Тропоколлаген

Cтраница 1

Типы коллагенов и некоторые их структурные свойства ( по Уайту и др., 1981. [1]

Тропоколлаген состоит из трех полипептидных цепей одинакового размера, которые сливаются в спиралевидный триплет. Тройная спираль стабилизируется многочисленными межцепочечными поперечными сшивками между лизи-новыми и гидроксилизиновыми остатками. Каждая полипептидная цепь тропоколлагена содержит около 1000 аминокислотных остатков. Таким образом, основная структурная единица коллагена имеет очень большие размеры, например в 10 раз больше, чем химотрипсин. [2]

Тропоколлаген укладывается в фибриллы диаметром до 500 нм. В каждой фибрилле отдельные молекулы уложены параллельно и смещены одна относительно другой на 1 / 4 длины, при этом на поверхности фибриллы образуется типичный поперечнополосатый рисунок. В зависимости от типа коллагена расстояние между полосками равно от 60 до 70 нм. [3]

Две нестандартные аминокислоты, присутствующие в коллагене. Они образуются из стандартных аминокислот - пролина и лизина-путем их гидроксилирования ( введенные гидроксильные группы выделены красным цветом.| Расположение молекул тропоколлагена в коллагеновых фибриллах. В каждой молекуле тропоколлагена обнаруживаются четыре поперечные полосы, повторяющиеся с интервалом 64 нм. Головки молекул тропоколлагена расположены так, что они сдвинуты относительно друг друга на 64 нм. Ниже схематического изображения фибриллы показан участок молекулы тропоколлагена в виде остова тройной спирали. В самом низу дано еще более сильно увеличенное изображение тройной спирали, показывающее, что каждая из полипептидных цепей тропоколлагена также представляет собой спираль. шаг и период этой спирали определяются геометрией жестких R-групп многочисленных остатков пролина и гидроксипролина. [4]

Тропоколлаген представляет собой палочкообразную молекулу длиной 300 нм и толщиной всего лишь 1 5 нм. [5]

Тропоколлаген укладывается в фибриллы диаметром до 500 нм. [6]

Цепи тропоколлагена находятся в форме левовращающей вытянутой спирали, причем каждые три аминокислотных остатка образуют один виток; период идентичности 0 86 нм. Структуру определяют последовательности ( GIy-X-Pro) n, ( GIy-X-Hypro) n и ( Gly-Pro-Hypro) n, которые обусловливают скручивание трех отдельных цепей в правовращающую суперспираль. Спиральная структура в этом случае стабилизируется водородными связями между пептидными группами отдельных цепей. Эти связи могут относительно легко разрушаться, например, при нагревании водного раствора. Из охлажденного раствора, застывающего подобно желатине, можно выделить j - цепи. [7]

Пучки тропоколлагена ( триплекс цепей по 1000 аминокислот каждая) спонтанно собираются в коллагеновые волокна. [8]

Фрагменты макромолекулы тропоколлагена способны также ассоциировать при условии, что в них содержится один из концевых сегментов исходной молекулы - сегмент с концами А и В. Явления агрегации не возникает, если фрагменты получены из других частей макромолекулы. Отсюда следует, что связи типа хвост - хвост между молекулами, являясь прямым результатом образования линейных продуктов деструкции полимеров, осуществляются посредством обрывков пептидных цепей, отщепленных от спиральной структуры и свободно перемещающихся в растворе. [9]

Процесс превращения тропоколлагена в зрелый коллаген сопровождается появлением внутри - и межмолекулярных связей, образующихся за счет боковых цепей остатков лизина в определенных участках молекул тропоколлагена. Этому процессу предшествует окисление лизилоксидазой е-аминогрупп лизина и оксилизина с образованием полуальдегида аминоадипиновой кислоты - аллизина и оксиаллизина. Альдегидные группы вступают в реакции альдиминной и альдольной конденсации с образованием лизин - и оксилизиннорлейцина, производных двух молекул аллизина ( синдесмина), двух молекул аллизина и молекулы лизина ( меродесмозин), а также специфического для коллагена гистидиноксимеродесмозина. [10]

Молекулярные константы коллагена, обработанного ультразвуком. [11]

Если исходный раствор тропоколлагена считать 100 % - ным, то при диализе 1 % - ным раствором NaCl в виде геля будет осаждаться 86 % белка; после 80 мин обработки ультразвуком осадок содержит только 33 % геля, а после 240 мин обработки способность к гелеобразованию полностью теряется. При добавлении аденозинтрифосфорной кислоты осадок будет содержать 93 % исходного белка, а при обработке ультразвуком в течение 80 и 240 мин 78 и 28 % соответственно. [12]

Молекула коллагена ( тропоколлагена) построена из трех полипептидных цепей. В молекуле тропоколлагена все три спирали перевиты друг с другом, образуя жгут. Между спиралями за счет пептидных групп образуются водородные связи. Такое строение обеспечивает прочность коллагеновых волокон. [13]

Каждая из трех цепей тропоколлагена содержит - 1000 аминокислотных остатков. [14]

Иерархия структурных единиц в сухожилии начинается с молекулы тропоколлагена - тройной спирали полимерных протеиновых цепей. [15]

Страницы: 1 2 3 4