Cтраница 3
Помимо новых способов получения химических веществ из биомассы биотехнология дает нам также более эффективные и производительные катализаторы для осуществления химических взаимопревращений. Во-первых, специфичность действия фермента ( или ферментов) может применяться при катализе in vivo или in vitro простых, но технически трудно осуществимых превращений. Примером такого рода служит гидроксилирование стероидов при синтезе лекарственных веществ. [31]
Активный центр соединяется с молекулой реагирующего вещества, образуя непрочное промежуточное соединение, способное к дальнейшим превращениям. При этом активный центр вступает в соединение только с теми молекулами, структура которых подобна структуре активного центра. Этим, по-видимому, объясняется специфичность действия ферментов. [32]
Одна из наиболее ранних теорий, на основании которой пытг-лись объяснить природу взаимодействия фермента и субстрата и механизм биологического катализа, была предложена В. Однако теория Бей-лиса была отвергнута даже без значительной экспериментальной проверки, хотя идея о сгущении реагентов в порах или на поверхности ферментных образований часто обсуждалась в литературе и впоследствии. Основная причина, по которой отказались от теории Бейлиса, что при ее помощи невозможно было объяснить специфичность действия ферментов, хотя сам Бейлис не считал это условие совершенно обязательным. [33]
Вилыптеттера [72], стремившихся объяснить цепные механизмы реакций для оксидаз и дегидроге-наз, была продолжена работами У. Однако, так же как в случае гипотез Бейлиса, от всех вариантов подобных схем пришлось отказаться, так как ни один из них не мог удовлетворительно объяснить причины специфичности действия ферментов. [34]
Второе важное отличие состоит в том, что ферменты действуют очень избирательно. Химотрипсин, например, гидро-лизует не все амиды, а лишь амиды определенных аминокислот. Селективность ферментов настолько велика, что большинство из них действует только на одну из двух энантиоморфных форм рацемата оптически активного субстрата. Специфичность действия ферментов связана с тем, что субстрат должен иметь форму, в точности соответствующую данному месту в молекуле белка, поскольку третья характерная черта реакций, катализируемых ферментами, связана с образованием комплекса фермента с субстратом до того, как фермент катализирует реакцию. [35]
Действие фермента всегда специфично. В настоящее время биологи, химики, физики занимаются исследованием механизма действия ферментов. От решения этой задачи зависит многое: возможность управления жизненными процессами, возможность конструирования аналогов ферментов для решения важных биологических, биохимических и просто химических проблем. Химику-аналитику расшифровка специфичности действия ферментов тоже может оказать большую помощь. [36]
Каталитической активностью обладает не вся молекула фермента, а лишь определенный ее участок, называемый активным центром. Активный центр соединяется с молекулой реагирующего вещества, образуя непрочное промежуточное соединение, способное к дальнейшим превращениям. При этом активный центр вступает в соединение только с теми молекулами, структура которых подобна структуре активного центра. Этим, по-видимому, объясняется специфичность действия ферментов. [37]
Одна из наиболее ранних теорий, на основании которой пытались объяснить природу взаимодействия фермента и субстрата и механизм биологического катализа, была предложена В. По представлениям Бей-лиса, ускорение реакции в присутствии фермента должно было вызываться увеличением активной массы, благодаря физической адсорбшш ферментом реагирующих веществ, и происходящим в результате этого их концентрированием на поверхности фермента. Однако теория Бейлиса была отвергнута даже без значительной экспериментальной проверки, хотя идея о сгущении реагентов в порах или на поверхности ферментных образований часто обсуждалась в литературе и впоследствии. Основная причина, по которой химики отказались от теории Бейлиса, была та, что с ее помощью невозможно было объяснить специфичность действия ферментов, хотя сам Бейлис не считал это условие совершенно обязательным. [38]