прежде конформационные карты: достаточно лишь нуль отсчета ( ф, 1 з) перенести из левого нижнего угла в центр карты. [37]
Концевой лизин дает а е-бис-динитрофенилыюе производное; лизин, расположенный в середине цепи или на С-конце, дает е-моноди-нитрофенильное производное. Фенольная группа тирозина и имино-группа гистидина также реагируют с динитрофторбензолом, но образующиеся производные расщепляются в условиях кислотного гидролиза пептидной связи. Для определения последовательности аминокислот белок подвергают частичному гидролизу и определяют строение образовавшихся ди - и трипептидов анализом концевых групп. Если в гид-ролизате охарактеризованы все возможные дипептиды, то последовательность аминокислот в белке может быть однозначно определена без дальнейшего анализа концевых групп. [38]
Пептиды, содержащие остаток L-a, у - Диаминомасляной кислоты в середине цепи или на С-конце, были синтезированы, исходя главным образом из N - карбобензокси - или № - тозил-1 - - а, у - Диаминомасляных кислот или соответствующих эфиров. [39]
Выделенный таким образом пептид оказался устойчивым к действию карбоксипептидазы и, следовательно, имел на С-конце амидную группу. [40]
Особое положение алкогольдегнрогеназы отражает также то обстоятельство, что ее нуклеотидсвязывающии домен / находится на С-конце полипептидной цепи, тогда как в трех других дегидрогеназах этот домен является их N-концевой частью. [41]
РНК в А-участке реагирует с пептидил-т РНК в Р - участке, что осуществляется перенос С-конца пептида на аминоацил-т РНК. Ьперь удлиненная пептидил-т РНК ( точнее ее остаток тРНК) занимает g - участок, а образовавшаяся деацилированная тРНК - Р - участок. На стари III рибосома взаимодействует с EF-G и ГТФ, которые катализируют рремещение пептидил-т РНК ( ее остатка тРНК) вместе с кодоном мат-рцы из А-участка в Р - участок и освобождение деацилированной тРНК 3 Р - участка в раствор. По завершении этого ГТФ гидролизуется, и Е - О, ГДФ и ортофосфат освобождаются из рибосомы. В результате Снова достигается состояние, когда пептидил-т РНК находится в ручастке, а в А-участке установлен следующий кодон матрицы, и он IJQTOB воспринять следующую аминоацил-т РНК. Трансляция всей коди-ующей последовательности матричного полинуклеотида и элонгация рлипептида на рибосоме осуществляются повторением именно таких JHUIOB. Кстати, стадия инициации и стадия терминации трансляции редставляют собой не более, чем модификации представленного здесь бочего элонгационного цикла - см. гл. [42]
Недавно описано несколько а, у-дизамещенных производных глутаминовой кислоты, у которых пептидный синтез по С-концу можно оуществить после селективного удаления одной из карбоксилзащитных групп. [43]
Тетрапептид аланилсерилглицилвалин ( ala-ser - gly-val) имеет в качестве N-концевой аминокислоты аланин, а на С-конце - валин. [44]
Из схемы видно, что вся цепь распадается на гидразиды аминокислот, кроме первой ( с С-конца) аминокислоты, которая выделяется в свободном виде. После обработки полученной смеси подходящим альдегидом, связывающим гидразиды в малорастворимые гидразоны, свободную аминокислоту выделяют хроматографически. [45]