Cтраница 1
Первичные а-аминокислоты реагируют с нингидрином давая интенсивное фиолетовое окрашивание. Реакция осуществляется в две стадии. Первоначально аминокислота окисляется до низшего альдегида или кетона с выделением аммиака и диоксида углерода. Затем аммиак взаимодействует с продуктом восстановления нингидрина и с непрореагировавшей молекулой нингидрина, образуя фиолетовое соединение. Количественное образование вещества наряду с интенсивностью его окраски делает эту реакцию очень ценной. Она широко используется как для качественного определения аминокислот ( например, как опрыскиватель при хроматографии), так и для количественной оценки с помощью спектрофотометрических методов. [1]
Твердофазный синтез пептидов. [2] |
Первая а-аминокислота с защищенной МН2 - группой ( БОК-защита) прикрепляется ( садится на якорь) к поверхности твердой фазы за счет карбоксильнон группы. Таким образом возникает фиксированный С-конец будущей полипептид ной цепи. [3]
Энантио-морфные а-аминокислоты ( содержащие в равных количествах D - и L-форму), могут встречаться в составе белков лишь в виде следов, но они входят в состав некоторых полипептидов, продуктов обмена микроорганизмов, как, например, грамицидина и тироцидина. Таким, образом, молекула белков, в состав кото-рой входят L-a - аминокислоты, имеет асимметрическое строение. [4]
Производные а-аминокислот, которые не могут образовывать биполярные ионы ( например, их эфиры H2NCH2COOC2H5 или ацетильные производные CH3CONHCH2COOH), растворимы в органических растворителях и могут перегоняться в вакууме без разложения. [5]
Производные а-аминокислот, которые не могут образовывать биполярные ионы ( например, их эфиры H2N - СН2 - СООС2Н5 или ацетильные производные CH3CONHCH2COOH), растворимы в органических растворителях и могут перегоняться в вакууме без разложения. [6]
Все а-аминокислоты представляют твердые вещества, способные давать кристаллы характерной формы. В абсолютном спирте аминокислоты, за исключением пролина и оксипролина, практически нерастворимы, в эфире ( обыкновенном) почти все нерастворимы. [7]
Замещениые а-аминокислоты входят в состав ряда аитибиоужог, - глиоток-сина, моноацетата глиотоксина, эхиномицина и, по-видимому, цефалоспорина С. [8]
Все а-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода. [9]
Все а-аминокислоты, за исключением глицина, содержат хиральный оь-углеродный атом и могут встречаться в виде энантиомеров. В качестве примера ниже показаны оба энантиомера аспарагиновой кислоты. [10]
Все а-аминокислоты, обнаруженные в белках, за исключением глицина, хиральны. Поскольку - терминология глубоко не проникла в биологическую химию, мы будем следовать существующему соглашению и придерживаться DL-системы, тем не менее необходимо отметить, что в общем случае ( 3) имеет 5-конфигурацию. Большинство других а-аминокислот, давно обнаруженных в природе, также имеют L-конфигурацию а-углеродного атома, однако известны многие природные а-аминокислоты D-ряда. Они встречаются в небелковых компонентах растений, грибов и микроорганизмов, необычны для животных, и никогда не встречаются в белках. Некоторые из L-аминокислот ( изолейцин треонин гидрокси-лизин, гидроксипролин), найденные в белках, имеют два хираль-ных центра. Таким образом и названы четыре стереоизомера 2-амино - З - метилвалериановой кислоты ( изолейцина) ( 4) - ( 7), причем только ( 4), абсолютная конфигурация которого установлена с помощью рентгеноструктурного анализа, найден в белках. Необходимо отметить, что эпимеризация а-аминокислоты с двумя хиральными центрами по а-углероду дает не энантиомер, а химически отличный диастереомер, и если это происходит при синтезе или гидролизе, например, изолейцинсодержащего пептида, то при последующем анализе аминокислот можно обнаружить алло-то-лейцин. Номенклатура циклически замещенных пролинов усложняется тем, что относительная стереохимия двух центров может быть определена с помощью с / гранс-обозначений, и хотя это не используется широко в случае гидроксипролина, это установленный путь называния других пролинов. Поэтому, например, ( 8) на схеме ( 3) обычно называют транс - З - метил-1 - пролином. Для ациклических небелковых а-аминокислот с двумя асимметрическими центрами обычно применяют грео / зритро-обозначения. [11]
Все а-аминокислоты, взаимодействуя с нингидрином, образуют продукты, окрашенные в синий или фиолетовый цвет. [12]
Все а-аминокислоты, входящие в состав белков, разделяются на заменимые и незаменимые. [13]
Многие а-аминокислоты, а также различные продукты гидролиза белков находят применение в медицине. [14]
Эфиры а-аминокислот легко дают ангидриды. [15]