Cтраница 3
Синтез дипептида ансерина осуществляется без рибосом ферментативной системой, которая синтезирует карнозин по той же схеме ( см. Карнозин), но вместо гистадина в реакции участвует 1-метилгистидин. [31]
Защищенный дипептид ( 1) получали карбодиимидным методом путем сочетания Бок-феиидаданина и хлоргидрата метилового эфира ме-тиокина. [32]
Этот дипептид нереак-ционноспособен и для продолжения процесса необходимо удалить одну из групп Zi, Z2, для того чтобы открыть либо NH2 -, либо СООН-группу для следующей стадии удлинения пептидной цепи. Главным требованием к защитным группам Ъ и Z2 является возможность их селективного удаления при достаточно мягких или специфических условиях, при которых не затрагиваются другие защитные группы и образованная пептидная связь. [33]
Этот дипептид носит название глицилаланина. [34]
Какой дипептид образуется, если продукт реакции взаимодействия хлорангидрида монохлорук-сусной кислоты с валином подвергнуть действию избытка аммиака. [35]
Поэтому дипептид ( а), образованный из двух молекул глицина, называют глицил-глицин, а дипептид ( б), образованный из двух молекул а-аланина, - а-аланил-а-аланин. [36]
Поскольку дипептид также содержит амино - и карбоксильную группу, реакция может продолжаться с образованием полипептидов, составляющих основу белков, но об этом - позже. [37]
Поэтому дипептид ( а), образованный из двух молекул глицина, называют глицил-глицин, а дипептид ( б), образованный из двух молекул а-аланина, - а-аланил-а-аланин. [38]
Какой дипептид образуется, если продукт реакции хлористого хлорацетила ( хлорангидрида монохлоруксусной кислоты) с ала-нином подвергнуть действию избытка аммиака. [39]
Какой дипептид образуется, если продукт реакции хлористого а-бромизовалерила ( СН3) 0СНСНВгСОС1 с аланином ( 1 моль) подвергнуть действию избытка аммиака. [40]
Поскольку дипептид также содержит амино - и карбоксильную группу, реакция может продолжаться с образованием полипептидов, составляющих основу белков, но об этом - позже. [41]
Целевой дипептид Ala-Gly получают после снятия защитных групп гидроге-нолизом. [42]
С-кон-цевой дипептид Гис - Лей с образованием активного А. Последний вызывает сильное и длит, повышение кровяного давления, стимулирует гладкую мускулатуру и секрецию альдостерона и влияет на ф-цию почек. Инактивируется при расщеплении ферментом ангиотензиназой. [43]
В дипептидах, таких, как глицил-глицин, влияние структуры диполярных ионов наибольшее и спектр более сложен, чем спектры высших членов ряда. Первые две полосы соответствуют валентным колебаниям NH, тогда как полоса 1540 слг1 является обычной амидной полосой II, которая может быть обусловлена деформационными колебаниями NH. Подобная полоса при 1400 см. - 1 была замечена Едсоллом [42] в спектре комбинационного рассеяния. Указанными исследователями в этой области была обнаружена в инфракрасном спектре слабая полоса вблизи 1680 слг1, которую они предположительно отнесли к колебаниям СО неионизованной карбоксильной группы. Отнесение ее подтверждается спектрами низших полиглициноз. [44]
В дипептидах могут возникать как развернутые ( без водородных связей), так и свернутые формы. Конформации, соответствующие свернутым формам дипептидов, встречаются в полипептидах и белках крайне редко, и, следовательно, основное внимание надо обратить на развернутые формы. [45]