Субъединица
Cтраница 3
Четыре субъединицы гемоглобина удерживаются вместе в результате слабого взаимодействия между комплементарными поверхностями ( см. разд. Комплементарность частично нарушается при связывании одной молекулы кислорода и снова восстанавливается при связывании второй молекулы кислорода. Различием в энергии взаимодействия между комплементарными поверхностями и объясняется более низкое значение константы связывания для первой молекулы кислорода и более высокое - для второй. [31]
Между субъединицами нет ковалентных связей, однако тетрамер представляет единое целое, в котором четвертичная структура ведет себя в растворе, как одна молекула. Кстати, гемоглобин является переносчиком кислорода в крови и главную роль в этом играет гем, входящий в состав гемоглобина. [32]
Между субъединицами нет коваленгных связей, однако тетрамер представляет единое целое, в котором четвертичная структура ведет себя в растворе, как одна молекула. Кстати, гемоглобин является переносчиком кислорода в крови и главную роль в этом играет гш, входящий в состав гемоглобина. [33]
После этого легкая субъединица отделяется от тяжелой, проникает внутрь иейроиа и по его отростку поступает внутрь синаптич. [34]
Определение концентрации субъединиц, одновременно занятых двумя лигандами, которые не влияют на связывание друг друга с белком. В предыдущем подразделе было описано взаимодействие лиганда с тетрамерным белком в равновесной системе ( с. Анализ связывания второго лиганда в таких условиях основывается на следующих предпосылках, которые выполняются в случае взаимодействия ЛДГ с аурамином О и с НАД: 1) все участки связывания аура-мина О идентичны и независимы друг от друга; 2) все активные центры ЛДГ идентично и независимо связывают НАД; 3) взаимодействие ЛДГ с аурамином О не влияет на связывание НАД и наоборот. [35]
Сторонниками концепции субъединиц выдвинут ряд гипотез строения мембран. Так, в мембране хлоропласта внутренняя часть образована гидрофобными группами белка, имеющими а-спиральную конформацию, гидрофильные группы белка ориентированы на поверхности белковой молекулы. Гидрофобные части молекул липидов расположены в белке, а полярные головки обращены в водную фазу. [36]
Определение количества субъединиц, вступивших в реакцию, проводится путем сравнения концентрации иммобилизованного белка да и после обработки 8 М мочевиной. Снижение концентрации белка в суспензии агарозы после инкубации в мочевине в 4 раза позволяет использовать препарат ЛДГ для получения мономера. Удаление мочевины из системы при промывании буфером ведет одновременно и к удалению диссоциировавших субъединиц. Остающийся связанным белок является мономером ЛДГ, который используется для дальнейших исследований. [37]
Энергия взаимодействия субъединиц составляет около-50 кДж / моль, что соответствует энергии шести солевых мостиков, образующих контакты. [38]
Для идентификации субъединиц использован цветовой код, а поворотные оси второго порядка обозначены Р, Q и К. Красная субъединица считается базовой. Она образует контакты с голубой, желтой и зеленой субъединицами, пересекающиеся соответственно осями Р, Q и R. Как видно из рис. 5.18, г, двумерный график удобно использовать для подсчета взаимодействий между остатками красной субъединицы с остатками других субъединиц. [39]
 |
Молекулярные массы и состав некоторых белков, имеющих четвертичную структуру. [40] |
Построение из субъединиц дает, наконец, значительную экономию генетического материала. [41]
Для идентификации субъединиц использован цветовой код, а поворотные оси второго порядка обозначены Р, Q и К. Красная субъединица считается базовой. Она образует контакты с голубой, желтой и зеленой субъединицами, пересекающиеся соответственно осями Р, Q и R. Как видно из рис. 5.18, г, двумерный график удобно использовать для подсчета взаимодействий между остатками красной субъединицы с остатками других субъединиц. [42]
Строение трех субъединиц ( ct, р у) транедуцина и фосфоди-эстеразы а настоящее время выяснено с помощью методов белковой химии и генетической инженерии, что открывает путь к расшифровке молекулярных механизмоа зрительного возбуждения. [43]
На одну субъединицу приходится И остатков лизина и 3 остатка аргинина. Трипсиновый гидролизат этого белка дает около 30 пятен на пептидной карте. [44]
На каждой субъединице фермента имеются каталитический и регуляторные центры для АТФ, а также для цитрата, АМФ, фруктозо-2 6-дифосфата. При высокой концентрации АТФ происходит связывание нуклеотида в регуляторном ингибитор-ном центре, при этом свободный АТФ связывается в 10 раз прочнее, чем Mg-АТФ. Ингибирующее действие АТФ усиливается в присутствии цитрата и, наоборот, действие цитрата усиливается в присутствии АТФ. Вместе с тем АМФ, цАМФ и некоторые другие активаторы снимают ингибирующий эффект АТФ и цитрата. [45]
Страницы: 1 2 3 4