Субстратная специфичность

Cтраница 1

Субстратная специфичность проявляется в бесчисленных формах и, как будет указано ниже, лежит в основе классификации ферментов. Имеет значение то, что различные ферменты проявляют по отношению к соответствующим субстратам различные степени специфичности. [1]

Субстратная специфичность разных гликозидаз весьма различна. [2]

Субстратная специфичность заключается в доступности точек контакта в белке для пиримидиновых или пуриновых оснований; специфическое действие ( расщепление связи 3 - О - Р или 5 - О - - Р) состоит не во внутримолекулярном образовании водородных связей в субстрате, а в нуклеофильной атаке на определенную сторону атома фосфора ( определяемую конформацией фермента и расположением точки контакта воды), обеспечивающей вытеснение определенной группы с противоположной стороны. На схемах специфичность субстрата указывается наклоном контуров фермента. Общая схема предполагает, что панкреатическая рибонуклеаза может обладать очень низкой активностью по отношению к пурино-вым производным. [3]

Субстратная специфичность, направленность превращения субстрата определяется исключительно белковой частью фермента. [4]

Протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта млекопитающих. [5]

Субстратная специфичность катепсинов А, В и С сходна со специфичностью соответственно пепсина, трипсина и химотрипсина. Катепсины еще не получены в достаточно чистом виде, а потому их химические и каталитические свойства пока не изучены. [6]

Субстратная специфичность катепсинов А, В и С сходна со специфичностью соответственно пепсина, трипсина и химотрипсина. [7]

Субстратная специфичность данных оксидаз весьма широка. Кроме ароматических спиртов и аминов субстратами лакказ могут быть также и неорганические ионы. [8]

Субстратная специфичность мицеллярного катализа для реакций гидролиза эфиров фосфорной и серной кислот позволяет еще раз подчеркнуть особое значение мицеллярного катализа как модели ферментативного катализа. [9]

По субстратной специфичности ( З - глюкозидаза отличается от эмульсина, который действует на цис - и транс-глюкозиды примерно с равной скоростью. Аналогичный фермент красного клевера ( Trifolium pratense) имеет меньшую активность. Хаскинс и Горц [94] недавно установили наличие 3-глюкозидазы в экстрактах из листьев и семядолей бобов тонка; эта глюкозидаза быстро гидролизует Кумаринилглюкозид, но инертна по отношению к транс-глюкозиду. [10]

В субстратной специфичности фермента имеются некоторые видовые различия. Первичные амины с разветвленной углеродной цепью окисляются медленнее, чем амины с прямой цепью. Вторичные и третичные амины окисляются, по-видимому, с образованием соответствующих альдегидов и метиламина или соответственно диметил-амина. В частности, Моноаминоксидаза окисляет гор денин и адреналин. [11]

Исследование субстратной специфичности разрабатываемых биокатализаторов в стандартных условиях показало, что они проявляют достаточно широкую специфичность как к различным спиртам, так и к некоторым азотсодержащим соединениям ( Табл. [12]

Вследствие высокой субстратной специфичности активного центра ферментов возникал вопрос о том, каким образом активность может подавляться соединениями, которые весьма отличны по структуре от субстратов и вряд ли способны связываться в активном центре фермента. Это заставило думать, что угнетение активности конечным продуктом не связано с вмешательством последнего в реакцию или конкуренцию за активный центр фермента. [13]

Учитывая высокую субстратную специфичность большинства биологических катализаторов, трудно представить себе, что указанные разновидности неспецифической активности цитохрома с3 играют какую-либо физиологическую роль. Далее было обнаружено неферментативное восстановление нитрита до NO, N20 и N2 такими широко распространенными биологическими веществами, как НАДФ и аскорбиновая кислота [24], причем почти не вызывает сомнений, что эти реакции никоим образом не служат путями восстановления нитрита in vivo. Наконец, третья трудность в точности аналогична тем трудностям, с которыми приходится сталкиваться при изучении восстановления сульфитов. Если в восстановлении нитрита до аммиака принимает участие белок-переносчик, с которым соединяются промежуточные продукты, то при попытке очистить фермент следует учитывать, что для того чтобы происходило образование аммиака из нитрита, требуются три редуктазы ( каждая из которых осуществляет перенос двух электронов), белок-переносчик и часть системы переноса электронов, сопряженная с катализируемыми этими редук-тазами реакциями. Таким образом, было бы довольно трудно получить редуктазу в очищенном виде. [14]

Всем известна субстратная специфичность микроорганизмов по отношению к природным источникам питания. Так, например, разложение белковых веществ осуществляется гнилостными бактериями, которые, однако, не способны конкурировать с дрожжами в ассимиляции углеводов. Многие микробы характеризуются особенной приверженностью к определенному субстрату, и некоторые из них даже получили соответствующие названия, как то - целлюлозоразлагающие бактерии. Это свойство микроорганизмов издавна используется на практике. Даже одно и то же органическое вещество атакуется различными группами микроорганизмов по-разному. Это особенно четко было показано в связи с микробной трансформацией стероидов. Совершенно очевидно, что для успешного разрушения тех или иных синтетических органических веществ необходимо подбирать соответствующие микроорганизмы. [15]

Страницы: 1 2 3 4