Cтраница 3
Такая аналогия облегчает понимание высокой субстратной специфичности, проявляемой многими ферментами. [31]
Во многих случаях отмечали субстратную специфичность, бифункциональный катализ, конкурентное ингибирование и кинетические закономерности, описываемые уравнением Михаэлиса - Ментен. [32]
Коэн и Варринга исследовали субстратную специфичность очищенной ДФФ-азы и нашли, что она гидролизует 10 других ФОС, причем большинство из них более эффективно, чем ДФФ. [33]
Лактатдегидрогеназа - фермент с высокой субстратной специфичностью, субстратами являются пировиноградная, молочная кислоты и 2-окснбутират. Активность фермента иягибируется мочевиной, AqNOs, я-хлормеркурибензоатоя, оксалатом, хлороформом и ацетоном. [34]
Таким образом, вышеприведенные отличия субстратной специфичности и акцепторной активности трансгликозилаз нефосфоролитического типа характеризуют их как имеющих более широкий диапазон действия, чем трансферазы первых двух типов. [35]
Широко распространено использование ферментов с известной субстратной специфичностью для выбора между конфигурациями а-аминокислот. Например, способность служить субстратом для оксидазы D-аминокислот считается строгим подтверждением D-конфигурации аминокислоты. [36]
Весь комплекс ферментов 6-окисления характеризуется широкой субстратной специфичностью и действует на жирные кислоты, все. [37]
Все же следует отметить, что субстратная специфичность некоторых декарбоксилаз не абсолютна. Так, например, L-тиро-зиндекарбоксилаза Streptococcus faecalis проявляет заметную декарбоксилазную активность в отношении L-фенилаланина [229]; суспензии этих бактерий можно использовать не только для определения тирозина, но и для определения фенилаланина. Тирозиндекарбоксилаза действует также на 3 4-диокси-фенилаланин, но не декарбоксилирует производные тирозина с замещенной фенольной группой, например О-метилтирозин. [38]
Для кристаллической глутаматдегидрогеназы из печени характерна высокая субстратная специфичность, однако она осуществляет аминиро-вание а-кетовалериановой кислоты с образованием L-норвалина - аминокислоты, до сих пор не обнаруженной у высших организмов. [39]
С помощью различных приемов: изучения субстратной специфичности, опытов со смешанными субстратами и с ингибиторами ХЭ установлено, что в нервной системе разных насекомых содержатся разные ХЭ. У мух присутствует преимущественно фермент, подобный истинной ХЭ. У гороховой тли содержится фермент со свойствами псевдохолинэстеразы. [41]
Майстер [15] элегантно использовал метод исследования субстратной специфичности для выяснения пространственной организации активного центра глутамат-синтетазы. [42]
![]() |
Расщепление растворимого крахмала ( 25 %, в / о разными штаммами дрожжей1. [43] |
Есть еще одна возможность - повысить субстратную специфичность фермента. В одной из серий экспериментов с помощью сайт-специфического мутагенеза заменяли нуклеотиды, кодирующие одну или две аминокислоты ксилозо / глюкозоизомеразы термофильной бактерии Clostridium thermosulfurogenes. [44]
Автолизины обладают, как правило, высокой субстратной специфичностью и растворяют клеточные стенки собственного продуцента и близко родственных штаммов. Однако некоторые бактерии продуцируют такие, которые гидролизуют клеточные стенки микроорганизмов других видов. Существует точка зрения, что внеклеточные лизирующие ферменты имеют эволюционную связь с клеточными автолизинами. [45]