Уравнение - михаэлис
Cтраница 4
В связи с этим было предложено несколько способов трансформации уравнения Михаэлиса в линейную функцию. [46]
 |
Зависимости [ S ] / o от [ S ].| Зависимости v от t / [ S ]. [47] |
Аналогичные уравнения авторами получены и для других линейных форм уравнения Михаэлиса. [48]
Уравнение ( 91) идентично той форме, которую принимает уравнение Михаэлиса - Ментен при наличии подвижного равновесия фермента и субстрата с комплексом фермент - субстрат. [49]
Уравнения скорости для прямой и обратной реакций имеют классический вид уравнения Михаэлиса. Важно подчеркнуть, что все рассмотренные кинетические схемы не включают стадию образования комплекса Михазлиса, тем не менее уравнение скорости дается уравнением Михаэлиса. [50]
 |
Проверка уравнения Михаэлиса для.| Неприменимость уравнения Михаэлиса. [51] |
Уравнение вида (XII.33) или (XII.34) носит в кинетике ферментативных реакций название уравнения Михаэлиса. Впервые оно было применено к инверсии тростникового сахара ( сахарозы) ферментом сахаразой, извлекаемой из дрожжей; далее было показано, что ему подчиняется вообще гидролиз эфиров эстеразами - а также некоторые другие ферментативные реакции. [52]
 |
Инактивация динзолролмлфтор-фстфатом сериновой протеиназы. [53] |
Более удобно для определения аеличин VMjh и Км использовать графики линеаризованных форм уравнения Михаэлиса. [54]
Существует несколько других способен спрямления зависимости w от s для вычисления параметров уравнения Михаэлиса. [55]
Данное уравнение, являющееся основным уравнением кинетики ферментативных реакций, носит название уравнения Михаэлиса - Ментен. [56]
Влияние концентрации субстрата на скорость реакции, катализируемой ферментом, выражается обычно уравнением Михаэлиса - Ментен. [57]
&, Км получила имя Михаэлиса, а уравнение ( В-8) - уравнения Михаэлиса - Ментен. [58]
Эти величины являются сложными, включающими Км, з и ряд других констант уравнения Михаэлиса, и не могут быть использованы для получения индивидуальных констант. В тех случаях, в которых были получены индивидуальные константы [109], величины Е3 оказались низкими и по порядку величины равными 5 - 15 ккал / моль. [59]
 |
Схематическое представление продуктивного способа связывания мальтооли-госахаридов с активным центром глюкоами-лазы. Черный треугольник соответствует положению каталитического участка. [60] |
Страницы: 1 2 3 4 5