Специфичность - действие - фермент
Cтраница 2
Это указывает на то, что специфичность действия ферментов дегидроге-наз связана со строением их белковых молекул. Сырьем для получения препаратов НАД и НАДФ обычно служат дрожжи. Окислительно-восстановительные реакции, в которых акцептором электронов из атомов водорода является непосредственно кислород, катализируются ферментами, которые часто называются оксидазами. [16]
Ферменты состоят, из белка, обеспечивающего специфичность действия фермента, и небелковой группы ( кофермента), обусловливающего активность фермента. [17]
Используя конформа-ционные представления и экспериментальные данные о специфичности действия фермента, автор предполагает, что галактозный остаток в конформации С1 располагается между витками белковой спирали фермента; свободные гидроксильные группы этого остатка необходимы для того, чтобы фиксировать его между двумя витками спирали при помощи водородных связей. [18]
На физиологическом уровне адаптации зоофагов выражаются прежде всего в специфичности действия ферментов, настроенных на переваривание пищи животного происхождения. [19]
Работы по изучению аминокислотной последовательности белков в значительной степени подтвердили специфичность действия протеолитиче-ских ферментов, выявленную первоначально лишь при изучении пептидов низкого молекулярного веса. [20]
В гипотезе индуцированного соответствия сохраняется одно из основных положений гипотезы шаблона, определяющих специфичность действия ферментов, а именно наличие тесного пространственного соответствия между субстратом и ферментом. [21]
При действии определенных ферментов, называемых протеолитическими, белки расщепляются, причем степень расщепления зависит от специфичности действия фермента. [22]
Таким образом, ферменты выполняют не только разрушительную, но а созидательную функцию, в зависимое от насущных потребностей организма, и это лишь подчеркивает специфичность и многогранность их биологического действия, Специфичность действия ферментов, ее причины и пути реализации являются величайшей загадкой природы, которая долго не находила своего решения. Лишь в последнее десятилетие удалось установить, что высокая специфичность ферментативных процессов связана с уникальным химическим строением фермента, заключена в удивительной архитектуре его молекулы с неповторимым и исключительно рациональным размещением в ней различных реакционноспособных группировок. Поэтому познание строения ферментов открывает путь к разгадке механизма их каталитического действия. [23]
При изучении механизма химической реакции, катализируемой ферментами, исследователя всегда интересует не только определение промежуточных и конечных продуктов и выяснение отдельных стадий реакции, но и природа тех функциональных групп в молекуле фермента, которые обеспечивают специфичность действия фермента на данный субстрат ( субстраты) и высокую каталитическую активность. Речь идет, следовательно, о точном знании геометрии и третичной структуры фермента, а также химической природы того участка ( участков) молекулы фермента, который обеспечивает высокую скорость каталитической реакции. Участвующие в ферментативных реакциях молекулы субстратов часто имеют небольшие размеры по сравнению с молекулами ферментов, поэтому было высказано предположение, что при образовании фермент-субстратных комплексов в непосредственный контакт с молекулой субстрата, очевидно, вступает ограниченная часть аминокислот пептидной цепи. Отсюда возникло представление об активном центре фермента. Установлено, что у сложных ферментов в состав активного центра входят также просте-тические группы. [24]
 |
Схема, иллюстрирующая действие эктофермепта. [25] |
По характеру действия ферменты обладают строгой специфич ностыо. Специфичность действия ферментов обусловлена структурным соответствием между молекулой субстрата и молекулой фер мента. Подобно ключу, отпирающему лишь определенный замок, фермент благодаря своей специфической структуре действует лишь на определенный субстрат. [26]
Определяет специфичность действия фермента по отношению к субстрату, а также возможность регуляции каталитич. [27]
Общеизвестными характерными чертами гомогенного катализа являются специфичность и селективность. Примером специфичности действия ферментов служит тот факт, что только один из энантиомеров молочной кислоты дегидрируется L-лактат-дегидрогеназой. Фермент специфичен по отношению к L-молочной кислоте даже в присутствии большого избытка D-энантиомера. [28]
Апофермент ( апоэнзим) - белковый компонент сложного двухкомпонентного фермента - холофермента, который остается после удаления кофактора. Апофермент термолабилен, он определяет специфичность действия ферментов и его основные свойства. [29]
В химотрипсине ( фермент группы гидролаз) каталитическое действие осуществляют три группы - имидазольная, гидроксиль-ная и карбоксильная. Альдолаза катализирует конденсацию фосфорных эфиров диоксиацетона и глицеринового альдегида при участии двух групп - е-аминогруппы остатка лизина и имидазоль-ной группы. Специфичность действия ферментов зависит от строения белка в целом и от особенностей белковой молекулы вблизи активного центра. [30]
Страницы: 1 2 3