Субъединицы

Cтраница 1

Реконструкция частиц ВТМ из субъединиц белка оболочки и молекулы вирусной РНК. [1]

Субъединицы образуют двойной диск с 17-кратной вращательной симметрией, который присоединяется к молекуле РНК ВТМ у ее 3-конца. Последующие субъединицы полимеризуются на этом диске, наращивая спираль ( 161 /) субъединицы на один оборот) до тех пор, пока не закроется 5 -конец РНК ВТМ. [2]

Субъединицы соединяются в димеры, тетрамеры или октамеры. Взаимодействие между тетрамерами имеет ионную природу, между ди-мерами - как ионную, так и гидрофобную, а между субъединицами в димерах - гидрофобную. Переход мономер-димер сопровождается связыванием кофермента НАДФ. На кривой зависимости коэффициента седиментации от ионной силы имеются точки, в которых наклон кривой меняется, что отражает изменения в структуре фермента. Средне-весовая молекулярная масса фермента при измерениях в буферных растворах с уменьшающейся ионной силой падает. [3]

Субъединицы изображены в виде маленьких соприкасающихся сфер. Отметим, что в обеих моделях имеется пространство между субъединицами, благодаря которому центральное пространство молекулы доступно для атомов железа. [4]

Субъединицы, по их мнению, следует классифицировать как надмолекулярные липопротеидные комплексы, в которых роль структурного каркаса принадлежит белкам. [5]

Субъединицы содержат по 4 структурных домена. На одном конце каждой из них расположен остаток коферментной формы рибофлавина - флавинадениндинуклеотида, на другом - НАД ( Ф) Н - связы-вающие участки. [6]

Полностью денатурированные субъединицы добавляют к суспензии иммобилизованных мономеров в 8-кратном избытке по отношению к связанному с сефарозой белку. Эту процедуру проводят трижды с 30-минутными интервалами между добавками при постоянном перемешивании и температуре 25 С. Несвязавшийся белок отмывают 0 1 М Na-фосфатом. Определяют содержание белка и активность в препарате после реассоциации. [7]

Схема действия ал-лостерического ингибитора. [8]

Субъединицы аллостерического белка - фермента - рзаимодействуют друг с другом. Присоединение субстрата или аллостерического ингибитора к одной из субъединиц изменяет сродство к субстрату или ингибитору остальных субъединиц. В этом смысле аллостерический фермент является кооперативной системой. [9]

Схема действия ал-лостерического ингибитора. [10]

Субъединицы аллостерического белка - фермента - взаимодействуют друг с другом. Присоединение субстрата или аллостерического ингибитора к одной из субъединиц изменяет сродство к субстрату или ингибитору остальных субъединиц. В этом смысле аллостерический фермент является кооперативной системой. [11]

Участки слоев в бронзах. а - Ко ззМоОз. б - Ко зоМоО.. [12]

Эти субъединицы можно видеть на рис. 5.34, который показывает, как они связываются в слои, обобществляя восемь вершин с другими такими же структурными единицами. Оба слоя имеют состав МоО3; слои скрепляются с помощью ионов калия. [13]

Эти субъединицы каталитически неактивны, однако после диализа против фосфатного буфера или против m / шс-буфера, содержащего цитрат или изоцитрат, они ассоциировали в каталитически активные формы фермента. [14]

Обе субъединицы обладают тем же самым отношением РНК: белок, что и исходная 803-рибосома. [15]

Страницы: 1 2 3 4