Взаимодействие - белок
Cтраница 1
Взаимодействия белков с гелями также могут играть определенную роль, так что до настоящего времени в гельзаполненных капиллярах описано только успешное разделение белков, денатурированных ДДСН. [1]
Взаимодействие белков с неполярными молекулами обусловлено гидрофобными взаимодействиями, возникновение которых определяется особыми структурными свойствами воды как растворителя. Структура и свойства воды являются в настоящее время предметом многочисленных физико-химических исследований. [2]
Взаимодействие белков с неполярными веществами ( например, с красителями, углеводородами, ПАВ, липидами, жирными кислотами) определяют методом равновесного диализа, рефрактометрическими, спектрофотометрическимп, электрофоре-тическими и другими исследованиями. Почти все методы можно отнести к одной из двух категорий, основанных на изменениях либо свойств реагирующих с белками молекул, либо поведения молекул белка. [3]
Взаимодействие белка и полисахарида через ацетилглюкозамин, соединенный с 1 -, 2 - или 4-атомом С в маннозе, с аспарагином белка. [4]
 |
Стабилизирующее действие молекулы воды. [5] |
Взаимодействие белка с молекулами воды приводит к ряду своеобразных явлений. Гидратированные молекулы белка при определенных условиях способны образовывать студнеобразные массы - гели. Примером гелеобразной системы может служить система вода-желатина. При охлаждении 5-процентный раствор желатины застывает, образуется плотная эластичная масса, имеющая сеточную структуру, в полостях которой задерживается большое количество воды. Часть ее, несомненно, связана химически с белком. По-видимому, молекулы воды присоединяются к его ионным или полярным группам, возможно также присоединение к пептидным группам СО - NH. Как и у аминокислот, растворимость белков минимальна в изо-электрической точке. [6]
Взаимодействие белков с лигандами, как правило, существенно изменяет физико-химические характеристики компонентов системы: наблюдаются изменения в спектрах поглощения и флуоресценции лиганда и белка, изменения спектров кругового дихроизма. [7]
Аналогично взаимодействие белка с порфириновым кольцом через остатки, участвующие в вандерваальсовых взаимодействиях, не только позволяет регулировать ориентацию порфирина, но и контролирует спиновую мультиплетность центрального катиона. Как указывалось ранее, катион металла в миоглобине проявляет более выраженную тенденцию к тому, чтобы оставаться смещенным из плоскости порфиринового кольца. Безусловно, это свойство отражает накладываемые белком стерические ограничения, которые благоприятствуют максимальной спиновой мульти-плетности. Этот структурный эффект дает некоторое представление о том, каким образом структурные искажения полипептидной цепи, происходящие при изменении природы поверхностных остатков, могут передаваться к порфириновому центру, чтобы управлять спиновым состоянием гемового железа. [8]
При взаимодействии белка с отдельными химическими веществами возникают окрашенные продукты реакции. Образование их обусловлено наличием в молекуле белка той или иной аминокислоты или химической группировки. Поэтому так называемые цветные реакции на белки часто используют для установления белковой природы вещества, изучения аминокислотного состава различных природных белков и количественного определения в белке той или иной аминокислоты. При ознакомлении с цветными реакциями на белки следует главное внимание обратить на химическую структуру тех аминокислот, наличие которых в белке обусловливает данную реакцию. [9]
В основе взаимодействия белков со стенкой лежит в основном механизм катионного обмена. Это возможно, поскольку и в случае отрицательного полного заряда молекулы ( особенно при основных рН) всегда имеются в наличии катионные группы, например аргинин-радикалы в цепочках полипептидов. Поэтому путем добавления солей щелочных металлов ( например сульфата калия) к буферу, как и в случае ионообменной хроматографии, достигается конкуренция кулоновскому притяжению и вызванное этим притяжением взаимодействие белок - стенка явно уменьшается. [10]
 |
Общая схема строения плазматической мембраны. Периферические белки почти всегда расположены на внутренней ( цитоплазматической поверхности мембраны, а углеводы - на внешней. [11] |
Полимеры биологические), взаимодействие белков с липидным слоем носит, разл. Периферические белки пе встроены в двойной слой, а связаны с теми или иными интегральными белками, взаимодействуя с ними либо путем образования плотного контакта между соотв. [12]
Сент-Дьерди утверждает, что взаимодействие белков с карбонильными соединениями, как, например, глиоксаль, отнюдь не является каким-то редким изолированным явлением, а несет главную ответственность за важнейшие проявления жизни - движение, рефлексы и секреции. [13]
Особенно важное значение имеет взаимодействие белков с ионами многовалентных металлов ( см. гл. [14]
 |
Содюбилизация углеводородов глобулярными белками. [15] |
Страницы: 1 2 3 4