Скорость - инактивация
Cтраница 1
Скорость инактивации ( потери активности) энзима может быть настолько значительной, что ее необходимо учесть при изучении продолжительности каталитических реакций. Кинетика процессов инактивации соответствует, главным образом, скорости реакций первого порядка. [1]
Теперь скорость инактивации характерна для реакции первого порядка; это может привести к предположению, что в рассматриваемом случае преобладает прямое действие. Для прямого действия такая зависимость неверна. Другими словами, несмотря на первый порядок реакции, основные черты процесса по-прежнему характерны для косвенного действия. Следовательно, разбавленные растворы теряют свою активность быстрее, чем концентрированные. Если мы обратим внимание на начальный этап реакции ( скажем, до того, как / д превысит 0 1), то мы можем без тени сомнения отличить этот случай от прямого действия. [2]
Измерение констант скорости инактивации Са - АТФазы НБД-хло-ридом в присутствии разных концентраций лигандов ( например, АТФ или АДФ) проводят, как описано выше. [3]
Для определения константы скорости инактивации Са - АТФазы НБД-хлоридом проводят модификацию SH-групп в той же среде, которая используется для определения кинетических характеристик SH-групп ( с. Реакцию начинают добавлением НБД-хлорида. По ходу реакции каждые 0 5 - 5 мин в зависимости от условий реакции отбирают аликвоты объемом 20 - 50 мкл и вносят их в 1 мл среды для определения активности Са - АТФазы ( с. Образующийся неорганический фосфат определяют методом Ратбуна и Ветлах ( с. Объем отбираемой пробы и время инкубации при определении активности подбирают заранее Ингибирующим действие НБД-хлорида в ходе измерения активности фермента можно пренебречь, учитывая разведение ингибитора и высокую концентрацию АТФ в среде инкубации. [4]
 |
Выявление скрытых частичных повреждений при вторичном облучении фаговых популяций в условиях непрямого действия у-радиа-ции. [5] |
Нетрудно заметить, что скорость инактивации опытного первично облученного образца значительно выше по сравнению со скоростью инактивации контрольного образца. [6]
Таким образом, константа скорости инактивации &; &i2 является характеристикой состояния биополимера. [7]
При пониженных температурах, когда скорость инактивации незначительна, скорость реакции, катализируемой ферментом, возрастает с повышением температуры вследствие изменений в величинах констант скоростей и констант равновесия, входящих в кинетическое уравнение. [8]
Влияние температуры на эффективную константу скорости инактивации Р - и у-трипсйна под действием ультразвука. [9]
Из схемы (8.24) следует, что скорость инактивации ферм. [11]
Последнее обусловлено уменьшением всасывания, увеличением скорости инактивации и повышением интенсивности выведения, а также снижением чувствительности к ним рецепторов. [12]
В этом случае увеличение концентрации субстрата уменьшает скорость инактивации фермента. [13]
 |
Стабильность при 100 С триозофосфат-изомеразы дрожжей и ее генноинженерных вариантов1. [14] |
Термостабильность фермента оценивают как время полужизни ( скорость инактивации фермента) при 100 С. Чем оно больше, тем более стабилен фермент. [15]
Страницы: 1 2 3 4