Cтраница 2
Фосфаты используются при производстве колбас для улучшения способности белков к связыванию с водой. Для этих целей ( в ограниченных количествах) разрешен только дифосфат. По этой причине, имеется необходимость идентификации и количественной оценки содержания всех возможных фосфатов, присутствующих в колбасах и других мясных продуктах. Предлагаемый фирмой Хыолетт-Паккард набор для анализа ионов может обеспечить автоматические идентификацию и количественный анализ. [16]
Здесь в модельной схеме, очевидно, учитывается способность белков проявлять широкий спектр каталитических свойств. Важнейшая особенность гиперцикла заключается в его замкнутости; должна существовать такая цепь Е, которая катализирует образование Ii. Эйген далее показывает, что каждый такой цикл способен к автокаталитическому росту, а различные независимые циклы конкурируют и подвергаются жесткому отбору. Система в конце концов пространственно обособляется от среды и может эволюционировать, причем неблагоприятные мутации будут подавляться в ходе развития. [17]
Как видно из данных табл. 7, дезаминирование почти не влияет на способность белка тормозить реакцию растворения стали. [18]
Если такое предположение верно, то удаление аминогрупп из молекул белка, приводящее к ослаблению его основных свойств и к усилению кислотных свойств, должно понижать способность белка тормозить реакцию растворения стали в кислотах. Дезаминированный фибрин был выделен и очищен от примесей электродиализом. [19]
К последним, относятся: таннин, пикриновая кислота, H4tFe ( CN) e ], соли KJ-HgJa и KJ - BiJ3 и некоторые другие вещества. Эта способность белков к осаждению алкалоидными реактивами объясняется наличием сходных азотистых группировок как в белках, так и в алкалоидах. [20]
На изменение расположения пептидных цепей в ходе денатурации указывает изменение ряда физико-химических свойств белковой молекулы. Одним из таких показателей является уменьшение растворимости, хотя способность белков к гидратации изменяется незначительно. Уменьшение растворимости белка, вероятно, зависит от появления на поверхности частицы значительного числа гидрофобных, ранее экранированных групп и образования большого числа электростатических межмолекулярных связей. [21]
Было показано, что в присутствии активирующей глины могут образоваться белковые молекулы, состоящие из 20 - 40 аминокислот, в которых. Этот факт очень важен, так как наличием определенной последовательности аминокислот обусловлена способность белков к образованию структур более высокого порядка, а также формируется их ферментативная активность. [22]
Белки могут служить для стабилизации золей металлов, эмульсий и пен. Стабилизация бромистого серебра желатиной является основой процесса приготовления светочувствительных эмульсий. Способность белков препятствовать коагуляции коллоидных растворов основана на образовании белками твердых пленок на поверхности защищаемых коллоидных частиц. [23]
Денатурирование существенно изменяет состав белков. Например, денатурированный гемоглобин не может быть переносчиком кислорода, денатурированные ферменты и антитела биологически неактивны. Способность белков стимулировать продуцирование антител после денатурирования уменьшается, но не исчезает совсем. [24]
Хорошо известно, что белки на поверхности их растворов часто подвергаются денатурации, так же как и при встряхивании или при пропускании через раствор пузырьков воздуха. Это показывает, что белки поверхностноактивны и способны адсорбироваться на поверхности раздела раствор - воздух. Впервые способность растворенных белков свободно растекаться по водной поверхности с образованием монослоев была показана Дево, который использовал для этого тот же путь, что и Покельс при исследовании растекания масла на поверхности воды. Позднее свойства монослоев белков были систематически изучены Гортером и Райдилом с сотрудниками, которые показали, что многие растворимые белки при растекании из водных растворов образуют устойчивые монослои как на поверхности раздела вода - воздух, так и на границе вода - масло. [25]
Хорошо известно, что белки на поверхности их растворов часто подвергаются денатурации, так же как и при встряхивании или при пропускании через раствор пузырьков воздуха. Это показывает, что белки поверхностноактивны и способны адсорбироваться на поверхности раздела раствор - воздух. Впервые способность растворенных белков свободно растекаться по водной поверхности с образованием монослоев была показана Дево, который использовал - для этого тот же путь, что и Покельс при исследовании растекания масла на поверхности воды. Позднее свойства монослоев белков были систематически изучены Гортером и Райдилом с сотрудниками, которые показали, что многие растворимые белки при растекании из водных растворов образуют устойчивые монослои как на поверхности раздела вода - воздух, так и на границе вода - масло. [26]
Макромолекула сывороточного альбумина имеет почти в 5 раз больший вес, чем макромолекула рибонук-леазы. В его макромолекулу входит 130 гидрофобных боковых цепей, имеющих размер С3Н7 - группы или большие размеры ( в то время как у рибону-клеазы всего 16 гидрофобных групп), и может возникать в 5 раз большее число водородных связей. Если бы способность белка к образованию внутренних связей использовалась настолько же эффективно, как в случае рибонуклеазы ( а как мы видели, эта способность недостаточно полно реализуется и в случае рибонуклеазы), можно было бы ожидать, что перед разворачиванием макроиона белка значение Wel достигнет величины 65 000 кал / моль или более. [27]
Осаждение белка в результате свертывания необратимо, и полученные осадки уже нерастворимы ни в воде, ни в растворах солей. Свертывание белка при кипячении обусловлено способностью крупных белковых мопекул изменять структуру - денатурироваться - при 80 - 100 С. При последовательном расщеплении молекулы белка, например при его гидролизе, способность белка свертываться постепенно ослабевает вплоть до полного исчезновения. Пептоны и аль-бумозы, так же, как и некоторые наиболее просто построенные белки, например желатин, не свертываются при кипячении их растворов. Нейтральный раствор желатина при охлаждении легко застудневает; после длительного кипячения способность к застудневанию при охлаждении исчезает. [28]
Осаждение белка в результате свертывания необратимо, и полученные осадки уже нерастворимы ни в воде, ни в растворах солей. Свертывание белка при кипячении обусловлено способностью крупных белковых молекул изменять структуру-денатурироваться-при 80 - 100 С. При последовательном расщеплении молекулы белка, например при его гидролизе, способность белка свертываться постепенно ослабевает вплоть до полного исчезновения. Пептоны и альбумозы, так же как и некоторые наиболее просто построенные белки, например желатин, не свертываются при кипячении их растворов. Нейтральный раствор желатина при охлаждении легко застудневает; после длительного кипячения способность к застудневанию при охлаждении исчезает. [29]
При определенном рН среды ( изоэлектрическая точка) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Белки в этой точке электронейтральны, а их вязкость и растворимость наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул широко используется для выделения их из растворов, например в технологии получения белковых продуктов. [30]