Специфичность - действие - фермент
Cтраница 1
Специфичность действия фермента на данный субстрат зависит от наличия определенных химических групп и конфигурации субстрата. [1]
Специфичность действия ферментов - важнейшее их биологическое свойство, без которого невозможен нормальный обмен веществ в организмах. [2]
Специфичность действия ферментов выражается часто и в том, что при наличии нескольких стереоизомеров фермент действует только на один из них. Так, например, многие расы дрожжей или выделенный из дрожжей ферментативный комплекс - зимаза - быстро сбраживают D-глюкозу, D-фруктозу и D-маннозу, но не соответствующие изомеры Сахаров L-ряда. Точно так же при ферментативных синтезах всегда используется только один из оптических изомеров вещества. Иначе говоря, ферментативные синтезы являются асимметрическими синтезами. [3]
Специфичность действия ферментов выражается часто и в том, что при наличии нескольких стереоизомеров фермент действует только на один из них. Так, например, многие расы дрожжей или выделенный из дрожжей ферментативный комплекс - зимаза - быстро сбраживают D-глюкозу, D-фруктозу и D-маннозу, но не соответствующие изомеры Сахаров L-ряда. Точно так же при ферментативных синтезах всегда используется только один из оптических изомеров вещества. [4]
Специфичность действия фермента распространяется также и на сте-реоизомерные формы субстратов. Благодаря этой особенности фермента и обратимости ферментных реакций ферментные системы могут осуществлять синтезы определенных стереоизомерных форм. [5]
Специфичность действия ферментов предохраняет организм от засорения побочными продуктами. Другая особенность ферментов, которой химические катализаторы обладают лишь в редких случаях, состоит в специфичности действия. Воздействию подвергается только одно или несколько соединений ( субстратов), с которыми протекает только один тип реакций. Отсутствие побочных реакций или побочных продуктов-это отражение того факта, что неконтролируемое загрязнение живой клетки недопустимо. Отсюда следует вывод, что использования в промышленных целях заслуживает не только каталитическая эффективность, но также ( а возможно, и в большей мере) специфичность ферментов. [6]
Специфичность действия ферментов, однако, не ограничивается только их ярко выраженным предрасположением к оп - - ределенным типам веществ или к осуществлению определенной химической реакции. Еще в конце прошлого столетия выдающийся немецкий химик Эмиль Фишер высказал мысль о близком стерическом соответствии между ферментом и его субстратом и сформулировал столь часто встречающееся сейчас изречение, что фермент подходит к субстрату, как ключ к замку; впоследствии эта идея нашла известное экспериментальное подтверждение. [7]
Специфичность действия фермента зависит и от природы белка фермента. Активный центр ферментов, катализирующих некоторые окислительно-восстановительные реакции, состоит из комплексного соединения железа с порфирином. [8]
Специфичность действия ферментов предохраняет организм от засорения побочными продуктами. Другая особенность ферментов, которой химические катализаторы обладают лишь в редких случаях, состоит в специфичности действия. Воздействию подвергается только одно или несколько соединений ( субстратов), с которыми протекает только один тип реакций. Отсутствие побочных реакций или побочных продуктов-это отражение того факта, что неконтролируемое загрязнение живой клетки недопустимо. Отсюда следует вывод, что использования в промышленных целях заслуживает не только каталитическая эффективность, но также ( а возможно, и в большей мере) специфичность ферментов. [9]
Благодаря специфичности действия фермента изомеризация глюкозы во фруктозу осуществляется без побочных нежелательных явлений. [10]
Такая специфичность действия ферментов определяется химическим строением и простетической группы, и белкового носителя, которые проявляют биокаталитическую активность только во взаимном сочетании. [11]
Таким образом, специфичность действия фермента определяется структурой ближайшего к гидролизуемой связи дисахаридного фрагмента полимерной молекулы. Это положение еще более отчетливо иллюстрируется результатом действия ламинаразы: фермент гидролизует связи 3 - 1 - - 4 ( которых нет в ламинарине. [12]
Теория позволяет связать специфичность действия фермента и структуру его активного центра: в данном случае важную роль играет число сайтов и расположение каталитического участка активного центра относительно сайтов, обеспечивающих фермент-субстратное взаимодействие. [13]
В заключение следует отметить, что специфичность действия ферментов является результатом структурных особенностей как субстрата, так и самого фермента. [14]
 |
Спектры поглощения пиридиновых коферментов в УФ. [15] |
Страницы: 1 2 3