Специфичность - фермент
Cтраница 1
Специфичность ферментов не абсолютна. Данный фермент зачастую катализирует не определенную реакцию одного строго заданного субстрата, а однотипные реакции группы сходных субстратов. Это определяется двумя причинами. Первая непосредственно связана с общей программой онтогенеза и филогенеза, приводящей к оптимальной экономии числа действующих белков. В тех ситуациях, в которых биологически существенна одна и та же реакция группы родственных субстратов, она может быть эффективно реализована единственным ферментом. Конечно, вся названная группа должна характеризоваться одной и той же сигнатурой или близкими сигнатурами. [1]
Специфичность фермента к ингибированию менее выражена, чем его субстратная специфичность. Исследование ингибирующего действия различных веществ позволяет в ряде случаев разобраться в природе и строении каталитических и адсорбционных центров ферментов. [2]
Специфичность фермента подробно не изучалась. [3]
Специфичность ферментов по отношению к субстрату определяется не только состоянием активного центра, но и конформацией всей молекулы. [4]
Специфичность ферментов так высока, что они различают идентичные группы даже в прохиральных молекулах. [5]
Специфичность фермента зависит от особенности атомной структуры и конфигурации субстрата и фермента. Если при гетерогенном катализе решающую роль играет принцип геометрического и энергетического соответствия, то в ферментативном катализе важно не только совпадение расстояний и энергии, но и совпадение формы. [6]
Специфичность фермента по отношению к глюкозо-1 - фосфату абсолютна. Фосфат может быть заменен арсенатом. Происходящий при этом арсенолиз приводит к образованию из крахмала свободной глюкозы, по-видимому вследствие нестойкости глюкозо-1 - ар-сената. [7]
Специфичность ферментов подразделяется на абсолютную ( или химическую) и стереохимическую. [8]
Специфичность фермента к ингибированию менее выражена, чем их субстратная специфичность. Исследование ингибирую-щего действия различных веществ позволяет в ряде случаев разобраться в природе и строении каталитических и адсорбционных центров ферментов. [9]
Специфичность фермента к ингибированию менее выражена, чем его субстратная специфичность. Исследование ингибирующего действия различных веществ позволяет в ряде случаев разобраться в природе и строении каталитических и адсорбционных центров ферментов. [10]
Специфичность ферментов проявляется также и в отношении условий реакции. Так, например, одна и та же реакция - гидролиз амидной связи в пептидах - ускоряется химотрипсином при значениях рН, близких к нейтральным, тогда как другая протеаза - пепсин - функционирует только в кислой среде. [11]
Специфичность ферментов подразделяется на абсолютную ( или химическую) и стереохимическую. [12]
Специфичность ферментов связана с комплементарностью структуры их активного центра со структурой субстратов. Активный центр, как правило, располагается в полости макромолекулы фермента. [13]
 |
Молекулярная активность некоторых ферментов.| Сравнение кинетических параметров каталитических. [14] |
Специфичность ферментов связана с комплементарностью структуры и их активного центра со структурой субстратов. Активный центр, как правило, располагается в полости макромолекулы фермента. Согласно теории Кошланда эта комплементарность является индуцированной: субстрат в момент взаимодействия с активным центром вызывает такое изменение геометрии фермента, которое соответствует оптимальной для данной реакции ориентации каталитических групп. [15]
Страницы: 1 2 3 4