Cтраница 2
![]() |
Структура лидоцима. [16] |
Для изучения пространственной структуры белка используют различные физико-химические методы, из которых наиболее эффективен рентгеноструктурный метод. [17]
Таким образом, пространственная структура белка в значительной мере определяется гидрофобными взаимодействиями неполярных групп, возникающими благодаря водному окружению. [18]
Вследствие необходимости создания пространственной структуры белка для образования области узнавания со строго определенным взаимным положением некоторых групп изменение аминокислотной последовательности или химической природы мономерных компонентов может приводить ( не неизбежно) к драматическим последствиям для проявления белком биологической активности. Изменение положения одной из аминокислот белка, непосредственно участвующей в узнавании, приводит к потере способности формировать функционально активную пространственную структуру. [19]
Под денатурацией понимают изменение пространственной структуры белков и, как следствие, уменьшение или полное подавление функциональной активности, растворимости и других биологических и физико-химических свойств. Следует различать денатурацию и деградацию белков. При деградации происходит фрагментация первичной структуры и образование фрагментов белковой макромолекулы. Денатурация не сопровождается фрагментацией, однако может происходить разрыв дисульфидных мостиков, а также слабых водородных, гидрофобных и электростатических связей. В результате изменениям подвергается четвертичная ( при ее наличии), третичная и в меньшей степени вторичная структуры. [20]
Важную роль в формировании пространственной структуры белка играют также дисульфидные мостики ( - S-S -), образующиеся за счет атомов серы, содержащихся в некоторых аминокислотах. [21]
Приведенная схема последовательного усложнения пространственной структуры белков не единственная. Совсем не обязательно наличие в макромолекуле всех четырех порядков организации. [22]
Важную роль в формировании пространственной структуры белка играют также дисульфидные мостики ( - S-S -), образующиеся за счет атомов серы, содержащихся в некоторых аминокислотах. [23]
На самом деле в формировании пространственной структуры белка, по-видимому, участвуют оба механизма - с одной стороны, стремление каждого аминокислотного остатка ( как пептидной единицы) сохранить свойственную ему конформацию ( при этом формируется вторичная структура, состоящая из спиралей, р-структур и нерегулярных участков), а с другой стороны - такие взаимодействия отдельных участков вторичной структуры, которые приводят к выполнению оптимальных условий для гидрофобных сил. Вот почему в этой области создалась такая редкая для науки ситуация, когда имеется эксперимент, но нет ни одной конструктивной теории, которая могла бы его объяснить и предсказать. [24]
Это полезно в тех случаях, когда пространственная структура белка еще не известна. [25]
В ряде работ был проведен сравнительный анализ пространственной структуры белков, установленной рентгенографически, и их первичной структуры с целью определения аминокислотных остатков, преимущественно входящих в а-спиральные участки глобулы и не входящих в спирали, нарушающих спирализацию. Протеро [143] расширил эту классификацию, пользуясь данными для большего числа белков, и сформулировал критерий для длины сегментов, в которых должны фигурировать определенные классы аминокислот, обеспечивающих спиральность самих сегментов. [26]
Водородные связи имеют огромное значение для организации пространственной структуры белков и нуклеиновых кислот. [27]
Внутримолекулярные водородные связи очень важны при образовании пространственной структуры белков. [28]
Водородные связи имеют огромное значение для организации пространственной структуры белков и нуклеиновых кислот. [29]
На первом этапе работы производится анализ базы данных пространственных структур белков ( Brookhaven Protein Data Bank) И базы данных вторичных структур белков. Знания, полученные при этом анализе, используются для разработки методов расчета вторичной и третичной структуры глобулярных белков. [30]