Свертывание - цепь
Cтраница 1
Свертывание цепи обусловливает близость таких аминокислот, которые нормально отделены друг от друга 134 аминокислотными остатками ( цвет. [1]
 |
Белки, состоящие из Ig-доменов. [2] |
Свертывание цепи показано в виде Стереоизображения С - остова ( разд. [3]
Предсказанное свертывание цепи получают, повторяя эту процедуру для всех остатков. [4]
При попарном сравнении свертываний цепи вставки и делеции можно учесть с соответствующими весами путем нахождения среднего Са-расстояния по минимальной площади, заключенной между сравниваемыми цепями, как показано на рис. 9.6. Этот метод не требует совпадения. [5]
Виртуальные связи Са-Са упрощают представление свертывания цепи. Геометрия пептидной связи ограничивает значение виртуального валентного угла интервалом приблизительно от 80 до 160, тогда как на виртуальный двугранный угол первоначально не налагается никаких ограничений. Однако из-за стерических трудностей может реализоваться примерно половина возможных комбинаций углов. [6]
Необходимо отметить исключительно высокую сохранность свертывания цепи, которая показывает, что не только окончательная структура, но также и процесс свертывания находятся под мощным воздействием отбора. Дополнительную структурную информацию можно получить, исследуя мутации, еще не подвергшиеся действию отбора, например мутантный гемоглобин человека. В этом случае структурные принципы выявляются по отклонениям от нормальных свойств. [7]
Виртуальные связи Са-Са упрощают представление свертывания цепи. Геометрия пептидной связи ограничивает значение виртуального валентного угла интервалом приблизительно от 80 до 160, тогда как на виртуальный двугранный угол первоначально не налагается никаких ограничений. Однако из-за стерических трудностей может реализоваться примерно половина возможных комбинаций углов. [8]
Необходимо отметить исключительно высокую сохранность свертывания цепи, которая показывает, что не только окончательная структура, но также и процесс свертывания находятся под мощным воздействием отбора. Дополнительную структурную информацию можно получить, исследуя мутации, еще не подвергшиеся действию отбора, например мутантный гемоглобин человека. В этом случае структурные принципы выявляются по отклонениям от нормальных свойств. [9]
Метод был применен к предсказанию общего свертывания цепи группы родственных белков ( цитохромы с или иммуноглобулины, разд. [10]
Увеличивает степень кристалличности, совершенство кристаллитов, плотность, свертывание цепей, модуль Юнга и интенсивность компоненты сигнала ЯМР с узкой линией. [11]
 |
Схемы внутреннего строения фибрилл ориентированных полимеров и их поведения при растяжении образца вдоль оси ориентации О-О ( / - f - направление деформации. [12] |
Образуя своего рода каркас, или зажимы, эти кристаллиты препятствуют свертыванию цепей, их переплетению ( под влиянием теплового движения) в аморфных областях. В результате в этих областях возникает высокоэластичное ориентированное состояние, которое устойчиво, несмотря на гибкость макромолекул При этом фибриллы не могут полностью сокращаться в отличие от обычного высокоэластического состояния. [13]
Корреляция между близкими по цепи остатками возникает, по-видимому, в процессе свертывания цепи. Поскольку конформаций, сближающих удаленные по цепи остатки, значительно больше, чем конформаций, сближающих близкие по цепи остатки, то процесс свертывания должен существенно зависеть от взаимодействий между последними. В противном случае уже на начальной стадии потребовалось бы опробывание слишком многих конформационных состояний, отделение правильных состояний от неправильных стало бы исключительно сложным и процесс свертывания цепи имел бы много шансов пойти по неверному пути. [14]
Благодаря этому взаимодействие боковых радикалов и возникновение S-S - связей приводит к свертыванию цепей и укладке их спиральных и аморфных участков в компактное тело - глобулу. Вот эта пространственная упаковка чередующихся спиральных и аморфных участков первичной цепи в симметричную глобулу и составляет третичную структуру белковой молекулы. Следовательно, вторичные связи принимают непосредственное участие в создании и стабилизации третичной структуры белка. [15]
Страницы: 1 2 3