Cтраница 1
Трипсин представляет собой частично очищенный протеоли-тический энзим из поджелудочной железы; переваривает 100 частей казеина. [1]
Трипсин относительно устойчив к действию горячих растворов разбавленных кислот. [2]
Трипсин является протеолитическим ферментом, разрывающим пептидные связи в молекуле белка. [3]
Трипсин образуется в поджелудочной железе млекопитающих, где он содержится в виде неактивного трипсиногена; переход последнего в трипсин происходит под влиянием другого фермента - энтерокиназы, а также под влиянием самого образовавшегося трипсина. [4]
Трипсин кристаллический вводят внутримышечно в следующих дозах: взрослым по 0 005 г ( 5 мг) 1 - 2 раза в день, детям по 0 0025 г ( 2 5 мг) 1 раз в день. Для инъекций растворяют непосредственно перед применением 0 005 г ( 5 мг) трипсина кристаллического в 1 - 2 мл стерильного изотонического раствора хлорида натрия. Раствор вводят глубоко в верхний наружный квадрант ягодичной мышцы. Курс лечения состоит из 6 - 15 инъекций. [5]
Трипсин противопоказан при декомпенсации сердечной деятельности, эмфиземе легких с дыхательной недостаточностью, декомпенсированных формах туберкулеза легких, острой дистрофии и циррозе печени, инфекционном гепатите, поражениях почек, панкреатите, геморрагических диатезах. Не следует вводить препарат в очаги воспаления и в кровоточащие полости. [6]
Трипсин и эрепсин разделяются вследствие различной ад-сорбируемости этих ферментов окисью алюминия. Маточный раствор, остающийся после многократной адсорбции на окиси алюминия, не содержит эрепсина, который целиком удерживается смесью алюминия при полном отсутствии на нем трипсина, прошедшего в маточный раствор. [7]
Трипсин и химотрипсин обладают наиболее высокой специфичностью по отношению к субстрату, что и используется для определения стерической однородности пептидов. Трипсин расщепляет только пептидные связи, в образовании которых принимают участие карбоксильные группы аргинина и лизина. Гидролиз протекает очень медленно или вообще не идет, если эта аминокислота является N-концевой или второй от N-конца пептида. Не расщепляются пептидные связи, образованные со-за-мещенными аминокислотами, и связи Lys-Pro и Arg-Pro. Неспецифический гидролиз происходит крайне редко ( ср. Химотрипсин расщепляет плавным образом пептидные связи, в образовании которых принимает участие карбоксильная группа остатка ароматической аминокислоты. Иногда имеет место и неспецифический гидролиз, например по амидным связям лей-цил-аминокислота. На гидролиз, катализируемый химотрипси-ном, природа всей молекулы пептида оказывает большее влияние, чем на расщепление трипсином ( ср. [8]
Трипсин является простым белком. [9]
Трипсин обладает про неолитической активностью. Стимулирует регенераторные процессы в ране. Повышает фибршюлитическую активность плазмы. Способствует лучшему проникновению антибиотиков в воспалительный очаг Растворяет фибрин, блокирующий капилляры и лимфатические сосуды, что способствует уменьшению отека соединительной ткани, проникновению антибиотиков в воспалительный очаг. [10]
Трипсин и химотрипсин, очевидно, имеют второй активный центр, содержащий гистидин. Второй участок удален от первого, но на спиральной цепочке они сближены. Установление активной роли гистидина основывалось частично на изменении скорости ферментативной реакции в зависимости от рН, что соответствовало предположению о стратегическом расположении слабоосновного остатка, имеющего характер гистидина. То, что фермент в 105 раз эффективнее, чем имидазол, имеет аналогию в модельных опытах по мутаротации глюкозы - реакции, катализируемой кислотами и основаниями. И в а-окси-пиридине, и в протеолитических ферментах бифункциональность повышает каталитическую активность, поскольку протоны могут быть одновременно поданы и отщеплены в сопряженной реакции. Механизм действия, предложенный Нейратом ( 1957) для химотрипсина, сводится к следующему. При взаимодействии гидроксильной группы серина с имидазольным кольцом гистидина отщепляется протон и образуется активированный комплекс II, имеющий элактрофилыный и нуклеофиль-ный центры. [11]
Трипсин расщепляет пептидные связи, в которых карбоксильная функция представлена лизином или аргинином. Блокированные остатки не затрагиваются, и, таким образом, расщепление идет селективно либо по лизину, либо по аргинину. Цистеин также может быть включен в триптическое расщепление, если модифицировать меркаптогруппу этиленимином. Образующееся S-0 - аминоэтильное производное структурно похоже на лизин, и пептидная цепь расщепляется со стороны его карбоксила. [12]
Трипсин, химотрипсин и элаетаза максимально активны rif слабощелочной реакции среды. [13]
Трипсин катализирует расщепление пептидных связей по заряженным амино-этилцистеиновым остаткам. [14]
Трипсин обладает высокой избирательностью действия, и все же при достаточно большом времени инкубации и избытке фермента в ряде случаев наблюдается расщепление связей, включающих остатки ароматических аминокислот: тирозина. Коммерческие препараты трипсина могут содержать 0 05 % примесей химотрипсина, поэтому во избежание аномальных разрывов пептидных связей применяют различные ингибиторы химотрипсина. Лучший из них - [ - - ( 1-тозиламидо - 2-феннлэтил) хлорметилкетон ( ТФХК) является аналогам ацилированного фенилаланина. Однако даже обработанный ТФХК трипсин иногда гидролизует типичные субстраты химотрипсина. [15]