Cтраница 3
Как полагают, присоединение положительного модулятора приводит к изменению кон-формации, что в свою очередь повышает способность фермента к связыванию субстрата. [31]
Грин подчеркивает четыре основных принципа биоэнергетики: 1) конверсия тепловой энергии в электромеха-нохимическую, осуществляемая белком, 2) способность энерги-зованного фермента поляризовать чувствительные связи в молекуле субстрата, выполняющей цикл поляризации и деполяризации, 3) сопряжение переноса групп, 4) энергетическое сопряжение посредством комплементарных, векторных потоков зарядов в центрах экзергонических и эндергонических реакций. Фермент считается упругой трехмерной средой, совершающей колебания как целостная система. Молекулы белка периодически переходят из растянутого состояния в сжатое и обратно с частотами порядка 103 - 106 с -, отвечающими частотам ферментативных реакций. В ходе этих колебаний происходит переход одной формы энергии в другую, возникает конформация, соответствующая выполнению специфической работы, и понижается активационный барьер реакции превращения субстрата в продукт. Фермент есть машина, превращающая тепловую энергию в электромеханохимическую в фазе энергизации и выполняющая обратное превращение в фазе дезэнергизации. Грин возлагает надежды на исследования медленных колебаний ферментов методом комбинационного рассеяния с использованием лазерной техники. [32]
Этот ион может фермента-тивно соединяться с оксалилацетатом с образованием фтор-цитрата, однако последний не дает затем аконитовой кислоты, а блокирует способность фермента дегидратировать цитрат. [33]
Эта субъединица через белок Fe и олигомицинчувствительный белок ( ОЧБ) соединяется с субъединицей Flt синтезирующей АТР. Антибиотик олигомицин подавляет способность фермента синтезировать АТР. При обратном градиенте протонов или низкой концентрации ионов фосфата фермент осуществляет реакцию гидролиза АТР до ADP и иона фосфата. В настоящее время очень активно изучается молекулярный механизм синтеза и гидролиза АТР. Важную роль в этих процессах играет промежуточное фосфорилирование самого фермента. [34]
Каталитическая активность фермента синтеза глутамина изменяется в зависимости от концентрации исходных веществ и продуктов обмена. К этому следует добавить способность фермента изменять свою активность вследствие замены двухвалентного центрального иона металла ( например, Mg2 на Мп2) и проявлять специфическое ингибирование во многих реакциях. Изменение активности происходит также при аденилировании фермента. [35]
Метод был основан на эмпирически обнаруженной способности ферментов избирательно адсорбироваться различными адсорбентами, с которых их затем можно было элюировать или вытеснять при изменении среды или при иных воздействиях. [36]
При изучении чистых ферментов особо выделяются две их особенности по сравнению с обычными химическими катализаторами. Первая из них - это способность ферментов служить превосходными катализаторами химических реакций, протекающих в водных растворах при комнатной температуре и почти нейтральной реакции. [37]
Протеолитичес кая активность ( ПС) характеризует способность ферментов катализировать расщепление белка до пептидов и аминокислот. Ее выражают числом единиц протеазы в 1 г препарата. [38]
Таким образом, в образовании истинных фермент-субетратных комплексов могут участвовать силы молекулярного взаимодействия практически всех типов, характерных для белков, за исключением, быть может, ковалентного связывания. Следует также отметить, что при связывании некоторых кофакторов резко увеличивается способность фермента к связыванию субстрата; например, при координировании или хелатировании иона металла может создаваться мощный катионный центр. [39]
Предполагают, что in vivo фермент катализирует распад клеточных РНК, преимущественно мРНК, до нуклеозиддифосфатов, участвуя тем самым в регуляции концентрации клеточного неорганического фосфата. Следует указать еще на одну не менее важную уникальную функцию полинуклеотид-фосфорилазы - способность фермента катализировать в опытах in vitro синтез из свободных нуклеозиддифосфатов ( НДФ) поли-рибонуклеотидов с заданной последовательностью. [40]
Перед тем как приступить к выделению и очистке того или иного фермента, необходимо выбрать удовлетворительный тест для его идентификации и количественного определения. Прямые методы существуют лишь для очень ограниченного круга ферментов, поэтому используют способность ферментов катализировать специфическую реакцию. [41]
Значение константы р для этой реакции равно 1.95. По всей вероятности, имидазольное кольцо гистидина ответственно за каталитические свойства фермента липазы, с помощью которой осуществляется гидролиз липидов и других сложных эфиров. На этой основе был сделан вывод [6], что энзимати-ческий гидролиз менее чувствителен к электронной структуре фенилацетата, чем катализ с помощью одного имидазола. Это объясняется способностью фермента стабилизировать заряды, в результате чего распределение электронов в энзим-субстратном комплексе оказывается менее чувствительным к влиянию заместителей в фенильном радикале. [42]
Аналогичный фермент присутствует в ядрах и цитоплазме клеток селезенки и вилочковой железы крыс, причем в ядрах селезенки он связан с хроматином. После кратковременного прогревания при 56 С фермент активируется, что, вероятно, свидетельствует о существовании в клетках комплекса фермента с ингибитором [ Suciu D. Довольно неожиданной является способность фермента инактивироваться при облучении. [43]
Молекулы белков очень большие, поэтому и молекулярная масса ферментов обычно превышает миллион. Часть молекулы белка фермента, определяющая его специфичность, термолабильна. Под специфичностью надо понимать способность фермента воздействовать только на определенный субстрат, например сахараза гидролизует только сахарозу, уреаза - - только мочевину, не воздействуя даже на ее производные. [44]
Амилолитическая активность препарата культуры Aspergillus awamori равна 10 - 14 ед / г, декстринолитическая активность - 300 - 350 ед / г и мальтазная активность-180 - 200 ед / г. Едини - це амилолитической активности ( АС) соответствует количество фермента, способное за 1 час при t 30 C катализировать гидро -: лиз растворимого крахмала до соединений, не дающих реакцию) с йодом. За единицу декстринолитической активности ( ДС) при -; нимают количество фермента, которое при температуре 50 С и рН 4 5 - 5 0 за 1 ч способно катализировать образование 1 мг мальтозы из фосфодекстринов. Мальтазная активность ( МС) характеризует способность фермента катализировать гидролиэ мальтозы до глюкозы. Единице этой активности соответствует количество фермента, катализирующее образование 1 мг глюкозы из мальтозы за 1 ч при температуре 30 С. В данном случае за единицу ее принимают количество фермента, способное катализировать гидролиз 1 г растворимого крахмала до мальтозы при температуре 30 С. [45]