Cтраница 1
Участок связывания в антителе соответствует размеру всего гаптена. В молекуле антитела электрические заряды и образующие водородные связи группы комплементарны зарядам и группам гаптена и локализованы таким образом, что обеспечивается максимальное притяжение. Связывающий участок антитела имеет жесткую конформацию, которая не подгоняется к структуре гаптена. [1]
Участок связывания осуществляет соединение субстрата с ферментом и ориентацию его молекулы, оптимальную для осуществления основной реакции, но не участвует в реакции как таковой. [2]
Неполярный участок связывания, расположенный вблизи Каталитич. [3]
Существуют два участка связывания АТР: каталитический и регуляторный. Интенсивность гликолиза снижается при избытке АТР. График свидетельствует о том, что при добавлении ADP снимается ингибирование, вызываемое АТР. [4]
Карбобензоксиглицилфенилаланин - модельный пептидный субстрат карбоксипептидазы А. Гидролизуемая связь указана штриховой линией. [5] |
Следовательно, размеры участка связывания пептидов таковы, что обеспечивают взаимодействие с пятью остатками, причем предпоследний остаток цепи оказывает заметное влияние на кинетику реакции. [6]
Согласно классической схеме имеются два участка связывания тРНК на рибосоме - так называемые А-участок и Р - участок. На стадии I аминоацил-т РНК в комплексе с EF-TU и ГТФ связывается с А-участком и расположенным там вакантным триплетом ( кодоном) матрицы. Пептидил - тРНК расположена в этот момент в Р - участке. Связывание аминоацил-т РНК завершается гидролизом ГТФ на рибосоме и освобождением комплекса EF-TU GDP и ортофосфата в раствор. [7]
В районе промотора этого оперона имеется участок связывания БАК. [8]
В районе промотора этого оперона имеется участок связывания БАК - Оказалось, что, связываясь с этим участком, БАК активирует транскрипцию с другого, направленного в противоположную сторону промотора, с которого образуется РНК, комплементарная первым 11 нук-леотидам сгр - РНК. [9]
В районе промотора этого оперона имеется участок связывания БАК. [10]
В апоцитохроме &5 имеется такой же жесткий участок связывания гема, как и в гемоглобине. В случае цитохромов Ь базовый набор слишком мал для того, чтобы установить, насколько инвариантны неполярные остатки в специфических положениях, взаимодействующих с группой гема. Структура гемсвязывающего центра может свидетельствовать об определенной свободе, с которой можно расположить образующие полость неполярные остатки. Предварительные данные, основанные на сопоставлении последовательности гемсвязывающего фрагмента Ь2 с третичной структурой & з [557], показывают, что в семействе цитохрома Ь, как и в случае глобинов, сохраняется лишь общая картина неполярных контактов, но не отдельные боковые цепи. [11]
В апоцитохроме &5 имеется такой же жесткий участок связывания гема, как и в гемоглобине. В случае цитохромов Ь базовый набор слишком мал для того, чтобы установить, насколько инвариантны неполярные остатки в специфических положениях, взаимодействующих с группой гема. Структура гемсвязывающего центра может свидетельствовать об определенной свободе, с которой можно расположить образующие полость неполярные остатки. Предварительные данные, основанные на сопоставлении последовательности гемсвязывающего фрагмента Ь2 с третичной структурой & з [557], показывают, что в семействе цитохрома Ь, как и в случае глобинов, сохраняется лишь общая картина неполярных контактов, но не отдельные боковые цепи. [12]
По-видимому, наблюдаемые эффекты вызываются как изменением ассиметричности пространства около участка связывания на молекуле ЧСА, так и самого участка при N - у В-переходе. [13]
Интересно отметить, что в Р - субъединице РНК-полимеразы имеется также участок связывания другого специфического антибиотика-ингибитора - стрептолидигина, в присутствии которого образуется тройной комплекс фермент - матрица - антибиотик и скорость синтеза РНК резко замедляется. [14]
Для пептидных гормонов характерно наличие двух сайтов, отвечающих за биологический эффект: участка связывания с рецептором и участка, ответственного за формирование и передачу сигнала. Для окситоцина сайтом связывания с рецептором является аминокислотный остаток изолейцина в третьем положении. Участок формирования и передачи сигнала соответствует тирозину во втором положении. [15]