Специфичность - фермент
Cтраница 3
Высокая каталитическая активность и специфичность ферментов объясняются слитным механизмом каталитического процесса и сложным строением молекул ферментов с наличием ряда адсорбционных центров, обеспечивающих оптимальную ориентацию молекул реагентов по отношению к каталитически активным группам фермента. Молекулы реагентов образуют с активными центрами фермента цепочки перераспределения связей с одновременным сопряжением нескольких этапов химического превращения и значительной компенсацией энергии разрыва старых связей. Следует заметить, что теория ферментативных реакций еще только создается, а в механизме действия ферментов много неясного. [31]
Хотя появление представлений о специфичности ферментов и широкое распространение его для толкования различных биокаталитических реакций вызвало ряд если не возражений, то предостережений, все же уже невозможно было не учитывать этой особенности биокаталитических процессов. [32]
Гораздо более отчетливой оказывается специфичность фермента по отношению к структуре сахара мононук леотида, участвующего в образовании фосфоамидной связи. Замена рибозы на дезоксирибозу в дезоксиаденилил - ( 5 - Ы) - фенилаланине уменьшает ферментативный гидролиз по сравнению с аденилил - ( 5 - Ы) - фенил-аланином и почти сводит его на нет в дизоксиуридилил - ( 5 - - Ы) - фенил-аланине. Этим, по-видимому, объясняется отсутствие гидролиза тими-дилил - ( 5 - М) - фенилаланина, хотя и не исключается возможность дополнительного специфического влияния тимина. [33]
Вполне возможно, что специфичность пиридоксалевых ферментов по отношению к каждому типу катализируемых реакций зависит от стереоспецифичности связывания субстрата на ферменте. [34]
В качестве объектов исследования специфичности ферментов удобно взять ферменты слюны ( амилазу ималь-тазу) и сахаразу, а в качестве субстратов - соответственно крахмал и сахарозу. [35]
Главной задачей при изучении специфичности ферментов является выяснение тех структурных требований, которым должен удовлетворять субстрат. [36]
Как показали недавние исследования, специфичность фермента по отношению к АТФ исключительно высока: константы диссоциации для ИТФ, ЦТФ, АМФ и АДФ соответственно в 1500, 300, 300 и 10 раз выше, чем для АТФ. Наружные ионы К можно заменить другими одновалентными катионами, но внутренний Na ( главный неорганический субстрат) абсолютно необходим для активности АТФазы. Кажущееся сродство к Na уменьшается в присутствии К, и наоборот, так как каждый из этих ионов конкурирует за связывающие участки для другого. [38]
Из сказанного выше ясно, что двойная специфичность фермента обусловливает и двоякого рода активность: во-первых, узнавание субстрата и соединение с ним и, во-вторых, химическое преобразование присоединенного субстрата. Оказывается, эти функции осуществляются разными частями молекулы фермента. В одиночку эти компоненты не способны воздействовать на субстрат: только после того, как они объединятся в голофермент ( от греческого голос - весь, целый), ферментативная активность восстанавливается. [39]
Как и в случае синтетических полупроводников, специфичность фермента зависит от особенностей атомной структуры, а также конфигурации субстрата и фермента. Если при гетерогенном катализе решающую роль играют принципы геометрического и энергетического соответствия, то в энзиматических процессах значительную роль начинает играть также и принцип стереохимического соответствия. [40]
На современном уровне знаний об обмене веществ легко понять необходимость специфичности фермента как главного условия регуляции промежуточного метаболизма. Принимая этот принцип в целом, мы должны дополнить его изучением специфичности индивидуальных ферментов. [41]
Одной из интересных особенностей в реакциях, катализируемых ферментами, является специфичность ферментов. В некоторых случаях эта специфичность абсолютная: фермент действует только на одну определен ную связь в одном соединении - В других случаях действие ферментов имеет более общий характер. Чтобы фермент мог действовать, должно происходить своего рода соединение между субстратом и ферментом. Для этого субстрат должен иметь очень тонкую структуру, и активные группы фермента, которые участвуют в реакции, должны примыкать к реактивным группам субстрата. Действия ферментов без сомнения разнообразны. [42]
Важнейший вопрос энзимологии - как выявить взаимосвязь между механизмом действия и специфичностью фермента, с одной стороны, строением и свойствами его активного центра, с другой - для карбогидраз в значительной степени остается открытым. В литературе появилось довольно много экспериментальных данных по механизмам действия и специфичности О-гликозид-гид - ролаз, однако следует отметить, что в подавляющем большинстве случаев их интерпретация проводится лишь по аналогии с действием лизоцима, даже без достаточных на то оснований. [43]
В этом случае субстраты переходят от одного фермента к другому благодаря высокой степени специфичности фермента к определенному субстрату. [44]
Последняя, однако, очень слаба по сравнению со 100 % - ной энантиомерной специфичностью фермента типа хи-мотрипсина. Так, циклический полиэфир ( 57), основу которого составляет асимметричное бинаф-тильное звено, связывает катионы сложных эфиров аминокислот в неполярной среде. В том случае, если энантиомерный эфир О-амино-кислоты связывается в соответствии со схемой ( 41), R должен быть сближен с бинафтильной группой. Эта система особенно интересна также и тем, что связывающее взаимодействие имеет скорее характер водородной, а не гидрофобной связи. И в этом случае, однако, каталитический эффект исчезает при добавлении значительного количества воды. [45]
Страницы: 1 2 3 4