Тройная спираль

Cтраница 2

Фазовая дна-грамма. заштрихованная область около правой ветви отражает пониженную точность и достоверность из-за возможного вмешательства частичных разрывов цепей ( ср. по этому поводу. [16]

Но некоторые соображения относительно мерности единичных цепочек, образующих тропоколлагеновую тройную спираль, мы можем принять во внимание. До критической точки они существенно трехмерны, ибо имеют внешний контур цилиндра. За критической точкой, как при переходе клубок - растянутая цепь, они становятся одномерными и газоподобными ( в терминах фазового дуализма); с этой точки зрения переход в ТКР напоминает скорее сублимацию. [17]

Иерархия структурных единиц в сухожилии начинается с молекулы тропоколлагена - тройной спирали полимерных протеиновых цепей. [18]

При 20 С и ниже в водных растворах молекулы желатины образуют коллагеноподобные тройные спирали и агрегаты в объеме, поэтому при изучении межфазных адсорбционных слоев может возникнуть некоторая неопределенность при трактовке полученных результатов на молекулярном уровне. Для исключения дополнительных факторов при изучении межфазной прочности опыты проводились и при 40 С, когда молекулы желатины находятся в конформации статистического клубка. Результаты, полученные нами, показывают, что межфазная прочность на границах водный раствор желатины / воздух ( рис. 10, а) или раствор желатины / бензол ( рис. 10, б) при 40 С также растет со временем, однако при этой температуре не наблюдается больших различий во времени достижения предельных значений при увеличении концентрации желатины. [19]

Нить накаливания обычно изготавливают из вольфрамовой проволоки, свитой в одинарную или тройную спираль, что сокращает потери теплоты и повышает их экономичность. [20]

Схема биосинтеза коллагена. [21]

Эти цепи находятся в особой, присущей лишь коллагену коиформации и образуют тройную спираль. Аминокислотный состав цепей необычен и характеризуется высоким содержанием остатков глицина и пролина, а также наличием остатков 4-гидроксипролииа и 5-гидроксилизина. [22]

Предполагается, что коллаген образует нити, каждая из которых состоит из пяти перекрывающихся цепей тройных спиралей ( рис. 24.2.3), что допускает образование межмолекулярных сшивок в перекрывающихся участках, включая телопептиды. [23]

Пленка, полученная при 50 С, отличается тем, что в ней отсутствует структура тройной спирали. Если бы переход спираль - клубок ( или коллаген - желатина) был завершен, то величина поглощения не была бы больше связана с различными уровнями структуры, а вместо этого определялась бы извилистостью диффузного пути. В области низких относительных влажностей скорость абсорбции воды с увеличением количества сорбированной воды изменяется значительно медленнее. Но энергетические профили остаются сходными с теми, которые наблюдаются для образцов, приготовленных при 20 С. Мы полагаем, что структура тройной спирали исчезает не совсем и вода имеет тенденцию сорбироваться на участках еще сохранившейся структуры. [24]

Особенностью надмолекулярной структуры 3 - 1 3-ксиланов является то, что они упакованы в виде тройной спирали, в которой три ксилановые цепи закручены совместно по определенному типу симметрии. Каждый виток спирали состоит из шести ксилозных остатков, повторяясь через 18 36 А. [25]

В данных экспериментальных условиях комплекс полиуридиловой кислоты с олигоадениловой кислотой в растворе находится в виде свитой тройной спирали. [26]

Мы остановимся на полипептидах, содержащих последовательности ( Гли-Про - Про), которые всегда имеют конформа-цию тройной спирали, однако параметры спирали - проекция повторяющейся единицы на ось ( с) и угол спирального вращения ( 6) - по-видимому, сильно зависят от внешних условий. В табл. 5 приведены параметры четырех моделей, предложенных разными авторами на основании рентгенострук-турных данных, которые, как мы указывали, довольно бедны и не дают однозначных сведений о структуре. [27]

Конформационные карты молекулы СН3СО. [28]

R и L, соответствующие правой и левой а-спиралям, б и у - правой и левой тройным спиралям и е - правой спирали с приблизительно пятью мономерными единицами в витке. Сравнение относительной стабильности этих форм показывает, что, практически независимо от параметризации, области Я, у и L являются самыми выгодными. Исследование ИК-спектров [96] подтверждает наличие в растворах свернутой и развернутой форм. [29]

При более высокой температуре ( 30 - 35) действие пепсина, фи-цина и проназы приводит к большему или меньшему разрушению тройной спирали макромолекулы коллагена, связанному, по-видимому, с гидролизом пептидных связей. Проназа даже при 20 вызывает укорачивание молекулы коллагена с ее А-конца приблизительно на 5 %, после чего молекула становится особенно чувствительной к действию других протеаз. Действие трипсина на коллаген при всех условиях крайне ограничено. [30]

Страницы: 1 2 3 4 5