Cтраница 2
Изучение первого из этих классов - аминов - необходимо для понимания строения и свойств аминокислот, которые являются соединениями со смешанными функциями и проявляют как свойства карбоновых кислот, так и свойства аминов. [16]
Величина Rf аминокислот в значительной степени зависит от природы и числа полярных групп в их молекулах, вследствие чего, изменяя степень диссоциации этих групп и используя свойства аминокислот как амфолитов, можно значительно изменить величину Rf, Для этого пропитывают бумагу до нанесения исследуемых веществ буферным раствором, имеющим такое значение рН, которое обеспечит желаемую перестройку в молекулах аминокислот. [17]
Поскольку в аминокислотах содержатся аминогруппа и карбоксильная группа, которые оказывают влияние друг на друга, реакции аминокислот отличаются от типичных реакций карбоновых кислот и аминов. На свойства аминокислот могут влиять и другие функциональные группы, входящие в состав аминокислот. [18]
Вследствие наличия в молекулах аминокислот одновременно карбоксильных и аминогрупп они могут реагировать Как кислоты и как амины. Некоторые же свойства аминокислот являются результатом взаимного влияния и. [19]
Вследствие наличия в молекулах аминокислот одновременно карбоксильных и аминогрупп аминокислоты могут реагировать как кислоты и как амины. Некоторые же свойства аминокислот являются результатом взаимного влияния и взаимодействия карбоксильных групп и аминогрупп. [20]
Протон, легко отщепляющийся от карбоксильной группы, присоединяется к аминогруппе. Этим объясняются такие свойства аминокислот, как способность кристаллизоваться при обычной температуре, хорошая растворимость в полярных растворителях и нейтральная или близкая к нейтральной реакция водных растворов аминокислот. [21]
Белки, как об этом говорилось уже выше, являются основой жизни и потому изучение аминокислот, из которых построены белки, представляет для медика совершенно исключительный интерес. Поэтому мы рассмотрим ниже свойства аминокислот на примере именно тех аминокислот, которые встречаются в составе природных белков. [22]
Белки, как об этом говорилось выше, являются основой жизни и потому изучение аминокислот, из которых построены белки, представляет для медика совершенно исключительный интерес. Поэтому мы рассмотрим ниже свойства аминокислот на примере именно тех аминокислот, которые встречаются в составе природных белков. [23]
В молекулах аминокислот имеется карбоксильная группа, которая обуслопллнает кислотные с ной ст на. Наряду с этим аминогруппа обусловливает оснонныо свойства аминокислот. Сочетая те и другие свойства, аминокислот ы янляются, таким образом, а м ф о т о р иы ми соединениями. [24]
Для разделения смесей аминокислот, а также для идентификации и количественного определения разделенных аминокислот особенно широко применяется метод ионообменной хроматографии. Этот метод тоже основан на различиях кислотно-оснбвных свойств аминокислот, но большой вклад в его эффективность вносят некоторые дополнительные факторы. [26]
Дикарбоновые аминокислоты, содержащие две карбоксильные и одну аминную группу, обладают не нейтральной, как мо-ноаминомонокарбоновые, а кислой реакцией. В остальном свойства дикарбоновых аминокислот аналогичны свойствам одноосновных аминокислот. [27]
![]() |
Величины рК ионизируемых групп некоторых аминокислот при 25 С. [28] |
А как ведут себе другие 19 аминокислот. К счастью, есть возможность сделать некоторые упрощающие обобщения, касающиеся кислотно-оснбвных свойств аминокислот различных классов. [29]
Глицилглицинатный лиганд является амбидентным в двояком смысле: с одной стороны, он координирует атом металла в двух рассмотренных соединениях разного состава различными способами, с другой - выступает как мостиковый агент. Это последнее обстоятельство не является в данном случае определяющим, поэтому мы отнесли этот лиганд к настоящему разделу, где обсуждаются амбидентные свойства аминокислот. [30]