Cтраница 2
Различие в субстратной специфичности между эластазой и другими сериновыми протеиназами объясняется различиями в строении субстрат - связывающих участков. Строение этих участков у эластазы таково, что она не способна связывать большие ароматические боковые цепи субстратов химотрипсина, а также боковые цепи основных аминокислот ( аргинина, лизина) - субстратов трипсина. [16]
Вопрос о субстратной специфичности карбогидраз довольно сложен. Абсолютной специфичностью карбогидразы во всех случаях обладают лишь по отношению к двум элементам структуры субстрата - к конфигурации расщепляемой гликозидной связи и к размеру окисного цикла отщепляемого моносахаридного остатка. В остальном для них характерна определенная широта специфичности, границы которой изучены слабо. Однако за 10 лет, прошедшие со времени данного высказывания, появились довольно многочисленные исключения и для этих двух элементов субстратной структуры. [17]
При изучении субстратной специфичности Actinomyces albus 3006 ( восстанавливающего 20-кетостероиды в соответствующие 20р - спирты) было установлено, что спектр действия на стероиды у бесклеточного препарата шире, чем для культуры микроорганизма. Показано, что для осуществления ферментативной реакции необязательно наличие кислородной функции в положении 3 стероидной молекулы. Впервые было найдено, что актиномицеты способны восстанавливать 20-кетостероиды в 20а - оксистероиды. [18]
Папаин проявляет широкую субстратную специфичность: он катализирует гидролиз пептидов, амидов, эфиров и тиоэфиров. Акцепторами ациль-ных групп могут при этом служить помимо воды также и различные нуклео-фильные агенты. Пептиды, содержащие в своем составе разнообразные аминокислоты, эффективно расщепляются папаином при условии, что эти аминокислоты имеют L-конфигурацию. Па основании ряда данных можно полагать, что для каталитической активности папаина существенное значение имеет тиоловая группа цистеина. [19]
![]() |
Первая реакция в ДОА-цикле ( ДОА - диоксиацетон. [20] |
АО имеет широкую субстратную специфичность к спиртам, что дает возможность использовать ее при определении алкоголя в крови. АО может составлять в клетке до 20 % всех белков, что указывает на мощность ее промотора. [21]
Рибофлавинсинтетаза отличается весьма высокой субстратной специфичностью. [22]
Глюкозооксидаза обладает чрезвычайно высокой субстратной специфичностью по отношению к p - D-глюкозе. При окислении глюкозы образуется эквимолекулярное количество перекиси водорода, которая в присутствии пероксидазы ( КФ 1.11.1.7) окисляет о-толидин. Интенсивность возникшей синей окраски измеряют на ФЭКе при длине световой волны 620 нм. [23]
![]() |
Активация протеиназ в кишечнике. [24] |
Химотрипсин обладает более широкой субстратной специфичностью, чем трипсин. Он катализирует гидролиз не только пептидов, но и эфиров, амидов и других ацилпроизводных, хотя наибольшую активность он проявляет по отношению к пептидным связям, в образовании которых принимают участие карбоксильные группы ароматических аминокислот - фенилаланина, тирозина и триптофана. [25]
![]() |
Расщепляемость декстринов амилозы р-амилазой. [26] |
На основании изучения субстратной специфичности, мы назвали наш фермент, ранее неизвестный, декстрин-а-1 4-гликозилтрансфе-разой. [27]
Химотрипсин проназы по субстратной специфичности сходен с панкреатическим химотрипсином. Кинетические данные, полученные при гидролизе химотрипсином проназы большого числа и-нитрофсниловых эфиров карбобензокси-замещенных аминокислот, показали, что фермент специфичен к эфирам лейцина, тирозина и фенилаланина. Аналогичную специфичность обнаружили при использовании в качестве субстратов этиловых эфиров бензоил-производных лейцина, тирозина, фенилаланина, аргинина и валина. [28]
Необходимо подчеркнуть, что субстратная специфичность поли-сахаридаз изучена недостаточно, несмотря на огромное значение этой проблемы. Однако в тех случаях, когда она известна, применение ферментов дает исключительно ценные сведения о структуре полисахаридов. Так, например, если полисахарид полностью расщепляется Р - амилазрй, не содержащей примесей других ферментов, то это свидетельствует, что это линейный а-1 4-глюкан. [29]
![]() |
Действие фермента согласно модели ключ в замке.| Образование N-замещенных аминокислот. [30] |