Cтраница 4
Мы уже отмечали выше, что взаимодействие возбужденного электрона с положительным остатком в экси-тоне заметно ослаблено вследствие наличия диэлектрического континуума. Поэтому решающее значение в определении энергетических характеристик возбужденных орбит должны иметь диэлектрические свойства среды. Даже для значительно отличающихся по природе молекул или ионов, растворенных в одном и том же полярном веществе ( в том числе и в твердой фазе), разница в значениях энергии возбужденных орбит будет в значительной мере нивелироваться. Практически это означает, что изменение природы центрального иона или молекулы, которым фактически принадлежит возбужденный электрон, относительно мало должно сказаться на положении полосы поглощения в оптическом спектре. Это обстоятельство делает понятным существование оптически ( и химически) активных частиц, показывающих почти идентичный спектр поглощения и в то же время существенно различающихся по кинетическим характеристикам, в том числе и по продолжительности жизни. Подробное рассмотрение этого вопроса с позиций различных теорий сольватированного электрона уже проводилось в этой и предыдущих главах и было показано существенное расхождение эксперимента с теорией. В случае же справедливости предложенной гипотезы подобного рода противоречий не возникает вовсе. [46]
ИК-спектры 0 2 А1 растворов кислот получены на спектрофотометре UR - 10 с призмой из NaCl ( 700 - 1800 см-1) и LiF ( 2800 - 3100 с. Спектр каждого раствора записывали дважды с использованием обеих типов кювет. Хотя в работе [4] указывается на возможность взаимодействия флюорита с комплексонами, особенно в щелочных растворах, во всех случаях для одних и тех же растворов и в кремниевых, и во флюоритовых кюветах получены идентичные спектры. [47]
Сообщено также, что полученный в лаборатории образец гидратирован-ного уранилсульфата имеет такой же спектр флуоресценции, если не считать несколько меньшей относительной интенсивности полос в первой группе. Пант объяснил это различие тем, что кристаллы, полученные в лаборатории, были большего размера. Он обосновывал это тем, что реабсорбция полосы Л0 в случае больших кристаллов должна быть сильнее. Вызывает удивление тот факт, что он не привел результатов измерений спектров кристаллов, полученных им самим после измельчения. Дегидратированные образцы дали идентичные спектры, состоящие из шести групп полос, причем каждая группа находилась на 260 см-1 выше, чем соответствующая группа в серии В спектра гидратированного уранилсульфата. Это смещение меньше, чем голубое смещение, о котором сообщили Ни-кольс и Хаус, равное 400 см-1. Но способы дегидратации, примененные Никольсом и Хаусом, отличались от метода Пакта. [48]
При исследованиях спектров комбинационного рассеяния аминокислот, проведенных Эдселлом [1, 2], получены первые оптические доказательства биполярной структуры этих веществ, и в результате более поздних работ [3-5] эти данные полностью подтверждены. Первые исследования инфракрасных спектров проведены Фрейманном, Фрейманн и Румпфом [6], изучавшими область обертонов валентных колебаний NH. Среди первых исследователей в этой области можно назвать Райта [11, 12], который впервые установил, что спектр рацемата цис-тина в твердом состоянии отличается от спектра любого чистого оптического изомера. Кегелом и др. [32] изучено около 50 пар d - и / - изомеров аминокислот. Как и в случае полипептидов, исследованных Элленбогеном [33], индивидуальные d - и / - изомеры имеют идентичные спектры, которые, однако, могут заметно отличаться от спектра смешанной формы. Но когда имеются два асимметричных атома углерода, как в обычной или в алло-формах, то становятся возможными различия в спектрах оптических изомеров. [49]
Основной недостаток работ, проведенных на более раннем этапе, состоит в том, что в качестве растворителя применялась вода. Позднее было показано, что превосходным растворителем для этих соединений является трифторуксусная кислота [159], применение которой позволяет использовать в качестве внутреннего эталона тетраметилсилан. В этом растворителе, так же как и в сильнокислых водных растворах, основные группы присоединяют протоны. Поэтому пептиды, амиды и сульфгидрильные группы дают сигналы ЯМР, тогда как гидроксильные и карбоксильные группы обмениваются слишком быстро, чтобы их можно было зафиксировать. Пользуясь полученными данными, Бови и Тиерс [20] показали, что знание положения сигналов может помочь интерпретации спектров ЯМР белков. Объектами их обстоятельной работы были следующие аминокислоты: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, оксипролин, бетаин, фенилаланин, тирозин, триптофан, серии, треонин, цистеин, цистин, метионин, лизин, орнитин, аргинин, гистидин, аспарагиновая и глутамино-вая кислоты, а также некоторые N-ацетилпроизводные аминокислот и простейшие пептиды. Следует отметить, что оптические изомеры дают идентичные спектры ЯМР, так что варьирование соотношения этих изомеров не должно оказывать заметного эффекта. [50]