Cтраница 3
Цикл Карно представляет собой идеализацию цикла реальной тепловой машины. Предполагается, что здесь нет потерь энергии на теплообмен с окружающей средой, в машине нет трения, а процессы расширения и сжатия газа идут квазистатически и, следовательно, обратимо. Отсюда следует, что общее изменение энтропии всей системы за цикл равно нулю. [31]
Другими словами, растения только потому могут расти антиэнтропийно, что сбрасывают избыток энтропии в окружающую среду; при этом прирост энтропии в ней намного больше, чем снижение ее в самом растении. Поэтому все рассуждения об антиэнтропийной природе растительной жизни, о нарушении второго закона термодинамики совершенно неверны. Они основаны на неполном учете всех величин, определяющих общее изменение энтропии, подмене точного анализа и расчета общими рассуждениями. [32]
Другими словами, растения только потому могут расти антиэнтропийно, что сбрасывают избыток энтропии в окружающую среду; при этом прирост энтропии в ней намного больше, чем снижение ее в самом растении. Поэтому все рассуждения об антиэнтропийной роли растительной жизни, о нарушении второго закона термодинамики совершенно неверны. Они основаны на неполном учете всех величин, определяющих общее изменение энтропии, подмене точного анализа и расчета общими рассуждениями. [33]
В этой таблице приведены также рассчитанные значения максимальной величины потенциального барьера F0 для вращения адсорбированных молекул. Как видно из таблицы, поступательная энтропия адсорбции, обусловленная переходом одной поступательной степени свободы молекулы в колебательную степень свободы центра масс молекулы перпендикулярно поверхности, вносит основной вклад в изменение энтропии для адсорбции. Вращательная лгтропия Д / вращ, 1 составляет небольшую долю от общего изменения энтропии при адсорбции. [34]
Изменение энтропии А5 не коррелируется с величинами гидрати-рованных ионных радиусов, однако оно линейно растет с увеличением радиуса иона как такового. Согласно этим данным, ионный обмен рассматривается как явление, происходящее между ковалентносвязан-ным водородом и гидратированным катионом в межплоскостной жидкости, причем сродство обратно пропорционально степени гидратации. Во время обмена поляризованные гидратные оболочки перемещаются с занятого ими места, а выделяющиеся ионы водорода гидратируются. Общее изменение энтропии складывается из изменения энтропии за счет замещения одного катиона другим и разности энтропии гидратированных форм двух ионов. [35]
Изменение энтропии AS0 не коррелируется с величинами гидрати-рованных ионных радиусов, однако оно линейно растет с увеличением радиуса иона как такового. Согласно этим данным, ионный обмен рассматривается как явление, происходящее между ковалентносвязан-ным водородом и гидратированным катионом в межплоскостной жидкости, причем сродство обратно пропорционально степени гидратации. Во время о бмена поляризованные гидратные оболочки перемещаются с занятого ими места, а выделяющиеся ионы водорода гидратируются. Общее изменение энтропии складывается из изменения энтропии за счет замещения одного катиона другим и разности энтропии гидратированных форм двух ионов. [36]
В биологии существование термодинамического сопряжения необходимо для обеспечения возможности использования живыми организмами энергии, выделяемой в реакциях клеточного ме: таболизма. Необратимые химические процессы в клетке являчот-ся причиной деградации энергии Гиббса системы в теплоту и приводят к диссипации ( рассеянию) энергии. Однако наличие сопряжения таких химических процессов с реакциями ассимиляции пищевых веществ в клетке частично предотвращает эти потери энергии и тем самым обеспечивает возможность развития или жизнедеятельности клетки и запасания энергии, выделенной в ходе самопроизвольных метаболических реакций, в форме химических связей и клеточных структур живого организма. При этом скорость общего изменения энтропии djS / dt для сопряженных метаболических процессов внутри клетки всегда остается положительной. [37]
В этой статье дается обзор работ в области изучения механизма ферментативного катализа и родственных ему неферментативных процессов. В основном рассматривается явление снижения энергетических барьеров реакции; его обсуждение требует знания соответствующих скоростей процессов. Ферменты представляют собой глобулярные белки, в которых поли-пептидиые спирали сложены так, что образуется поверхностное расположение активных групп. Субстрат удерживается на этих группах и реагирует на них в одну или в несколько стадий, причем медленная стадия является стадией, определяющей энергетический барьер реакции. Общие изменения энтропии связаны с развертыванием белковой цепи и десорбцией воды, кроме того, требуется учитывать трансмиссионный фактор в реакциях, связанных с переносом электрона. Рассмотрены наиболее интересные вопросы, освещенные в недавних работах по исследованию гидрогеназы, эстера. Общая особенность некоторых постулированных механизмов заключается в электромерном сдвиге в комплексе фермент-субстрат, однако пути электронов ферментов находятся в стадии изучения. [38]
