Четвертичная структура - белок
Cтраница 1
Четвертичная структура белка формируется как ансамбль двух или более полипептидных цепей, каждая из которых имеет свою первичную, вторичную и третичную структуры и называется субъединицей. Субъединицы могут быть либо одинаковыми по составу и строению, либо различными. Несколько таких субъединиц могут объединяться с образованием в результате совместной упаковки четвертичной структуры. [1]
Четвертичная структура белка не менее важна, поскольку некоторые белки выполняют свои биологические функции, находясь не в виде одинарной полипептидной цепи, а в виде конгломерата ( ансамбля) двух или более цепей. [2]
Четвертичная структура белков имеет, по-видимому, непосредственное отношение к существованию изоферменпгов. Изоферментами называются ферменты, встречающиеся у одного и того же биологического вида в разных структурных формах. Особенно хорошо изучен в этом отношении благодаря исследованиям Каплана, Маркерта и их сотрудников фермент лактатдегидро-геназа; этот фермент был выделен из организма цыпленка в двух главных формах, из которых одна характерна для скелетных мышц, а другая - для сердечной мышцы. Эти две формы заметно отличаются одна от другой как по аминокислотному составу, так и по некоторым физическим, иммунологическим и каталитическим свойствам. Общее число различных форм лактатдегидрогеназы, обнаруженных у цыплят, а также выделенных из других источников, равно пяти. Три из них занимают по своим свойствам промежуточное положение между формой, характерной для скелетных мышц, и формой, характерной для сердечной мышцы. [3]
Четвертичная структура белка формируется за счет объединения нескольких третичных. Они подобно белкам характеризуются большой относительной молекулярной массой. При гидролизе НК образуются пуриновые и шфимидиновые основания, углеводный компонент и фосфорная кислота. Углеводный компонент в РНК представлен рибозой, а в ДНК - дезоксирибозой. Аденин, гуанин и цитозин являются общими как для РНК, так и для ДНК. Четвертым основанием в РНК является урацил, а в ДНК - тимин. [4]
Четвертичная структура белков варьируется очень широко. На некоторых электронных микрофотографиях ясно видны агрегаты белковых молекул, однако их тонкую структуру установить не удается. [5]
Специфичность четвертичной структуры белков проявляется в определенной конформационной автономии полипептидных фрагментов, входящих в состав макромолекулы белка. [6]
Выяснение четвертичной структуры определенйого белка яв - ЛЯется не такой простой задачей, как может показаться. Обычно используемые методы не всегда дают однозначные ответы. [7]
Под четвертичной структурой белка по-нимают пространственное расположение самих глобул. [8]
По-видимому, четвертичная структура белков играет большую биологическую роль, хотя точное ее значение и не вполне ясно. Укажем здесь, что белок крови - гемоглобин - представляет собой тетрамер, состоящий из двух не вполне идентичных пар молекул типа миоглобина. При кислых рН накопление положительных зарядов преодолевает силы сцепления между субмолекулами и гемоглобин распадается сначала на две, а потом и на все четыре субъединицы. Это превращение также полностью обратимо. [9]
 |
Мидель четвертичной структуры аспартат-транскарбамоилазы. [10] |
Для исследования четвертичной структуры белков широко используется химическая модификация, в частности, бифункциональными реагентами ( см. с. С помощью такого подхода была изучена пространственная структуре ДНК-зависимой РНК-полиме-разы E. [11]
Положение о четвертичной структуре высокомолекулярных белков было подкреплено исследованиями вирусных белков, расположение субъединиц которых оказалось упорядоченным в еще большей степени. В вирусе табачной мозаики 2000 совершенно идентичных субъединиц, по размерам приблизительно равных молекуле миоглобина, расположены по спирали, обвивающей стержневую молекулу нуклеиновой кислоты. Полиэдральные формы вирусов обязаны своими правильными очертаниями упорядоченному поверхностному расположению белковых субъединиц. [12]
Что подразумевают под четвертичной структурой белка. [13]
Одно время рассматривались и четвертичные структуры белков, но сейчас приняты лишь первичная, вторичная и третичная структуры. [14]
Вклад гидрофобных взаимодействий в стабилизацию третичной и четвертичной структуры белков весьма значителен: в случае третичной структуры на их долю приходится, вероятно, более половины стабилизирующей силы. Гидрофобные реакции, по-видимому, играют также доминирующую роль в агрегации субъединиц многомерных ферментов, по крайней мере некоторых из них. [15]
Страницы: 1 2 3 4