Cтраница 1
Способность ферментов катализировать многие другие реакции, кроме перечисленных выше, прекрасно иллюстрируется тщательно изученной последовательностью реакций ферментативного расщепления гексоз до этилового спирта и двуокиси углерода. [1]
Способность фермента снижать AG, вероятно, не является свойством, независимым от других его каталитических параметров. Например, как мы уже говорили в предположительном плане, повышенная каталитическая эффективность в смысле снижения AG, возможно, могла бы достигаться только за счет уменьшения эффективности на других этапах реакции - скажем, на этапе связывания субстрата. [2]
Эта способность фермента была использована для разработки метода его определения в составе целлюлазного комплекса и титрования числа активных центров. Для этого оценивают вклад в каталитический процесс каждого их ферментов путем полного ингибирования целлобиогидролазы при добавлении небольших количеств целлобиозы, когда ее ингибирующее действие на эндоглюканазу относительно невелико. Необходимо отметить, что данный подход является частным способом определения активности целлобиогидролазы, поскольку в целлюлазных комплексах содержатся и другие, в значительно меньшей степени ингибирующиеся целлобиозой множественные формы фермента. [3]
Специфичностью называется способность ферментов ускорять отдельные химические реакции только между строго определенными веществами. Специфичность проявляется в том, что каждый фермент действует только на определенный субстрат. Так, например, амилаза расщепляет полисахарид крахмал и не действует на дисахариды мальтозу и сахарозу. [4]
Для объяснения способности ферментов распознавать химически идентичные группы Огстон предложил гипотезу, согласно которой субстрат присоединяется к поверхности фермента в трех точках. Однако если учитывать, что две группы а в атоме СааЬс всегда будут различаться в отношении асимметричного агента, то трехточечное прикрепление становится необязательным. В любом случае при образовании трехмерного комплекса между субстратом, имеющим атом СооЬс, и асимметричной поверхностью фермента расположение двух групп а оказывается различным. [5]
Амилолитическая активность характеризует способность амило-литических ферментов катализировать гидролиз крахмала до декстринов различной молекулярной массы и выражается числом единиц указанных ферментов в 1 г препарата. [6]
Осахаривающая активность характеризует способность амило-литических ферментов катализировать осахаривание крахмала до восстанавливающих Сахаров - мальтозы или мальтозы в смеси с глюкозой. [7]
Амилолитическая активность характеризует способность амило-литических ферментов катализировать гидролиз крахмала до декстринов различной молекулярной массы и выражается числом единиц указанных ферментов в 1 г препарата. [8]
Осахаривающая активность характеризует способность амило-литических ферментов катализировать осахаривание крахмала до восстанавливающих Сахаров - мальтозы или мальтозы в смеси с глюкозой. [9]
Истинный клиренс - способность эндогенных ферментов трансформировать вещество; также выражается в объеме за единицу времени. В случае, если врожденный клиренс в каком-либо органе значительно ниже потока крови, говорят, что метаболизм имеет ограниченную способность. Наоборот, если врожденный клиренс значительно выше потока крови, метаболизм ограничен потоком. [10]
Тамман писал: Способность неорганизованных ферментов производить реакции с уменьшающейся скоростью, доходящей даже до полной остановки, имеет телеологическое значение: она защищает протоплазму от накопления избытка продуктов расщепления; только соответствующее их удаление, посредством диффузии или дальнейшего расщепления, ускоряет распадение первоначального вещества ( 88, стр. Это высказывание очень интересно, поскольку в то время еще не существовало даже намеков на возможность протекания сопряженных или циклических процессов в клетке. [11]
Осахаривающая активность характеризует способность амило-литических ферментов катализировать осахаривание крахмала до восстанавливающих Сахаров-мальтозы или мальтозы в смеси с глюкозой. [12]
Механизм действия обусловлен способностью фермента нарушать клеточную стенку бактерий и вызывать их лизис. [13]
Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Любые изменения ( модификации) в структуре субстрата делают его недоступным для действия фермента. [14]
Барбер и Хассид [11] обнаружили способность ферментов, выделенных из гороха и маша ( азиатской фасоли, Phaseolus aureus), образовывать гуанозиндифосфат - В-глюкозу, содержащую изотоп 14С, из гуанозинтрифосфата ( ГТФ) и а - О-глюкозо - 1-фосфата. Роль фермента, синтезирующего целлюлозу, заключается в переносе активированных D-глю-козных остатков на растущую полисахаридную цепь. Этот фермент был очень специфичен в случае ГДФ-О-глюкозы, но не проявлял специфичности при использовании других меченных изотопом 14С нуклеотидов глюкозы, у которых агликонами были урацил, аденин, тимин или цитозин, и такие нуклеотиды не могли служить субстратами при биосинтезе целлюлозы. [15]