Было показано, что изменение свободной энергии определяет, в каком направлении будет изменяться система для достижения более стабильного состояния. В этом разделе мы рассмотрим различные молекулярные факторы, такие, как делокализация электронов, валентные углы, длины, прочности и гибкости связей и стерические затруднения, которые оказывают влияние на изменение энтальпии и энтропии при переходе от мономера или циклического олигомера к полимеру. Важно вспомнить, что для всех практически важных целей энтальпию молекулы можно приравнять к ее внутренней энергии и что молекулярные структурные факторы оказывают влияние на вращательную энтропию, но не на большую по величине трансляционную энтропию. Поэтому в большинстве случаев общее изменение энтропии при полимеризации имеет отрицательное значение. [39]
Из описанных экспериментов ясно, что каталитический эффект вызван и электростатическим и гидрофобным взаимодействием. Поэтому физический смысл параметров активации в таких системах определить очень трудно. В табл. 3.8 они приводятся для реакции изменения цвета основного трифенилметанового красителя бриллиантовый зеленый, что соответствует реакции (3.17) при RI Н, R2 N ( C2H5) 2, RJ ( CzHjh - В табл. 3.9 приводятся объемы активации для реакции гидролиза ряда эфиров уксусной кислоты. Введение полимерных добавок вызывает гидрофобное взаимодействие между красителем и полимером. Это взаимодействие разрушает имеющиеся структуры, в результате чего процесс намного усложняется, вклад отдельных составляющих в общее изменение энтропии и энтальпии не поддается точному количественному расчету и механизм реакции остается неясным. Физический смысл величин в табл. 3.9 не определен. Эти вопросы требуют дальнейшего исследования. [40]
Представляет интерес сопоставить сольватацию активированных комплексов и продуктов реакций Меншуткина. Такое сопоставление было проведено М. Г. Гоникбергом, Б. М. Жулиным и Б. С. Эльяновым [22, 31, 32], по величинам сжатия при образовании одного моля активированного комплекса и одного моля продукта реакции пиридина с йодистым этилом в различных растворителях. Результаты этого исследования ( см. также [35, 36]) показали, что активированный комплекс сольватирован значительно меньше, чем ионы продукта реакции - йодистого N-этил-пиридиния. Этот вывод опровергает существовавшее мнение [37, 38], что переходное состояние в реакциях Меншуткина почти так же сольватировано, как ионы продукта реакции. В качестве доказательства этого ошибочного положения обычно приводились неточные данные [39] о близком совпадении величин энтропии активации А5 и общего изменения энтропии AS при реакции диметиланилина с йодистым метилом в нитробензоле. [41]
Представляет интерес сопоставить сольватацию активированных комплексов и продуктов реакций Меншуткина. Такое сопоставление было проведено М. Г. Гоникбергом, В. М. Жу-линым и Б. С. Эльяновым [240, 246, 250], по величинам сжатия - при образовании одного моля активированного комплекса и одного моля продукта реакции пиридина с подистым этилом в различных растворителях. Результаты этого исследования ( см. также [253, 254]) показали, что активированный комплекс сольватирован значительно меньше, чем ионы продукта реак-дин - йодистого N-этилпириднния. Этот вывод опровергает ( Существовавшее мнение [168, 255], что переходное состояние в реакциях Меншуткина почти так же сольватировано, как ионы продукта реакции. В качестве доказательства этого ошибочного положения обычно приводились неточные данные [256] о близком совпадении величин энтропии активации AS и общего изменения энтропии AS при реакции диметиланилина с йодистым метилом в нитробензоле. [42]
Уравнения тогда получаются, естественно, более сложными. Наконец, можно рассмотреть также непрерывные процессы, сводя фазы к элементам объема и считая различия соседних элементов объема бесконечно малыми. Оказывается, что уравнение (4.27) всегда выполняется для всех необратимых процессов. В дальнейшем ради простоты будем учитывать только рассмотренный выше случай. Однако существенные результаты имеют общий характер. Чтобы получить общее изменение энтропии системы, необходимо рассматривать теплообмен с окружающей средой. При этом должно быть учтено, что обе фазы, согласно предположению, имеют различные температуры. [43]