Изменение - активность - фермент
Cтраница 1
Изменение активности ферментов при действии на организм химических веществ может выражаться либо уменьшением активности, либо увеличением активности, либо изменениями в соотношениях активности ряда ферментных систем. [1]
Изменения активности ферментов путем инги-бирования продуктом реакции и по типу обратной связи, а также путем определенного рода активации могут происходить в течение нескольких секунд. [2]
Чем обусловлено изменение активности фермента при изменении рН среды. [3]
Установлена корреляция между изменением активности ферментов и интенсивностью дыхания почв. [4]
Приведенные данные об изменении активности ферментов в гомогенате сетчатки и микроструктурах зрительной коры свидетельствуют о том, что в условиях световой депривации имеет место изменение энергетических процессов в зрительной системе. Эти данные в известной мере соответствуют литературным. [5]
По всей вероятности, изменение активности ферментов, катализирующих различные реакции усвоения ССЬ, определяет специфические изменения фотосинтетического метаболизма углерода, в то время как неспецифические регулируются степенью дефицита АТФ в хлоропластах. [6]
Другим распространенным способом регулирования является изменение активности фермента посредством отщепления и присоединения целого фрагмента пептидной цепи. Так, неактивные формы протеолитиче-ских ферментов - зимогены, отщепляя низкомолекулярный пептид, пре вращаются в активные протеазы. Моно и Жакоб называют этот процесс молекулярным превращением и считают его одним из средств регулирования деятельности внутриклеточных ферментов. [7]
Они в значительной мере связаны с изменением активности ферментов, участвующих в биосинтезе и распаде нуклеиновых кислот. В развитии этих сдвигов при белковой недостаточности имеет значение не только количественный дефицит белка в рационе, но и его аминокислотная неполноценность. Многие исследования в данной области посвящены изучению метаболизма нуклеиновых кислот в печени, хотя имеется достаточно сведений, указывающих на нарушение обмена этих биомакромолекул во многих органах и тканях в условиях белковой недостаточности. [8]
У растения повышается энергия дыхания, что соответствует изменению активности дыхательных ферментов. Обработка растений фосфорорганическими инсектицидами, в частности метил-меркаптофосом, приводит к изменению активности большой группы окислительных ферментов. Наряду с повышением активности дегидразы и пероксидазы наблюдается снижение активности аскорбиноксидазы и полифенолоксидазы. [9]
Более сложно организованной является регуляция, основанная на изменении активности фермента или белкового фактора путем его химической модификации. [10]
 |
Схематическое изображение происхождения креатинурии при прогрессирующей мышечной дистрофии ( по Д.Л. Фердману. [11] |
При патологии мышечной ткани можно наблюдать определенную закономерность в изменении активности ферментов в мышцах: уменьшается активность ферментов, локализованных в саркоплазме; незначительно изменяется активность ферментов, связанных с митохондриями; заметно возрастает активность лизосомальных ферментов. [12]
Оба типа регуляции-индукция и репрессия, с одной стороны, и изменение активности фермента, с другой-приводят к почти одинаковому результату: они влияют на пропускную способность того или иного метаболического пути. [13]
Этот способ можно использовать, например, для того, чтобы проконтролировать изменение активности фермента вследствие его денатурирования; среднее отклонение для точек калибровочной кривой 0 19 мВ, что соответствует 0.2 ед, аргиназы. По сравнению со спектрофотометрическими методами [631-633] определения аргиназы метод Букера и Хасмана [630] требует значительно меньше времени; длительность анализа составляет не более 10 мин. Кроме того, для проведения анализа не требуются холостые опыты, что экономит фермент и реактивы. Для определения ферментов пригодны и предложенные недавно электроды с воздушным зазором. Так, Ларсен и др. [638] применили электроды с воздушным зазором для определения активности уреазы и аргиназы. Анализ основан на контроле начальной скорости реакции селективного выделения аммиака, который образуется в системе аргинин - аргиназа при добавлении избытка уреазы. [14]
Показано, что глюконеогенез может регулироваться и непрямым путем, т.е. через изменение активности фермента, непосредственно не участвующего в синтезе глюкозы. Форма L ( от англ, liver - печень) преобладает в тканях, способных к глюконеогенезу. Эта форма ингиби-руется избытком АТФ и некоторыми аминокислотами, в частности ала-нином. В условиях достаточного обеспечения клетки энергией происходит инги-бирование L-формы пируваткиназы. Как следствие ингибирования замедляется гликолиз и создаются условия, благоприятствующие глюконеогенезу. [15]
Страницы: 1 2 3