Субъединицы
Cтраница 3
Можно выделить системы ( субъединицы) связанных между собой атомов металла, которые далее соединяются друг с другом лигандами X, причем взаимодействие металл - металл между различными субъединицами отсутствует. [31]
Если некоторые или все субъединицы идентичны, для кодирования олигомерного белка требуется значительно меньше генетического материала, чем для кодирования отдельной гигантской полипептидной цепи. Несмотря на то что изолированные субъединицы многих олигомерных белков нефункциональны [89, 90], такие субъединицы несут всю информацию, необходимую для самообъединения и образования функциональной единицы. Это позволяет сократить участок ДНК ( или РНК), кодирующий белок данной функции. [32]
Идея группирования мономеров в субъединицы представляет собой одну из классических идей полимерной физики. [33]
 |
Элементарный элонгационный цикл - считывание одного. [34] |
Свободные 30S и 50S субъединицы рибосом объединяются с мРНК и тРНК в инициирующий комплекс при участии белков-факторов инициации. [35]
Идея группирования мономеров в субъединицы представляет собой одну из классических идей полимерной физики. [36]
Фермент состоит из одной субъединицы с мол. В р-ре ПАВ и в мембране образует функционально активный димер. Первичная структура субъединицы частично установлена. Высокоспецифичные ингибиторы не найдены. Механизм р-ции, по-видимому, состоит в прямом переносе гидрид-иона, т.к. фермент не содержит окислит. [37]
Таким образом, четыре гемсо-держащие полипептидные субъединицы гемоглобина различаются по степени их сродства к кислороду и зависят друг от друга в процессе его связывания. [38]
При трвнсляции мРНК, кодирующих субъединицы холинорецептора, in vitro в бесклеточной системе наблюдалось образование белков, соответствующих по размерам компонентам рецептора, но в этих условиях не были обнаружены ни специфичное связывание ct - нейротоксинов из яда эмей, ни самосборка субъединиц в пента-мерный рецепторный комплекс. [39]
При 0 С диссоцирует на субъединицы и утрачивает активность. В молекуле нативного фермента содержится четыре молекулы биотина, который ковалентно соединен с ферментным белком через е-аминогруппу лизина, находящуюся в активном центре. Пептид, образованный биотином и лизином, называется биоцитином. В реакции, связанной с расходованием АТФ, СО, присоединяется к одному из атомов азота в молекуле биотина. После этого в активном центреферментасвязанная СО2 переносится на пируват с образованием оксалоацетата. В процессе переноса СОа образуется N-карбоксипроизводаое биотина. Нативный фермент содержит четыре каталитические субъединицы. [40]
Предполагают, что частицы представляют собой липопротеидные субъединицы и располагаются внутри мембраны. Однако это маловероятно, поскольку частицы не выявляются на поперечных срезах мембран, где отчетливо просматривается трехслойная структура с гомогенным средним слоем. По мнению других исследователей, частицы представляют собой наружный белковый компонент мембраны, однако неясно, почему они не выявляются в некоторых мембранах. Возможно, частицы следует рассматривать как комплексы глобулярных белков-ферментов, адсорбированные мембраной или частично пронизывающие ее. [41]
Объединим, далее, мономеры в субъединицы, состоящие из g партнеров. [42]
Некоторые из них могут диссоциировать на субъединицы. Известные к настоящему времени Fe-белки имеют молекулярный вес около 50 000 и содержат 1 - 4 атома железа, но не содержат молибдена. Относительно природы комплекса металлов известно мало. Восстановителем может служить обычно используемый для этой цели Na2S2O4 но можно применять и водород в присутствии нитрогеназы, откуда следует, что сильно отрицательные потенциалы восстановителя не являются обязательным условием протекания процесса. Необходимо также присутствие АТФ и ионов магния. [43]
Описана также ферментативная деградация ДНК на субъединицы. [44]
Молекула ХГ сравнительно легко диссоциирует на субъединицы, напр, при действии мочевины или пропионовой к-ты, Изолир. ХГ и Р - ХГ лишены биол. [45]
Страницы: 1 2 3 4