Изменение - активность - фермент
Cтраница 2
Отсюда следует, что ретроингибитор имеет прямое отношение к созданию и поддержанию определенной структурной организации или конформации ферментной молекулы и что изменения активности фермента при аллостерических взаимодействиях могут быть связаны с изменением этой конформации. [16]
Преимущества этого метода перед другими состоят в следующем: при его применении сохраняется постоянное значение рН и, следовательно, нет опасности изменения активности фермента вследствие изменений его ионизации; метод сразу дает постоянную по большому числу точек кинетическую кривую, позволяющую рассчитывать необходимые кинетические константы ферментативной реакции; метод позволяет измерять кинетику процесса практически при любых условиях; расход времени на измерение скорости реакции весьма невелик; при условиях нулевого порядка реакции обычно бывает достаточно проводить титрование в течение 3 - 4 мин. [17]
Проведенные исследования выявили как при дефиците, так и при избытке ретинола отчетливую стимуляцию АТФ-азы митохондрий печени крыс ( табл. 25), причем направленность и выраженность изменений активности фермента сохраняются при любом способе расчета. [18]
Действие производных триазина на чувствительные растения в токсических дозах вызывает нарушение процесса фотосинтеза, разрушение хлоропластов, ослабление фотолиза воды, уменьшение содержания углеводов, угнетение дыхания тканей, изменение активности ферментов, приводящее к преобладанию гидролитических, процессов над синтетическими. [19]
 |
Схема структуры биологической мембраны ( по Фоксу, 1972. [20] |
Как уже говорилось, ненасыщенные жирные кислоты, возможно, служат более мощными активаторами белковой части липопротеидных ферментов, и поэтому уменьшение степени насыщенности липидов при низких температурах могло бы приводить к компенсаторному изменению активности фермента без какого-либо увеличения концентрации ферментного белка. [21]
Эти два типа регуляции связаны между собой и являются частью общей системы. Изменение активности ферментов приводит к более быстрой и чувствительной регуляции, чем в случае изменения количества ферментов. [22]
В течение фазы восстановления обнаруживаемые сдвиги менее постоянны. Изменение активности ферментов является вторичным эффектом. [23]
Поражение печени протекает по типу токсического гепатита с нарушением пигментной, углеводной, антитоксической и других функций. Возможно развитие билирубинемии вследствие изменения активности фермента трансферазы в микросомах печеночных клеток. [24]
К этиологическим факторам автор относит возрастные изменения организма, наследственность и органоспецифичность капилляров. Возрастные изменения сопровождаются гормональным дисбалансом, который приводит к изменению активности ферментов и обменным сдвигам прежде всего в структурных элементах капиллярной стенки и в дренажных каналах глаза, которые автор рассматривает как специфические капилляры. Роль генетических факторов А. Я. Бунин видит в состоянии реактивности тканей ( в частности, их реакции на кортикостероиды) и в анатомических особенностях. Органоспецифичность капилляров заключается в различии метаболических процессов в них в разных органах. Этим автор объясняет большую степень поражения капилляров в определенных структурах глаза ( регионарная капилляропатия) и особенно во внутренней стенке шлеммова канала. С течением времени нарушение метаболических процессов распространяется на соединительнотканые структуры трабекулярной сети, вызывая в ней деструктивные изменения. [25]
Но, может быть, независимо от изменения содержания кемпферола снижение активности оксидазы ИУК на свету является все же физиологической основой фотоморфогенетических реакций. Пока на этот вопрос приходится ответить отрицательно, поскольку, во-первых, однозначные изменения активности фермента на свету наблюдаются на фоне как угнетения, так и стимуляции роста и, во-вторых, свет вызывает снижение содержания ИУК в верхушках проростков бобовых ( Fletcher, Zalik, 1964), где преобладают ( по весу) листья и семядоли, рост которых стимулируется светом. [26]
Токсичность для теплокровных следующая: СДзо для крыс при оральном воздействии-300 - 2000 мг / кг. Нанесение на кожу в течение 14 дней по 100 мг / кг вызывает некоторое изменение активности ферментов. Не оказывает отдаленных последствий на потомство. [27]
Механизм взаимодействия холинэстераз с ФОН описывается схемой реакции с одним промежуточным фермент-ингибиторным комплексом. При расчете промежуточных констант по методу Бресткина наблюдается несоответствие между экспериментальными расчетными данными по изменению активности фермента во времени. [28]
Для белых крыс концентрация 0 042 мг / л лри вдыханий в течение 4 ч близка к пороговой по острому действию. Ежедневное в течение 4 месяцев воздействие 0 085 мг / л вызвало снижение содержания гемоглобина, эритроцитов и SH-групп в крови; изменение активности ферментов каталазы, холинэстеразы и щелочной фосфатазы; нарушение антитоксической функции печени и снижение активности окислительных ферментов в ней. Гистологически - интерстщиальная пневмония; выраженная дистрофия печени, почек, слизистой желудка и кишечника. Концентрация 0 024 мг / л была близка к пороговой по хроническому действию. [29]
Однако спорным и малоизученным остается вопрос о механизме этой зависимости. В частности, Olson ( 1969), Rogers ( 1969) и Pitt ( 1970) полагают, что наблюдающиеся при дефиците ретинола изменения активности ферментов являются следствием неспецифических реакций организма на ограниченный прием пищи, недостаточность белка, стресс, которые, как правило, сопутствуют гиповитаминозу А. [30]
Страницы: 1 2 3