Cтраница 4
Хирли и Рана 11711 исследолали влияние замещения л ароматическом кольце на легкость образования и устойчивость N-оксиалкиламидов АгСОГ ГНСНОНСС1я, полученных из хлораля и ароматических амидов. Некоторые из полученных ими результат необычны и могут представлять определенный теоретический интерес. [46]
Кауфман и Коски [280] определили влияние замещения на потенциалы ионизации свободных радикалов и молекул. [47]
Диксон и Шислер [757] изучили влияние замещения водорода дейтерием на вязкость бензола и циклогексана. Использовавшийся ими бензол содержал 99 3, а циклогексан 98 8 ат. Для бензола показано, что увеличение вязкости в результате изотопного замещения прямо пропорционально содержанию дейтерия. Приняв, что это справедливо и для циклогексана, указанные авторы соответствующим образом экстраполировали свои данные о вязкости к 100 % D. [48]
В нескольких опытах было исследовано влияние замещения других групп в различных положениях. Введение метильной группы в метиновую группу, связывающую два гетероциклических остатка, вызывает полную потерю сенсибилизирующей способности 3 3 8-триметилтиацианинперхлората. Введение метильной группы в хинолиновое ядро уменьшает сенсибилизирующую способность; введение диметиламиногруппы в остаток хинолина уменьшает ее еще сильнее. [49]
Таким образом, полностью подтверждается влияние очень небольшого замещения и низких температур на растворимость и этих производных целлюлозы. [50]
Предметом исследования должно быть определение влияния химического замещения не только на общую активность фермента, но и на специфичность. Протеолитические ферменты особенно пригодны для такого исследования по той причине, что в этом случае можно применять как природные белковые субстраты, так и синтетические пептиды с точно установленной структурой, а также благодаря двойной ( пептидазной и эстераз-ной) их активности. Малонилирование пепсина представляет собой случай, когда заметного различия в специфичности нормального и химически измененного фермента не обнаружено. Для кристаллического окисленного периодатом препарата а-химотрипсина при смещенном оптимальном значении рН эстеразная активность составляет 65 %, а протеиназная активность только 35 % активности неизмененного фермента. Однако ДФФ-производные как неизмененного химотрипсина, так и окисленного фермента не обладают ни эстеразной, ни протеиназной активностями. Стоит отметить, что, хотя обычный и малонилиро-ванный пепсины имеют одинаковую специфичность, оба они легче расщепляют малонилированный сывороточный альбумин, чем природный белок. [51]