Субъединица

Cтраница 2

Эта субъединица через белок Fe и олигомицинчувствительный белок ( ОЧБ) соединяется с субъединицей Flt синтезирующей АТР. Антибиотик олигомицин подавляет способность фермента синтезировать АТР. При обратном градиенте протонов или низкой концентрации ионов фосфата фермент осуществляет реакцию гидролиза АТР до ADP и иона фосфата. В настоящее время очень активно изучается молекулярный механизм синтеза и гидролиза АТР. Важную роль в этих процессах играет промежуточное фосфорилирование самого фермента. [16]

Термин субъединица не вполне однозначен в применении к молекуле гемоглобина, так как она содержит четвгре структурнвгх элемента ( две а-цепи и две р-цепи), но имеет при этом только две функциональные субъединицы, а именно две ар-половинки. [17]

Сопряжение ионных потоков, с химической реакцией в мембране ( Y - фосфат. [18]

Лишь субъединица а присоединяет фосфорную метку из меченой АТФ. На основе этих фактов была предложена модель активного транспорта, определяемого конформационными превращениями АТФ-азы. Изменение конфор-мации вызывает изменения сродства к катионам соответствующих активных центров. В одной конформации а-субъ-единица связывает Na и - субъедини-ца - К, а в другой - наоборот. Конфор-мационное превращение сопровождается гидролизом АТФ, отщепленный фосфат первоначально присоединяется к а-субъ-единице. [19]

Кривая о ( S для аспар-таттраискарбамилазы.| Схема реакции с ферментом, состоящим из. [20]

Каждая субъединица имеет активный центр. [21]

Каждая субъединица содержит 8 цистеииовых остатков. Фермент ингибируется ионами тяжелых металлов. АТФ, АДФ и АМФ являются ингибиторами. Альдолаза специфична к фос-фодиоксиацетону, тогда как глицеральдегид-3 - фосфат может быть заменен другими альдегидами. Фермент из мышц способен расщеплять фруктозо-1 - фосфат, но с меньшей скоростью, чем фруктозо-1 6-дифос-фат. [22]

Каждая субъединица ЛГ в отдельности биологически неактивна, Предполагают, что связь двух субъединиц, обладающих биологической активностью, имеет гидрофобную природу. [23]

Каждая субъединица ФСГ и ЛГ биологически неактивна, при образовании же димеров отмечена выраженная гормональная активность. ФСГ, связываясь с мембранными рецепторами фолликулярных клеток яичников и клеток Сертоли семенников, стимулирует у самок созревание фолликулов и секрецию эстрогенов, а у самцов - сперматогенез. [24]

Как только первая гемсодержащая полипептидная субъединица свяжет молекулу кислорода, она передает информацию об этом остальным субъединицам, у которых сразу же резко повышается сродство к кислороду. Такой обмен информацией между четырьмя гемсодержа-щими полйпептидньтйй субъединицами гемоглобина обусловлен кооперативным взаимодействием между субъединицами. Поскольку связывание первой молекулы кислорода одной из субъединиц гемоглобина увеличивает вероятность связывания следующих молекул кислорода остальными субъединицами, мы говорим, что гемоглобин имеет положительную кооперативностъ. Для положительной кооперативности характерны сиг-мощные кривые связывания, подобные кривой насыщения гемоглобина кислородом. При связывании кислорода мио-глобином, содержащим одну гемогруп-пу, молекула белка может присоединить только одну молекулу кислорода; в этом случае кооперативного связывания не наблюдается и кривая насыщения имеет вид простой гиперболы. Теперь мы понимаем, почему миоглобин и гемоглобин столь сильно различаются между собой по кислород-связывающей способности. [25]

Четыре субъединицы образуют тетраэдр. Ге-мовые группы ( железопорфирины) находятся друг от друга на расстоянии 2 5 - 3 7 нм. В центре белковой глобулы находится полость, заполненная водой. Молекула имеет ось вращения второго порядка. Между различными субъединицами имеются обширные области контакта. В областях контакта aifli ( и а2 ( 32) находятся 34 аминокислотных остатка, причем расстояние между ПО атомами различных цепей составляет менее 400 пм. Взаимодействие между субъединицами реализуется также при участии 4 - 5 водородных связей. Области контакта aifo и ( a2pi) образованы 19 остатками и примерно 80 атомами различных цепей, которые находятся на расстоянии менее 400 пм. [26]

К-конца субъединицы ( образует ковалентное промежут. [27]

Модель оксигемоглобина. [28]

Четыре субъединицы упакованы вформе тетраэдра. [29]

Расположение субъединиц или полипептидных цепей - морфологию-можно наблюдать непосредственно с помощью электронного микроскопа, особенно при использовании техники отрицательного контрастирования. [30]

Страницы: 1 2 3 4