Способность - фермент
Cтраница 2
Термин активность достаточно условен и характеризует способность ферментов изменять скорости соответствующих реакций. Определяется активность по количеству продуктов реакции или модификации субстрата под действием фермента. За единицу активности фермента принимают такое его количество, которое катализирует превращение в 1 мин при 25 С одного микромоля субстрата. Активность ферментов выражают также в каталах ( кат), связанную с превращением одного моля субстрата в 1 с при 25 С. Удельной активностью называется скорость реакции, рассчитанная на 1 мг белка фермента. [16]
 |
Круговорот азота. [17] |
Одной из удивительных загадок природы является способность фермента при обычной температуре и давлении вызывать процесс нитрификации, для осуществления которого в реакторе для синтеза аммиака требуются температура в сотни градусов и высокое давление. [18]
Осахаривающая активность ( ОС) характеризует способность ферментов катализировать гидролиз крахмала до Сахаров. Активность солода и культур грибов характеризуется числом единиц осахарива-ющей активности ( ОС), содержащихся в 1 г исследуемого твердого материала и 100 мл жидкого продукта. За единицу осахаривающей активности ферментов принимают такое количество фермента, которое в строго определенных условиях ( температуры 30 С, рН 4 7 - 4 9 и времени действия 60 мин) катализирует до Сахаров 1 г растворимого крахмала, который составляет 10 % от введенного в ферментативную реакцию. [19]
Декстринолитическая активность ( ДС) характеризуется способностью ферментов катализировать гидролиз конечных декстринов ( фосфодекстринов) до свободных Сахаров. [20]
Одной из характерных особенностей ферментативного катализа является способность ферментов образовывать адсорбционные, обычно нековалентные комплексы. Идеальные модели ферментативных процессов должны включать взаимодействия данного типа. К такого рода ассоциатам могут приводить ионные и неполярные взаимодействия, а также образование водородных связей. К неполярным следует относить мицеллярные комплексы, я-комплексы и комплексы включения. [21]
Огромное принципиальное значение имели работы, доказывающие способность ферментов осуществлять синтетические: реакции. Впервые на такую возможность указал А. Я. Данилевский [33] в 1878 г., исследуя ресинтез белков из продуктов их распада. В 1898 г. это открытие было подтверждено работами А. [22]
Таким образом, мы видим, что способность ферментов регенерировать свои свойства после кипячения была установлена рядом авторов, работавших с разнообразными объектами. Но характер и условия этой регенерации до сих пор еще не выяснены. Вудс высказал предположение, что зи-моген существует в клетке в достаточном количестве, чтобы возродить приблизительно то же количество активного энзима, какое уже находится в клетке. [23]
 |
Крахмалистость картофеля в зависимости от его относительной. [24] |
Амилолигаческая ( декстриногенная) активность ( АС) характеризует способность ферментов катализировать расщепление крахмала на декстрины с небольшим образованием Сахаров. Эта активность в основном обусловлена присутствием а-амилазы. [25]
Разработка электрохимических преобразователей энергии может происходить двумя путями [11]: использованием способности ферментов катализировать окисление различного рода органических субстратов ( спирты, углеводы) ( это позволяет надеяться разработать электрокатализаторы, окисляющие органические топлива) и созданием электрохимических преобразователей с высокими удельными характеристиками. Эффективность ферментов как катализаторов при решении ряда макрокинети-ческих вопросов достаточна для реализации высоких скоростей реакции и высоких удельных мощностей систем. [26]
 |
Схематическое изображение процессов сближения и ориентации при взаимодействии молекулы субстрата S с каталитической группой в активном центре фермента Е. [27] |
Существуют четыре основных фактора ( табл. 9 - 7), определяющих способность ферментов ускорять химические реакции. [28]
Проведены успешные исследования по сопоставлению размера пор твердых целлюлозных препаратов со, способностью фермента к диффузии. [29]
 |
Схематическое изображение регуляторного ( аллостернческого фермента, подчеркивающее стерическую и пространственную разобщенность а. тдоСгерического и каталитического участков. [30] |
Страницы: 1 2 3 4