Cтраница 1
Аденилаткиназа имеет два реакционноспособных остатка ци-стина, и хотя они необходимы - при проявлении каталитической активности, в некоторых случаях оказалось возможным провести их модифицирование без полной инактивации фермента. [1]
Наиболее подробно изучена аденилаткиназа, выделенная из мышц кролика. Она построена из единственной полипептидной цели с молекулярной массой 21 000 и имеет два активных центра. Низкая молекулярная масса делает ее удобной для измерений методом сканирующей ЯМР-спектроскопии. [2]
Мп связывается с аденилаткиназой через АТФ. [3]
Последняя реакция, катализируемая ферментом аденилаткиназой, л грает важную роль в биоэнергетике. [4]
С точки зрения топологии положение АТР в аденилаткиназе в точности соответствует положению аденозинсодержа-щей части NAD в лактатдегидрогеназе. С другой стороны, расположение AMP в аденилаткиназе соответствует геометрически, но не топологически положению никотинамида в лактатдегидрогеназе. Топологическая неэквивалентность объясняется тем, что АТР и AMP образуют контакты под участком, соединяющим ( 3-структуры А и В, а не над ним, как показано на рис. 7.7. Аденин АТР, по-видимому, связан водородной связью с фенольной ОН-группой остатка Туг-95 аденилаткиназы; изофункциональным остатком в LDH является Туг-85. Очевидны аналогии между LDH и аденилаткина-зой также в ( пиро) фосфатсвязывающем субцентре. [5]
В некоторых случаях, как, например, в аденилаткиназе [186], имеются две области, которые можно называть доменами и которые сочлененны двумя цепями вместо одной. Как видно из рис. 5.14, б, корреляция между соседними по цепи остатками в этих двух доменах заметно отличается. По-видимому, домен с сильной корреляцией должен свертываться первым, а затем использоваться в качестве своеобразной матрицы, способствующей свертыванию другого домена. [6]
Кадмий ингибирует активность целого ряда ферментов, к числу которых относятся алкоголь - и глутаматдегидрогеназы, аденилаткиназа, глутатионредуктаза и др., в результате образования меркаптидов с цистеиновыми остатками их активных центров. [7]
Она ацетилирована в белке оболочки вируса табачной мозаики, в большинстве цитохро-мов с-типа, в белках мышц, актине, миозине, тропомиозине, пар-вальбумине, аденилаткиназе и лактатдегидрогеназе. Аналогичная модификация а-аминогруппы - формилирование обнаружена в пчелином яде мелиттине и в гемоглобине миноги. Существенно иным изменением N-конца полипептида является превращение N-концевой глутаминовой кислоты в пирролидонкарбонильную группу. [8]
Она ацетилирована в белке оболочки вируса табачной мозаики, в большинстве цитохро-мов с-типа, в белках мышц, актине, миозине, тропомиозине, пар-вальбумине, аденилаткиназе и лактатдегидрогеназе. Аналогичная модификация а-аминогруппы - формилирование обнаружена в пчелином яде мелиттине и в гемоглобине миноги. Существенно иным изменением N-конца полипептида является превращение N-концевой глутаминовой кислоты в пирролидонкарбонильную группу. [9]
Так как ApsA достаточно сильно связан с ферментом, обмен оказывается очень медленным ( / k0ff 70 с 1), так что удается отдельно наблюдать резонансные линии различных аминокислотных остатков в свободном состоянии и в комплексе с аденилаткиназой. Например, вследствие насыщения половины связей с активными центрами резонансная линия гистидина 36 расщепляется на две линии равной интенсивности, которые соответствуют гистидиновому остатку в свободном субстрате и в ферменте, связанном в комплекс. [10]
АДФ, но из АТФ в результате самых разнообразных реакций образуется АМФ. Аденилаткиназа катализирует фосфорилирование АМФ и таким образом образует субстрат для окислительного фосфорилирования. [11]
С точки зрения топологии положение АТР в аденилаткиназе в точности соответствует положению аденозинсодержа-щей части NAD в лактатдегидрогеназе. С другой стороны, расположение AMP в аденилаткиназе соответствует геометрически, но не топологически положению никотинамида в лактатдегидрогеназе. Топологическая неэквивалентность объясняется тем, что АТР и AMP образуют контакты под участком, соединяющим ( 3-структуры А и В, а не над ним, как показано на рис. 7.7. Аденин АТР, по-видимому, связан водородной связью с фенольной ОН-группой остатка Туг-95 аденилаткиназы; изофункциональным остатком в LDH является Туг-85. Очевидны аналогии между LDH и аденилаткина-зой также в ( пиро) фосфатсвязывающем субцентре. [12]
Специфичность этого фермента к ионам металлов требует некоторых пояснений. Однако тот факт, что по данным ЯМР аденилаткиназа относится к типу I, заставил более внимательно изучить явление активации. К сожалению, в литературе отсутствуют убедительные данные о подобных свойствах и других киназ. [13]
Некоторая информация была получена методом ЭПР. Спектры ЭПР очень чувствительны к напряженности поля около иона металла и, следовательно, к любым изменениям его лигандов. При связывании МпАДФ - с креатинкиназой [34, 35] и МпАТФ2 - с аденилаткиназой [36] не обнаружено никаких изменений в спектрах ЭПР. Эти данные подтверждают ( хотя и не доказывают) гипотезу о том, что в растворе, как и на ферменте, структура комплексов одинакова. [14]
Ферменты, связанные только с восстановительным пентозофосфатным циклом ( рибулозодифосфаткарбоксилаза и фосфо-рибулокиназа), локализованы главным образом в хлоропластах клеток паренхимной обкладки. Эти хлоропласты отличается крупными размерами, не имеют гран, содержат много крахмальных зерен. Ферменты, играющие специфическую роль в С4 - пути ( фосфопи-руваткарбоксилаза, НАДФ-малатдегидрогеназа, пируват - Фн-дикина-за, аденилаткиназа, пирофосфатаза), находятся главным образом в хлоропластах клеток мезофилла, окружающего паренхимную обкладку. [15]