Взаимодействие - белок
Cтраница 2
Было установлено, что взаимодействие белков с углеводородами в водных растворах является самопроизвольным обратимым процессом, механизм которого заключается в распределении углеводорода между неполярными областями макромолекулы белка и водой. Вычислено изменение свободной энергии при связывании углеводородов, которое составляло 2 - 3 ккал / моль, изменение энтальпии 0 - 5 ккал / моль, изменение энтропии 5 - 20 ккал / моль - град. Из полученных данных следует, что солюбилизация углеводородов в растворах глобулярных белков обусловлена в основном положительным изменением энтропии в соответствии с известными представлениями о роли структуры воды в гидрофобных взаимодействиях. [16]
Уже упоминалось, что взаимодействие белка СП с фаговой ДНК активирует новые промоторы, с которых считываются, в частности, гены CI и int. Транскрипция гена int с промотора PJ ведет к образованию функциональноактивной мРНК для интегразы. [17]
Уже упоминалось, что взаимодействие белка СП с фаговой ДНК активирует новые промоторы, с которых считываются, в частности, гены CI и int. Транскрипция гена int с промотора PI ведет к образованию функциональноактивной мРНК для интегразы. [18]
Уже упоминалось, что взаимодействие белка СП с фаговой ДНК активирует новые промоторы, с которых считываются, в частности, гены CI и int. Транскрипция гена int с промотора Р: ведет к образованию функциональноактивной мРНК для интегразы. [19]
В живой мышце это взаимодействие контрактильного белка с АТФ очевидно, становится возможным лишь в момент передачи нервного возбуждения с концевых бляшек на мышечное волокно. Что происходит в мышце-в этот момент и почему имеющаяся в невозбужденной мышце АТФ не вызывает сокращения контрактильного белка, остается еще не вполне ясным. [20]
В живой мышце это взаимодействие контрактильного белка с АТФ, очевидно, становится возможным лишь в момент передачи нервного возбуждения с концевых моторных пластинок на мышечное волокно. Что происходит в мышце в этот момент и почему имеющаяся в невозбужденной мышце АТФ не вызывает сокращения контрактильного белка, остается еще не вполне ясным. [21]
Большинство исследований, посвященных взаимодействию белков с поверх-ностноактивными веществами, имеет биохимический характер, и все внимание в них сконцентрировано на поведении белка. В этих работах изучалось относительно мало типов поверхностноактивных веществ. Однако, кроме медицины и биологии, взаимодействие белков с поверхностноактивными веществами играет важную роль в ряде областей технологии. Сюда относятся текстильные материалы ( шерсть, шелк и синтетические белковые волокна), кожа и меха, пластические массы на основе белка, косметические препараты. Ниже кратко излагаются результаты некоторых исследований взаимодействия белков и поверхностноактивных веществ ( аналогичные вопросы, связанные с их бактерицидным и биологическим действием, были рассмотрены в гл. [22]
 |
Сравнение покрытых и непокрытых капилляров для применения в КЭ. [23] |
Этими покрытиями также заметно понижаются взаимодействия белков со стенками капилляров при значениях рН ниже их изоэлектрической точки. [24]
Наличие каких функциональных групп обусловливает взаимодействие белка с солями ( яжелых металлов. [25]
Дело в том, что взаимодействие регуляторных белков и гистонов с акцепторными участками влияет на структуру хроматина и хромосом, определяя способ упаковки ДНК. От способа упаковки зависит возможность продвижения РНК-полимеразы вдоль транскриптона. Кроме того, и в отсутствие компактной упаковки нуклеопротеидов в растянутом транскриптоне присоединение регуляторных белков препятствует перемещению РНК-полимеразы. [26]
Чрезвычайно высокая степень консервативности во взаимодействиях белков транскрипции с гетерологичными промоторами и энхансерами, а также белков транскрипции разного происхождения друг с другом была показана следующими экспериментами. [27]
Особый интерес представляют, конечно, взаимодействия рибосом-ных белков с высокополимерными рибосомными РНК ( 16S и 23S РНК прокариот или 18S и 28S РНК эукариот), ибо они представляют собой основной ковалентный каркас и структурное ядро рибосомных субчастиц. По-видимому, большинство рибосомных белков контактируют и так или иначе взаимодействуют с высокополимерными рибосомными РНК. Однако среди них можно выделить специальные сердцевинные РНК-связывающие белки, которые прочно взаимодействуют с соответствующей рибосомной РНК, более или менее независимо от других белков. Каждый из них связывается только со специфическим местом на 16S РНК, узнавая его нуклеотидную последовательность и пространственную структуру. Эту последовательность можно выявить таким путем: изолированный белок добавляется к рибосомной РНК, в результате чего образуется специфический белок - РНК-комплекс; комплекс переваривается рибонуклеазой, так что негидролизованной остается лишь та часть нуклеотидной последовательности, которая закрыта белком; эта защищенная последовательность определяется и, таким образом, идентифицируется. Другой метод локализации белков на первичной структуре рибосомной РНК - ковалентная сшивка ( например, фотоиндуци-рованная) белка с РНК непосредственно в составе рибосомы, с последующим удалением несшитых белков, перевариванием РНК с помощью РНКазы и идентификацией сшитого олигонуклеотида. [28]
Большое число биологических событий начинается со взаимодействия определенного белка со специфичным к нему лигандом, которое служит сигналом для некоторого последующего действия. Само действие связано с изменением в воспринимающем сигнал биополимере, которое чаще всего представляет собой изменение пространственной структуры белка, т.е. его конформации. [29]
Жизнь в ее современной форме определяется взаимодействием белков и нуклеиновых кислот, без участия которых биосинтез белка невозможен. Основой жизни, основой эволюционного и индивидуального развития является генетический код. Фокс считает исходными веществами пробелки - протеи-ноиды. Возникновение кодового механизма связывается с появлением у протеиноидов способности катализировать поликонденсацию нуклеотидов с появлением полимеразной функции. [30]
Страницы: 1 2 3 4