Cтраница 1
Треонин получается взаимодействием глицина с ацетальде-гидом. Глицин предварительно превращают во внутрикомплекс-ную медную соль, так как при этом резко повышается реакционная способность метиленовой группы. [1]
Треонин окисляют тетраацетатом свинца до ацетальдегида, который отгоняют током воздуха в концентрированную № 504, содержащую л-оксиднфенил. Получается стойкое соединение, окрашенное в малиново-красный цвет. [2]
Треонин содержит два асимметрических атома углерода и поэтому образует четыре оптических антипода и два рацемата. Он является одним из представителей оксиаминокислот и, входя в состав белков, повышает реакционную способность белковых молекул. Характерной особенностью р-окси-а-аминокислот является легкость их окисления с образованием соответствующего альдегида, аммиака и глиоксалевой кислоты. [3]
Треонин - незаменимая аминокислота, образущаяся только в растениях и некоторых микроорганизмах. Треонин синтезируется из аспарагиновой кислоты. [4]
Треонин может синтезироваться еще и другим путем - при участии фермента треониналъдолазъг. [5]
Треонин относится к числу биологически важных аминокислот, встречающихся в большинстве белков. [6]
Треонин ( а-амино-р-оксимасляная кислота) - незаменимая аминокислота, входящая в состав многих белков растений и животных. [7]
Треонин был таким образом назван, чтобы подчеркнуть конфигурационные взаимоотношении обоих асимметрических нептроп его молекулы. [8]
Треонин соответствует по конфигурации L-треозе ( трео-конфигура-ция), а аллотреонин - L-эритрозе ( эригро-конфигурация) ( стр. [9]
Треонин расщепляется тем же ферментом до ацетальдегида. [10]
Треонин ингибирует кроме аспартаткиназы и другой фермент этой цепи реакций - гомосериндегидрогеназу, так как полуальдегид аспарагиновой кислоты тоже может быть исходным продуктом синтеза треонина. На этот фермент, как и на аспартаткиназу, треонин действует как ингибитор или ре-прессор. [11]
Обычный треонин является Ls - или Ъг-треонином. [12]
С-концевой треонин В-цепи заменен на аланин. Инсулины коровы и человека различаются по трем аминокислотным остаткам, и именно этими различиями определяется повышенная иммуногенная активность инсулина коровы по сравнению с инсулином свиньи. Антигенные свойства инсулина частично определяются и примесями в его препаратах. Скорее всего именно образованием антител к инсулину объясняются некоторые незначительные побочные эффекты при инъекциях инсулина коровы, например атрофия подкожной жировой прослойки в месте повторного введения. В случае высокоочищенного инсулина свиньи эти эффекты отсутствуют. Далее, антитела к инсулину инактивируют его в кровотоке, так что больному приходится вводить большие дозы, чем это необходимо. Антитела, вероятно, влияют и на продолжительность биологического действия введенного инсулина. Надежных данных о том, что антитела способны вызвать более долгосрочные и серьезные нарушения, нет. [13]
Строение треонина СН3 - СН ( ОН) - CH ( NH2) - COOH было доказано только в 1935 г. Треонин содержит два асимметрических атома углерода и поэтому образует четыре оптических антипода и два рацемата. [14]
Образование треонина и метионина. Сначала происходит образование о-фосфо-гомосерина в реакции, зависящей от АТФ. Фосфогомосерин далее подвергается внутримолекулярной перестройке, необходимой для синтеза треонина. Эти реакции катализируются отдельными ферментами. До сих пор не имеется доказательств того, что у высших растений действует этот же самый механизм. [15]