Тропоколлаген
Cтраница 2
Фибриллы коллагена состоят из повторяющихся полипептидных субъединиц, называемых тропоколлагеном. [16]
Экспериментально установлено, что ультразвук оказывает специфическое действие на макромолекулы тропоколлагена в сравнении с протеолитическими ферментами. В то время как последние вызывают деполимеризацию протофибрилл до отдельных мономеров посредством процесса гидролитического расщепления и в дальнейшем скручиваются в новую структуру, ультразвук при продолжительном воздействии вызывает разрыв полипептидных связей, нарушая целостность спиральной конфигурации, подобно специфическому ферменту коллагеназе. [17]
Зависимость теплового эффекта денатурации от содержания иминокислотных остатков свидетельствует о линейной гетерогенности тропоколлагена, о том, что молекула содержит участки с различной степенью упорядоченности. Это следует и из анализа кривой плавления. [18]
Установлено, что отдельная молекула коллагена ( иногда называемая трипептидной молекулой или тропоколлагеном) состоит из трех полипептидных цепей ( а-цепей), скрученных между собой. Аминокислотный состав цепей для коллагена из различных источников слегка отличается. Известно, что коллаген сухожилий содержит две идентичные al - цепи, а третья ( а2 - цепь) отличается по составу от al - цепей. В настоящее время последовательность аминокислотных остатков а 1-цепи установлена ( Chien, 1975), а о последовательности аминокислот а2 - цепи пока еще нет точных данных. [19]
 |
Различные уровни структурной организации коллагена ( по Кону. 1 - третичная структура. 2 - молекула тропоколлагена. 3 - коллагеновое волокно. [20] |
Видимые в оптическом микроскопе коллагеновые волокна состоят из различимых в электронном микроскопе фибрилл-вытянутых в длину белковых молекул, названных тропоколлагеном. Необходимо четко разграничивать понятия коллагеновые волокна и коллаген. Первое понятие по существу является морфологическим и не может быть сведено к биохимическим представлениям о коллагене как о белке. Коллагеновое волокно представляет собой гетерогенное образование и содержит, кроме белка коллагена, другие химические компоненты. [21]
 |
Термодинамические характеристики денатурации тропоколлагена. [22] |
Сильное возрастание Q, ДЯ и AS с увеличением содержания иминокислотных остатков нельзя объяснить, предположив, что нативная структура тропоколлагена стабилизуется только внутримолекулярными водородными связями, так как иминокислот-ные остатки их не образуют. Предположение об определяющей роли гидрофобных взаимодействий тоже не спасает ситуацию - их исчезновение есть экзо -, а не эндотермический процесс. Авторы в соответствии с [162] предполагают, что тропоколлаген стабилизуется примыкающей к нему водной структурой. [23]
Известно также, что тироксин вызывает усиленную деполимеризацию гиалуроновой кислоты, а соматотропный гормон передней доли гипофиза стимулирует включение пролина в полипептидную цепь тропоколлагена. [24]
В модели Коллаген II аналогичные водородные связи образованы между аминогруппой NH глицина одной а-цепи и карбоксильной группой О-С пролина другой а-цепи данной молекулы тропоколлагена. В этой модели введено предположение о наличии двух межцепьевых Н - связей ( а не одной, как в моделях Коллаген I и Коллаген II) на триплет аминокислот. [25]
Процесс превращения тропоколлагена в зрелый коллаген сопровождается появлением внутри - и межмолекулярных связей, образующихся за счет боковых цепей остатков лизина в определенных участках молекул тропоколлагена. Этому процессу предшествует окисление лизилоксидазой е-аминогрупп лизина и оксилизина с образованием полуальдегида аминоадипиновой кислоты - аллизина и оксиаллизина. Альдегидные группы вступают в реакции альдиминной и альдольной конденсации с образованием лизин - и оксилизиннорлейцина, производных двух молекул аллизина ( синдесмина), двух молекул аллизина и молекулы лизина ( меродесмозин), а также специфического для коллагена гистидиноксимеродесмозина. [26]
В процессе секреции в аппарате Гольджи проколлагенпептидазы отщепляют амино - и карбокси-концевые участки проколлагеновых цепей экстензивные пептиды с ММ 20 000 - 35 000 Да), образуя тропоколлаген. [27]
Молекула коллагена ( тропоколлагена) построена из трех полипептидных цепей. В молекуле тропоколлагена все три спирали перевиты друг с другом, образуя жгут. Между спиралями за счет пептидных групп образуются водородные связи. Такое строение обеспечивает прочность коллагеновых волокон. [28]
Как правило, белки имеют гетерогенный состав, одна-о в редких случаях может преобладать какая-нибудь одна а-минокислота. Так, в тропоколлагене треть аминокислотного со-тава приходится на долю самой маленькой а-аминокислоты - яицина, и 20 - 22 % - на долю пролина. Содержащиеся в не-ольшом количестве остатки 4-гидроксипролина и 5-гидроксили - 1ина получаются при гидроксилировании полипептидных цепей. ОН-группы 5-гидроксилизинового остатка осуи еств - яется связь коллагена с дисахаридными фрагментами, состоящими из глюкозы и галактозы, связанных редко встречающейся Ь-12 - гликозидной связью. [29]
Последние представляют собой агрегаты молекул ( диам. Формируются во внеклеточном пространстве полимеризацией тропоколлагена. [30]
Страницы: 1 2 3 4