Пространственная структура - белок
Cтраница 1
 |
Структура инсулина. [1] |
Пространственная структура белка закреплена вследствие взаимодействия радикалов R аминокислот, образования ди-сульфидных мостиков ( рис. 54) или других химических либо физических связей. На рис. 55 показана модель пространственной структуры белка - миоглобина, построенная на основании данных рентгенографического исследования. [2]
 |
Структура рибонуклеазы. [3] |
Пространственная структура белка закреплена вследствие взаимодействия радикалов R аминокислот с образованием дисульфидных мостиков ( рис. 78) или других химических либо физических связей. На рис. 79 показана модель пространственной структуры белка - миоглобина, построенная на основании данных рентгенографического исследования. [4]
 |
Структура инсулина. [5] |
Пространственная структура белка закреплена вследствие взаимодействия радикалов R аминокислот, образования ди-сульфидных мостиков ( рис. 54) или других химических либо физических связей. На рис. 55 показана модель пространственной структуры белка - миоглобина, построенная на основании данных рентгенографического исследования. [6]
Глобулярная пространственная структура белков в значительной мере стабилизована гидрофобными взаимодействиями неполярных аминокислотных остатков. Энтальпия перехода из развернутого состояния в свернутое невелика, уменьшение же энтропии при переходе развернутой полипептидной цепи в свернутое компактное состояние компенсируется выигрышем энтропии в результате сокращения контактов неполярный остаток - вода. [7]
Биологически функциональна пространственная структура белка, в большинстве случаев глобулярная. Еще недавно было принято называть такую структуру третичной. [8]
Впервые анализ пространственной структуры белка методом рентгеновской кристаллографии был осуществлен Кендрью и его коллегами для миоглобина кашалота. К сожалению, поиск таких производных не имеет общих рецептов для различных белков. [9]
 |
Структура лизоцима. [10] |
Для изучения пространственной структуры белка используют различные физико-химические методы, из которых наиболее эффективен рентгеноструктурный метод. [11]
 |
Структура инсулина. [12] |
Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. По мере образования водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максимального числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации. [13]
Для изучения пространственной структуры белка используют различные физико-химические методы, из которых наиболее эффективным оказался рентгеноструктурный метод. [14]
Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. По мере образования водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максимального числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации. Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкивания или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например за счет пирроли-диновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. [15]
Страницы: 1 2 3 4