Пространственная структура - белок
Cтраница 4
Находящиеся на концах вктивных фрагментов пары основных аминокислот, очевидно, служвт сигнальной последовательностью для трипснноподобных пептидаз гипофиза, а олигосвхаридные цепи контролируют доступность этих учвстков, влияя на пространственную структуру белка. Если клетки гипофиза инкубировать с туникамнцином - антибиотиком, блокирующим биосинтез липид-ного предшественника N-гликозидсвязанных олигосахаридов и таким образом вызывающим образование белков без N-гликозндных цепей, то образуются лишь незнвчительные количества названных выше гормонов. [46]
В структуре этого класса белков обращает на себя внимание большое количество симметрично расположенных внутримолекулярных дисульфид-ных связей, которые в определенных условиях могут переходить в межмолекулярные дисульфидные мостики, тем самым меняя пространственную структуру белка в целом, и причем меняя ее существенно. [47]
Однако конформационные карты объясняют, но не всегда еще дают возможность предсказывать, поскольку, во-первых, вопрос об относительной стабильности различных конформаций весьма труден и неоднозначен, он в большой мере определяется параметризацией, а, во-вторых, пространственная структура белков в целом зависит от далеких взаимодействий, хотя взаимодействия соседних пептидных единиц, как мы сейчас видели, уменьшает число возможностей. [48]
Каждый белок или пептид специфическим образом свернут в пространстве, и эта конформация определяет его физико-химические и биологические свойства. Пространственная структура белка ( пептида) в целом кодируется его первичной структурой. Эта взаимосвязь создает предпосылки для теоретических расчетов и предсказаний вторичной структуры белков на основе их аминокислотной последовательности. Среда, даже наиболее естественная, не может не вызывать ответной реакции белковой молекулы, и особенно тех ее группировок, которые расположены на поверхности глобулы и участвуют в многочисленных взаимодействиях. В жнвой клетке белок находится в постоянно меняющемся окружении н вынужден как-то перестраиваться, когда ему приходится вступать в контакт с соседними белквми, рецепторами нли такими постоянными партнерами, как нуклеиновые кислоты, лнпиды, полисвхариды, ионы металлов и другие низкомолекулярные соединения. [49]
 |
Конформвцнн пептидной цепи. отвечающие нулевым значениям угтов (. i ] и 41 ( черные стрелки указывают направление взгляда наблюдателя. [50] |
Образование получил а Мадрасе ( Индия) и Кембридже ( Великобритания); профессор Мадрасе кого университета ( 1950), с 1970 г. возглавляет Отдел молекулярной биофизики Индийского института науки. Известен работами по пространственной структуре белков. [51]
Пространственная структура белка закреплена вследствие взаимодействия радикалов R аминокислот, образования ди-сульфидных мостиков ( рис. 54) или других химических либо физических связей. На рис. 55 показана модель пространственной структуры белка - миоглобина, построенная на основании данных рентгенографического исследования. [52]
Пространственная структура белка закреплена вследствие взаимодействия радикалов R аминокислот с образованием дисульфидных мостиков ( рис. 78) или других химических либо физических связей. На рис. 79 показана модель пространственной структуры белка - миоглобина, построенная на основании данных рентгенографического исследования. [53]
Страницы: 1 2 3 4