Тропоколлаген

Cтраница 3

Слово коллаген в переводе с греческого означает производить клей. Это происходит при нагревании раствора тропоколлагена, когда разрываются водородные связи и волокнистая структура переходит в неупорядоченный клубок, образуя желатин. Наличие гидроксипролина увеличивает температуру, необходимую для перехода коллагена в желатин. Отсюда следует, что гидроксилирование значительно увеличивает стабильность тройной спирали. [31]

Иерархия структурных единиц в сухожилии. [32]

Иерархичность присуща и живым объектам. Иерархия структурных единиц в нем начинается с молекулы тропоколлагена - тройной спирали полимерных протеиновых цепей. [33]

Коллаген, как все фибриллярные белки, почти нерастворим в нейтраль ных растворах солей, слабых кислотах и щелочах. Коллаген, экстрагируемый цитратным буфером рН 4 0 из кожи различных животных, назван проколлагеном и наряду с тропоколлагеном, который экстрагируют нейтральными растворами солей, используется при исследовании физических и химических свойств коллагеновой молекулы. [34]

Термины эти достаточно понятны. Сборка наиболее характерна для биологических систем типа фибриллярных белков: например, фибриллярная структура белка соединительной ткани коллагена возникает сначала в результате образования триспиральной макромолекулы тропоколлагена из отдельных цепей, затем тропоколлаге-новые частицы агрегируют продольно и образуют микрофибриллярные структуры, последние, в свою очередь, претерпевают аналогичную агрегацию, и так, в несколько стадий, образуются коллагеновые волокна; этот процесс при достаточно низких температурах можно наблюдать в стакане воды. Ход этого процесса закодирован генетически. Сходным образом возникают волокнистые структуры другого фибриллярного белка - кератина, основного материала шерсти, волос и роговидных образований типа, например, игл дикобраза. [35]

Коллагеназа головастика [68, 91, 122, 149] расщепляет хвостовые плавники, кожу и жабры амфибии. По специфичности она отличается от бактериальной коллагеназы и гидролизует в пептидах гли-лей-гли и гли-лей-тир связь гли-лей. Вязкость растворов тропоколлагена при действии коллагеназы головастика снижается на 40 %, но спиральная структура сохраняется. Показано, что все три полипептидные цепи расщепляются в одном месте, давая два сегмента, составляющих 75 и 25 % по длине от первоначальной длины молекулы. [36]

Один из типов поперечных связей между параллельными цепями коллагена. Такие связи образуются ферментативным путем при соединении двух остатков лизина, принадлежащих соседним цепям. [37]

В одних коллагенах все три цепи имеют одинаковую аминокислотную последовательность, тогда как в других идентичны только две цепи, а третья отличается от них. Достигнут весьма значительный прогресс в определении аминокислотной последовательности основных типов коллагеновых цепей, которые относятся к числу наиболее длинных из известных полипептидных цепей белков. Полипептидная цепь тропоколлагена образует левую спираль, на один виток которой приходится только три аминокислотных остатка. Поскольку в коллагене присутствует много остатков про-лина и гидроксипролина, что придает цепи жесткую изогнутую конформацию, три спиральные полипептидные цепи плотно обвиты одна вокруг другой. Они соединены между собой также поперечными водородными связями. Расположенные рядом друг с другом тропоколлагеновые тройные спирали тоже соединены поперечными связями. Тропоколлаген практически нерастяжим вследствие очень плотной скрученности его тройных спиралей, а также из-за наличия поперечных связей. [38]

Тропоколлаген состоит из трех полипептидных цепей одинакового размера, которые сливаются в спиралевидный триплет. Тройная спираль стабилизируется многочисленными межцепочечными поперечными сшивками между лизи-новыми и гидроксилизиновыми остатками. Каждая полипептидная цепь тропоколлагена содержит около 1000 аминокислотных остатков. Таким образом, основная структурная единица коллагена имеет очень большие размеры, например в 10 раз больше, чем химотрипсин. [39]

Превращение формирующегося фибробласта в зрелый характеризуется увеличением объемной плотности ультраструктур, ответственных за синтез специфического белка. В частности, наблюдаются развитие цистерн гранулярной эндоплаз-матической сети, увеличение числа везикулярных образований, содержащих материал, идентичный по структуре таковому в просвете цистерн. Везикулы осуществляют транспорт синтезированного тропоколлагена в межклеточные пространства, где происходит формирование коллагеновых фибрилл. Отмечено также, что в зрелом фибробласте синтез коллагена превышает скорость его выведения. В результате этого цистерны эндо-плазматической сети представляются резко расширенными и переполненными вновь синтезированным тропоколлагеном. В гиалине силикотических узелков содержится только 30 % коллагена, а 50 % его составляют f - глобулины, а именно глобулины G - и М - классов [ Pernis В. [40]

Термодинамические характеристики денатурации тропоколлагена. [41]

Сильное возрастание Q, ДЯ и AS с увеличением содержания иминокислотных остатков нельзя объяснить, предположив, что нативная структура тропоколлагена стабилизуется только внутримолекулярными водородными связями, так как иминокислот-ные остатки их не образуют. Предположение об определяющей роли гидрофобных взаимодействий тоже не спасает ситуацию - их исчезновение есть экзо -, а не эндотермический процесс. Авторы в соответствии с [162] предполагают, что тропоколлаген стабилизуется примыкающей к нему водной структурой. [42]

Последовательность аминокислот в а-цепях определяет первичную структуру коллагена. Пространственная конфигурация а-спиралей относится к вторичной структуре коллагена. Объединение а-спиралей и образование триплетной молекулы коллагена ( тропоколлагена), включая характер межцепьевых связей, относится уже к третичной структуре коллагена. [43]

Еще один способ организации полипептидных цепей мы находим у фибриллярного белка коллагена. Это тоже структурный белок, обладающий подобно кератину и фиброину высокой прочностью на разрыв. В каждой полипептидной цепи этой сложной спирали, называемой тропоколлагеном, содержится около 1000 аминокислотных остатков. Три цепи удерживаются вместе водородными связями. Из многих тройных спиралей, располагающихся параллельно друг другу и удерживаемых вместе ковалентными связями между соседними цепями, образуются фибриллы. [44]

В отличие от а-спирали в коллагеновой цепи отсутствуют водородные связи. Вместо них стабилизацию спирали обеспечивают силы стерического отталкивания пирролидиновых колец в радикалах пролина. В коллагене содержатся углеводные единицы, связанные с остатками гидроксилизина, чаще - это дисахарид из глюкозы и галактозы. Вторичная структура - понятие условное, это особый колла-геновый тип: гибрид между а-спиралью и р-структурой, представляющий собой линейную правую суперспираль из трех полипептидных цепей. Такая молекула называется тропоколлагеном. Три цепи связаны между собой водородными связями между NH-группами глицина и СО-группами аминокислотных остатков других цепей. Кроме того, в образовании водородных связей участвуют гидроксильные группы остатков гидроксипролина и молекулы воды. Водородные связи направлены поперечно к длинной оси тропоколлагена. [45]

Страницы: 1 2 3 4