Cтраница 2
Аминокислотный состав липоаминокислот сильно зависит от вида микроорганизмов, причем, как правило, у каждого вида бактерий резко доминирует одна из аминокислот. [16]
Аминокислотный состав коллагена весьма своеобразен. Этот остаток, а также оксилизил ( Олиз), содержащийся в количестве от 0 3 до 1 2 %, встречаются главным образом в коллагене. Таким образом, до 2 / 3 остатков составляют Гли, Про, Опро и Ала. Тем самым, запас информации в коллагене более беден, чем в глобулярных белках, молекулы коллагена, в сущности, не являются информационными. [17]
Аминокислотный состав питательных сред влияет на потребность бактерий в витаминах. Так, у Lactobacillus arabinosus потребность в пиридоксине падает до нуля, если в среде имеется смесь всех аминокислот. При отсутствии в среде хотя бы одной аминокислоты, особенно цистеина, фенилаланина, аргинина, необходим пиридоксин. Некоторые бактерии даже при полном наборе аминокислот нуждаются в этом витамине. [18]
Аминокислотный состав групповых веществ характеризуется высоким содержанием оксикислот ( серина и треонина) и пролина, составляющих более половины общего количества аминокислот; в этих глико-протеинах мало ароматических аминокислот. [19]
Аминокислотный состав сывороточных белков представлен всеми незаменимыми аминокислотами. [20]
Аминокислотный состав церулоплазмина человека приведен в табл. 10.1. О последовательности аминокислот в его белковой цепи данных пока не имеется. Вторичная структура имеет р-кон-фигурацию и беспорядочную укладку с небольшой примесью а-спи-ралей или при их отсутствии. Судя по гидродинамическим свойствам церулоплазмина ( табл. 10.2), третичная структура его молекулы представляет собой очень плотную упаковку. Недавно Саймоне и Берн [29] на основании своих исследований предложили тетрамерную модель четвертичной структуры белка, которая включает две полипептидные цепи с молекулярной массой 15900 и N-концевыми аминогруппами валина и две полипептидные цепи с молекулярной массой 59 000, в которых в качестве N-концевых выступают остатки лизина. В табл. 10.3 и 10.4 представлены некоторые оптические, Электрофоретические и кристаллографические свойства церулоплазмина человека. [21]
Аминокислотный состав карбоангидраз эритроцитов представлен в табл. 16.2. Характерно наличие только одного остатка цис-теина у большинства изоферментов и отсутствие этой аминокислоты в ферменте быка. Имеется один или два остатка метионина ( см. ниже о расщеплении бромцианом) и небольшое число остатков тирозина и триптофана. С эволюционной точки зрения самой старой является карбоангидраза из эритроцитов акул. Единственный остаток цистеина карбоангидра-зы С человека, по-видимому, не участвует непосредственно в катализе. [22]
Аминокислотный состав миоглобина лошади и кита обнаруживает удивительное сходство, хотя различие в концевых аминокислотах ( глицин в миоглобине лошади и валин в миоглобине кита) заставляет предположить, что порядок чередования аминокислот в этих двух белках неодинаков. До сих пор, однако, не проведено сравнительного изучения частичного гидролиза ука - занных белков и не имеется никаких сведений об их относительной растворимости. [23]
Аминокислотный состав белковых фракций семян злаков к настоящему времени довольно хорошо изучен. Иемма ( 1958), приведены результаты определений содержания аминокислот в некоторых белках, выделенных из семян. Эти данные показывают, что содержание почти всех аминокислот в отдельных белковых фракциях сильно различается. По своему аминокислотному составу особенно отличаются от других белковых фракций проламины. Эта группа белков характеризуется очень высоким содержанием глутамино-вой кислоты и амидного азота. В глиадине пшеницы и гордеине ячменя, например, почти половина от общего содержания азота в белках приходится на долю глутаминовой кислоты и амидов. Амидные группы в белках связаны с глутаминовой кислотой, и, таким образом, в проламинах до половины общего количества азота содержится в виде этих комплексов. Проламины характеризуются также высоким содержанием пролина ( до 15 % в гордеине ячменя) и очень малым количеством серусодержащих аминокислот и основных аминокислот, особенно лизина. [24]
Имеют простой аминокислотный состав и низкую молекулярную массу. Входят в состав спермы и икры рыб. [25]
Имеют простой аминокислотный состав и низкий молекулярный вес. Входят в состав спермы и икры рыб. [26]
Имеют простой аминокислотный состав и низкую молекулярную массу. Входят в состав спермы и икры рыб. [27]
Определение аминокислотного состава пептида проводится после полного гидролиза вещества, в ходе которого все пептидные связи разрушаются, и пептид превращается в смесь аминокислот, составлявших его. Полученный гидролизат подвергают количественному анализу с помощью ионообменной хроматографии и таким образом устанавливают, какие аминокислоты и в каких соотношениях входят в исследуемый пептид. [28]
Исследование аминокислотного состава цветков этих же видов астрагала показало, что качественный состав свободных аминокислот цветков этих растений идентичен аминокислотному составу листьев. [29]
Изучение аминокислотного состава и последовательности сочетания аминокислот в белках является, однако, лишь первым шагом в изучении белков как высокомолекулярных соединений. [30]