Треонин

Cтраница 2

Биосинтез лейцина, изолейцина, валииа и кофермента А. [16]

Излишек треонина расщепляется в основном под действием L - треО - ниндегидратазы [ уравнение ( 14 - 29), стадия а ] в ходе типичной реакции р-элиминирования. [17]

Диаетереомер треонина называется аллотреонином. [18]

Реакция на треонин и серии. [19]

Так, треонин образует ацетальдегид, серий-форм альдегид. Шинн и Николе [578] не использовали этого факта для разработки специфического метода определения ацетальдегида, но они сделали существенное наблюдение, что в присутствии избытка аминокислоты, образовавшейся из серина, формальдегид полностью задерживается в окислительной смеси и только ацетальдегид перегоняется в бисульфитный раствор. [20]

D-алло - Треонин окисляется быстрее, чем D-треонин, а D-изолейцин - быстрее, чем D-аугло-изолейцин. Подобное заключение вытекает также из того факта, что оксидаза D-аминокислот окисляет D - oc - аминофенилуксусную кислоту, не имеющую а-водородного атома. [21]

Влияние молекулярного веса аминокислот на их подвижность в 77 % - ном этиловом спирте. [22]

И - треонин; 13 - тирозин; 14 - лизин; 15 - аспарагиновая кислота; 16 - глутаминовая кислота; П - аспарагин; 18 - глутамин. [23]

Серии и треонин действуют на прорастание спор значительно слабее ( 44 5 - 45 %), чем глицин и альфа - аланин. К этому же в растворах треонина ( 0 01, 0 1 и 0 2 %) рост гиф задерживается. [24]

В случае треонина процесс начинается с дезамиппровамия треонина с образованием о-кетобутирата в результате действия треонин дегпдратазы. За этим следует окислительное декарбоксплировапне о-кетобутирата. Его продуктом, как и во многих других случаях окислительного декарбоксилирования, является образование соответствующего ацплкофермепта Л - в данном случае пропионил-кофермента А. [25]

В молекулах треонина, изолейцина, оксипролина, оксилизина и цистина имеется помимо асимметрического центра при ос-углеродном атоме еще и второй асимметрический центр. [26]

При дефиците треонина и лизина в первом периоде опыта в крови животных повысилась активность аце-тилхолинэстеразы и особенно кетозо-1 - фосфатальдола-зы и кислой фосфатазы и одновременно снизилась активность холинэстеразы, аланин - и аспартат-амино-трансфераз. К концу эксперимента наблюдалась нормализация активности холинэстеразы, активность ала-нин-аминотрансферазы несколько снизилась, хотя и оставалась заметно выше, чем в контроле, а аспартат-аминотрансферазы возросла еще более. Вместе с тем продолжала снижаться и активность холинэстеразы и аминотрансфераз. Активность же щелочной фосфатазы и карбоксилэстеразы на протяжении всего опыта изменялась незначительно. [27]

При биосинтезе треонина, метионина и лизина возникат общий для всех этих трех процессов промежуточный продукт - ( 3-семиальдегид аспарагиновой кислоты. Это соединение образуется из аспартата в результате двух последовательно протекающих реакций. Сначала аспартилкиназа катализирует образование р-аспартилфосфата, а затем, на следующем этапе, осуществляемом при участии пиридиннуклеотида, р-аспартилфосфат восстанавливается до альдегида ( фиг. [28]

При синтезе треонина из 3-семиальдегида аспарагиновой кислоты промежуточным продуктом служит аминокислота гомосерин, как это показано на фиг. Из гомосерина и АТФ при участии фермента гомосеринкиназы синтезируется 0-фосфогомосерин. [29]

Актиномицин С содержит треонин, саркозин, пролин, валин, алло-изолейцин и N-метилвалин. По аминокислотному составу указанные антибиотики можно разделить на две группы: 1) А, В и D не содержат алло-изолойцина, 2) С содержит эту аминокислоту. [30]

Страницы: 1 2 3 4