Свойство - фермент
Cтраница 2
Для изучения некоторых свойств ферментов можно использовать гомогенаты и экстракты тканей. Однако различные соединения и многочисленные, другие ферменты, присутствующие в тканевых препаратах, могут существенно искажать наблюдаемую картину. Поэтому точное исследование каталитических и других свойств ферментов возможно лишь после их получения в очищенном виде. [16]
Имеются еще два свойства ферментов, которые при их успешном моделировании могли бы открыть новые возможности для техники и, в частности, для химической технологии. Первое из них-способность связываться в системы, действуя при этом строго согласованно. В этих системах имеется, как мы знаем, механизм регулирования, причем специфические вещества могут интенсивно влиять на их активность; скорость процессов управляется за счет саморегулирования системы по типу обратной связи. Второе свойство, наглядно выявляемое в живой клетке, определяют словами динамичность структуры этих катализаторов. Активность катализаторов, как это давно известно, часто повышается одновременно со снижением их устойчивости; однако в технике это могло бы быть выгодным - лучше иметь непрочный катализатор, но очень быстро и точно выполняющий свои функции. В клетке, благодаря тонкой системе регулирования, после распада сразу возникнут новые порции фермента ( катализатора) взамен разрушившихся, и таким образом система в целом будет вполне устойчивой и притом работающей наиболее эффективно. Любой фактор, уничтожающий фермент, может быть нейтрализован за счет процесса быстрого образования новых молекул катализатора. [17]
Сравнительное исследование количеств и свойств ферментов, выделенных из различных биологических источников, проводилось до сих пор в недостаточной степени; мы мало знаем также о распределении ферментов внутри клеток, в субклеточных элементах. Хотя опубликовано большое число отдельных работ, сравнительная химия и биохимия ферментов как область науки еще не развита. [18]
Подавляющее большинство сведений о свойствах ферментов и характере их функций в организме добыто при изучении действия ферментов вне организма. Для исследования химической природы ферментов или изучения механизма действия того или иного отдельного фермента биохимики стремятся извлечь его в наиболее чистом виде. Данный белок - фермент - всеми способами очищают от всех примесей, сопутствующих ему в клетке, в естественных условиях его деятельности, так как примеси мешают исследованию химической природы ферментов и распознаванию веществ, на которые действует данный фермент. [19]
В изложенных выше исследованиях моделированы свойства фермента как среды реакции, что позволяет количественно оценить соответствующий вклад в ферментативную активность. Как можно найти этот вклад теоретически. [20]
Клетки производят легкоокисляемые вещества, имеющие свойства ферментов - оксигеназы, которые присоединяют к себе молекулярный кислород с образованием перекиси и отдают половину его в активном состоянии окисляемым телам ( стр. [21]
 |
График зависимости [ S ] / P от концентрации субстрата в случае гидролиза карбобензоксиглициллейцина ( определение константы Михаэлиса по Л айнуиверу - Бэрку. [22] |
Еще одну важную кинетическую характеристику свойств фермента, его качества дает нам энергия активации. Понятие активация давно существует в химии. [23]
Этот переход сопровождается также изменением целого ряда свойств фермента, в частности энергии активации реакции и изменения прочности связывания с низкомолекулярными фрагментами субстратов. В этих условиях кристаллизуется ( в орторомбической форме) исключительно один фермент без моносахарида. Кристаллизация лизоцима с хитобиозой несколько отличалась по характеру, и соответствующий комплекс ( в тетрагональной форме) образовывался при температуре кристаллизации от 20 до 40 С, но при 50 С образовывались только орторомбические кристаллы, не содержащие хитобиозу. [24]
С точки зрения биохимической эволюции такая близость свойств фермента, выполняющего у разных животных одну и ту же химическую функцию - каталитическое расщепление ацетилхолина, не является неожиданной. Ацетилхолиновый механизм передачи возбуждения в специализированных нервных структурах, возникший, по-видимому, на самых ранних стадиях эволюции нервной системы, мог закрепиться только благодаря тому, что одновременно вызвал образование высокоэффективного приспособления-ацетилхолинэсте-разы для быстрого разрушения медиатора. [25]
Необходимо кратко остановиться на природе кофактора и свойствах ферментов. [26]
При описании строения белковых молекул, структуры и свойств ферментов и клеточных мембран, молекулярных основ фотосинтеза и передачи нервного импульса основное внимание уделено исследованиям элементарных коллективных возбуждений в больших белковых молекулах, играющих важную роль в жизнедеятельности живых организмов. [27]
Определение энергии активации весьма важно как для оценки свойств ферментов, так и для оценки каталитических процессов - оно имеет общебиологическое значение. Установлено, что ферменты, ускоряющие одну и ту же реакцию, снижают энергию активации по-разному, если были выделены из одинаковых органов разных животных или из разных тканей животного одного вида. Интересно, что изменения активности в зависимости от температуры различны у разных растений. [28]
 |
Влияние случайных замен аминокислотных остатков в определенных участках на стабильность субтилизина BPN, лишенного кальцийсвязывающего домена1. [29] |
Олигонуклеотид-направленный мутагенез используют в основном для улучшения уже существующих свойств ферментов, но, вероятно, с его помощью можно изменять ферменты таким образом, чтобы они преобретали другую специфичность. Например, таким способом на основе относительно неспецифичной эндонуклеазы Fokl были получены новые сайтспецифичные эндонуклеазы. [30]
Страницы: 1 2 3 4